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Introduction.

= L y a très peu de temps encore, on croyait pouvoir #, expliquer les propriétés physico-chimiques des protéides — et même certaines particularités de la matière vivante —- par une théorie colloïdale. Cette conception est presque complètement abandonnée aujourd’hui et l’idée que les propriétés des protéides doivent s'expliquer par les théories classiques de la chimie générale s'impose chaque jour davantage.

La notion de colloïde, introduite dans la science par GRAHAM, en 1862, a connu une fortune remarquable et peutêtre excessive. Cette notion, purement empirique à son origine, a été le point de départ de vastes théories qui avaient en commun de vouloir établir une différence fondamentale entre deux catégories de substances, les cristalloïdes et les colloïdes. Les premières donnaient avec l’eau des solutions vraies auxquelles s’appliquaient les lois de la chimie-physique ; les autres donnaient des solutions dont les propriétés, a priori très différentes, ne pouvaient s'expliquer que par une chimie-physique particulière : ainsi est née la chimie colloïdale.

Les deux conceptions — cristalloïides et colloïdes — n’étaient peut-être pas en réalité aussi éloignées qu’on pourrait le croire à première vue et leur principale opposition résidait surtout, semble-t-il, dans la terminologie. Si, d’ailleurs, on a beaucoup utilisé le terme de « colloïdal », on n’en a pas toujours suffisamment précisé le sens. Il n’a même été

bien souvent qu’une manière commode de masquer notre ignorance.

Au vrai, que faut-il comprendre, en général, par ce terme assez vague de « colloïdal » et, en particulier, quand on l’applique aux protéides ? Sur quoi repose cette distinction entre solutions colloïdales et solutions vraies ou cristalloïdes ? Faut-il comprendre par solution colloïdale une solution de grosses molécules, ionisées ou non, qui diffusent lentement, ne dialysent pas et présentent des propriétés optiques particulières (phénomène de Tyndall), ensemble de propriétés qui dépendent précisément de la grosseur des molécules. Dans ce cas, il est incontestable que les protéides forment des solutions colloïdales.

S’agit-il plutôt, comme l’admettent beaucoup d’auteurs, de fausses solutions dont la dispersion ne correspond qu’à un état d'équilibre métastable évoluant spontanément vers la floculation ? Ce point de vue manque de précision et ne saurait être défini d’une façon expérimentale. La stabilité et la métastabilité sont des définitions purement thermodynamiques et, en partant simplement du deuxième principe, l'expression finale de toute solution est la floculation.

S’agirait-il, alors, d’une question purement quantitative, les solutions colloïdales floculant plus vite que les solutions vraies ? Dans ce cas, la plupart des solutions aqueuses de protéides ne pourraient être considérées comme des solutions colloïdales car leur stabilité est, en général, très grande.

La stabilité, au lieu d’être considérée dans le temps, pourrait l’être par rapport à çertains facteurs physiques. Ainsi, par exemple, les solutions de protéides, comme les solutions de colloïdes artificiels, floculent sous l'influence de la chaleur tandis que la plupart des solutions vraies ne floculent pas. Cette distinction entre solutions vraies et solutions colloïdales n’est cependant pas admise car la floculation des protéides par la chaleur ne paraît pas dépendre ‘simplement de changements physiques, mais bien de modifications chimiques de la phase dispersée, modifications qui conduisent à un nouveau corps insoluble ou peu soluble : le protéide dénaturé.

En général, est appelée «colloïdale > toute solution dont la phase dispersée est formée de particules relativement

NE et

grosses. Il n’y a pas d’inconvénient à employer le terme dans ce sens. Mais il faut alors distinguer parmi ces solutions les colloïides hydrophiles et les colloïdes hydrophobes (1), la distinction entre ces deux groupes de particules étant basée sur leur différence de stabilité en présence des sels neutres : les colloïdes hydrophiles ne précipitent que par un excès de sels neutres — ce sont essentiellement les solutions aqueuses de protéides et de polyosides — ; tandis que les colloïdes hydrophobes précipitent en présence de quantités relativement faibles de sels neutres — ce sont les sols artificiels, en particulier les hydrosols métalliques.

Le problème colloïdal peut être envisagé sous un autre aspect : celui d’une discrimination entre dispersion moléculaire et dispersion micellaire. Une solution colloïdale serait une dispersion micellaire tandis qu’une solution vraie serait une dispersion moléculaire. Pour qu’une telle division ait de la valeur il faudrait d’abord savoir distinguer un polymère de molécules d’une micelle ou une association moléculaire d’une micelle. Faudra-t-il, ici encore, chercher cette distinction dans la stabilité ? Le polymère et l’association moléculaire étant des édifices plus stables que la micelle ? Ou même, faudra-t-il se contenter d’invoquer une plus ou moins grande complexité du système ? Au vrai, aucune méthode expérimentale ne permet actuellement de fixer une limite précise entre le domaine micellaire et le domaine moléculaire. Pour le faire, 1l faudrait probablement pouvoir expliquer la nature des forces qui agissent pour réunir les molécules entre elles. Une telle explication est, pour l'instant, illusoire.

Au problème des micelles, une question est étroitement liée : la théorie de la couche électrique double d’HELM- HOLTZ (2). Cette couche interviendrait dans la dispersion des micelles, tandis que la solubilité des électrolytes peu solubles dépendrait de l’ionisation. Il paraît difficile de donner une

(1) Peut-être s’agit-il d’une différence plus importante qu’on ne pourrait le penser au premier abord. En effet, d’autres propriétés que la stabilité sont différentes dans les deux groupes, par exemple la viscosité.

Cependant, du point de vue de la chimie-physique générale, nous ne voyons aucun caractère fondamental de distinction.

(2) Cette théorie est clairement exposée par J. PERRIN, Journ. de Chimiephysique, 2, 601 (1904) ; 3, 50 (1905).

base expérimentale solide à une pareille distinction puisque, en définitive, toute électrisation est d’origine électronique. Même théoriquement, comment pourrait-on établir où finit l’électrisation de contact et où commence l’ionisation ? Dans les deux cas, on sera finalement conduit à admettre un transport électronique et ce n’est pas de l’appeler tantôt modification des orbites électroniques de l’atome, tantôt réaction chimique qui changera la chose.

En résumé, le seul fait précis qui devrait être invoqué pour établir une distinction entre solutions colloïdales et solutions cristalloïdes est la taille des particules dispersées. Cette conclusion est particulièrement légitime dans le cas des solutions aqueuses de protéides.

De ce qui précède, il ne faudrait cependant pas conclure qu’il n'existe aucune différence entre les protéides et les cristalloïdes ordinaires. Les protéides ont, au contraire, des caractères très particuliers qui les différencient à la fois des cristalloïdes et des colloïdes ; mais ces caractères dépendent seulement de leur constitution chimique, de leur structure moléculaire, de leur labilité, de leur complexité du point de vue physico-chimique (électrolytes polyvalents). Il n’est pas besoin d’une «chimie colloïdale >, même d’une chimie colloïdale particulière pour expliquer ces propriétés.

La chimie-physique classique des solutions paraît être l'unique domaine où se rangeront un jour les solutions aqueuses de protéides. Et ceci est probablement vrai non seulement pour les solutions de protéides, mais encore pour toutes les solutions colloïdales. Avec les progrès de la science, il est à prévoir que toute distinction physico-chimique d’ordre général entre solutions vraies et solutions colloïdales est appelée à disparaître.

Dans ce qui va suivre, nous nous proposons d'appuyer cette opinion sur un exemple précis : la solubilité des protéides.

Avant cet exposé, je tiens à exprimer ma reconnaissance à M. le Professeur MACHEBŒUF qui fut mon premier maître à l’Institut Pasteur et à remercier mon ami G. SANDOR pour l’aide qu’il m’a apportée au cours de ce travail.

Aperçu historique.

Influence des sels neutres sur la solubilité des protéides.

Au début de l’histoire physico-chimique des protéides, on a pensé qu’il existait une différence très nette entre la dissolution des protéides et celle d’une substance chimique simple comme le sucre ou le sel marin. On retrouve d’ailleurs la trace de cette manière de voir dans certains termes encore utilisés aujourd’hui. Suivant cette conception, la dissolution des protéides serait une « peptisation >» dépendant d’un phénomène de «solvatation», c’est-à-dire qu’elle résulterait d’une imbibition et d’un gonflement exagéré d’un gel protéidique aboutissant finalement à l’éclatement de ce gel et à son morcellement en particules suffisamment ténues pour former des suspensions stables. Ce sont surtout les « colloïdochimistes >» qui ont employé ces termes avec l’idée de rapprocher, sinon de confondre, les colloïdes artificiels et les protéides. Aïnsi, on les trouve souvent dans les traités et publications de ZSIGMONDY, FREUNDLICH, Wo. OsTwaLzp. Il est juste d’ajouter que les colioïdo-chimistes n’ont pas eu l’exclusivité de ces termes et qu’il n’est pas rare de les voir utilisés par des spécialistes de la chimie-physique des protéides, Hanpowsky par exemple.

En fait, la dissolution et la peptisation sont-elles deux phénomènes distincts ? Ce que l’on a appelé la peptisation des protéides, diffère-t-elle réellement de la dissolution ? De nombreux auteurs ont voulu l’établir ; maïs, d'emblée, ils entrevoyaient que, en tout cas, les conceptions colloïdales devraient être modifiées avant de pouvoir s'appliquer aux

protéides et, progressivement, la chimie-physique des protéides tendait à se dégager complètement de la chimie colloïdale et à former un chapitre à part. En particulier, pour la question de la solubilité, des considérations théoriques et surtout de nouvelles méthodes expérimentales modifiaient entièrement nos connaissances à ce sujet et donnaient une nouvelle orientation aux recherches.

Mais, quoi qu’il en soit, qu’il s’agisse d’une peptisation ou d’une dissolution vraie, il fallait avant tout, pour ces études, fractionner les solutions de protéides naturels et tâcher d’en isoler des composés qui puissent, éventuellement, correspondre à des espèces chimiques, Aussi, les premiers travaux sur la solubilité des protéides se confondent-ils avec l’étude de leur préparation. L’isolement de ces corps extrêmement fragiles ne pouvait se faire que dans des conditions très particulières. Les seules méthodes classiques qui paraissaient s'appliquer aux protéides étaient celles utilisées pour le fractionnement des alcaloïdes ou des bases complexes ; maïs, dans le cas des protéides, elles conduisaient le plus souvent à des précipités tout à fait insolubles à partir desquels il était impossible de récupérer les substances originelles. Cependant, on n’a pas tardé à s’apercevoir qu'on pouvait précipiter certains protéides par dialyse contre de l’eau distillée ou par dilution (1), c’est-à-dire par des procédés qui diminuaient au delà de certaines limites la teneur en sels neutres des solutions protéidiques. Les précipités ainsi obtenus pouvaient être dissous à nouveau dans une solution saline et les nouvelles solutions paraissaient avoir les mêmes propriétés que les solutions protéidiques initiales. A la suite de ces constatations, on a été conduit à une première distinction entre les différents protéides : on a appelé « globulines » (2) les protéides insolubles dans l’eau dépourvue d’une certaine quantité d’électrolytes et « albumines >» les protéides solubles dans l’eau distillée.

(1) Panum, Wüirchow Archio., 3, 1, 251 (1851).

(2) Cette division serait due à PANum. Le terme de globuline paraît avoir été introduit par A. ScHMIDT qui croyait que ces substances naissaient des globules pendant la coagulation : ReicaTeRs u. Du Bors-Raymonp, Archives (4862).