LAON

(caséine, albumine, lactoprotéine) ; enfin, certains voulaient qu'il y eñ eut six ou huit.

Duclaux (1) démontre à son tour, en s'appuyant sur des faits précis, que le lait normal ne renferme qu’une seule et même substance albuminoïde, la caséine. L’albumine du lait de certains auteurs ; sa lactoprotéine, (Millon et Comrmailles) ou protéine du petit lait, (Hammarsten) ou encore peptones, (Kirchner) ne sont qu’une seule et même substance à des degrés divers de solution ; la caséine.

Pour Duclaux, la caséine existe dans le lait sous trois modifications différentes : solide, colloïdale et dissoute, Ces trois modifications constituent un système en équilibre stable, que peuvent modifier différents facteurs tels que : température, acidité ou alcalinité, diastases etc....

Le jait normal renferme sa plus grande quantité de caséine à l’état colloïdal ; or, en cetétat, les molécules de caséine ont à peu près les mêmes affinités, le même degré d’adhésion entre elles, qu'avec les molécules du solvant. Il suffira donc d’un assez faible effort pour modifier cet élat d'équilibre, et le déplacer en faveur de la forme solide ou de la forme dissoute.

C’est ce dont sont capables la présure et la caséase.

La présure aurait pour effet, non de toucher aux molécules mêmes, mais de diminuer l’espace intermoléculaire et d'augmenter l’adhésion des molécules entre elles. L'action de la caséase, inversement, diminuerait cette adhérence et augmenterait celle des molécules de caséine avec les molécules du solvant. De sorte que, en résumé, la présure agit au profit de la forme solide, et la caséase au profit de la forme dissoute. Mais les actions se contrariant mutuellement, et la caséase l’emportant en définitive sur la présure, la réaction globale marche vers une redissolution de la caséine, c’est-à-dire, vers le système le plus stable dans les conditions de l’expérience. Il se produit un nouvel état d'équilibre.

Il ne faut donc voir, somme toute, dans les changements d’ordre physique du lait sous l’action de la présure « que les effets des variations produits dans le jeu des adhésions moléculaires (2). »

Mais, si là se borne l’action de la présure ainsi qu'on l'admet aujourd’hui, on ne sait pas au juste le rôle qu’il convient d'attribuer à la caséase,

Est-ce là une diastase bien spécifique, ayant son individualité

(1) Dudraux : Le laït. Paris, 4894. Baillière, - . (2) Ducraux : Loc. cit,

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propre ? ou bien est-elle identique à ses congénères qui liquéfient l’albumine et la gélatine ? D'autre part, est-ce une diastase simple ? ou bien représente-t-elle un complexe de diastases qui se partagent le mécanisme physico-chimique de la dislocation du coagulum de caséine, que la présure à formé sans intervenir chimiquement. ?

Duclaux ne pense pas que la caséase soit l'agent unique du procès si complexe de digestion, auquel la caséine est soumise en présence des microorganismes qui s’en nourrissent. Il admet que la caséase ne fait que liquéfier la caséine en la transformant en une substance présentant les réactions confuses des peptones ; et, que les transformations ultérieures de la caséine sont dues à d’autres diastases associées à la caséase. Sur ce point, je ne saurais mieux faire que de citer les propres phrases du savant auteur, qui sont d’une clarté remarquable, à laquelle je ne saurais prétendre dans un sujet aussi sévère :

€... La caséase se borne à rendre, nous ñe savons par quel mécanisme, la caséine soluble et assimilable. Elle ne la peptonise même pas, en employant ce mot dans le sens mal défini qu’il a aujourd’hui ; à plus forte raison, elle est incapable de pousser la destruction plus loin et de donner leucine, tyrosine, urée, acide carbonique, hydrogène, Tous ces résidus variés sont des produits de la vie et de la nutrition des microbes qui ont fourni la caséase, mais non de la caséase elllemême.... » (1)

€.,. Si nous voyons bien qu'il s’agit d’une action diastasique, nous ne savons pas s’il n’y en a qu’une ou plusieurs superposées. La question présente une certaine importance, car si elle était élucidée, elle conduirait à assimiler ou à séparer la caséase, la trypsine, la diastase qui liquéfie la gélatine, et un certain nombre d’autres diastases moins connues, disloquant plus ou moins profondément les matières albuminoïdes. Il est probable que la fibrine, la caséine, l’albumire coagulée ont chacune leur diastase décoagulante, distincte comme leur diastase coagulante. Puis, il est possible qu’amenées à l’état de peptones, elles soient toutes tributaires d’une même diastase tryptique qui les disloque, mais cela n’est pas démontré (2). »

Telle est, en cette partie de mon étude sur les sécrétions diastasiques protéolytiques, l’importante question qui se pose et à laquelle j'essaierai d'apporter queique contribution.

(1) Decraux : Loc. cit., Principes de laiterie, 1892, Paris. Le Lait, 1894, Paris.

(2) Drcrarx : Loc. vil., Traité de Microbiclogie, 1899 t. IT. p. 61S.

Dans les expériences qui viennent d’être rapportées plus haut, lorsque, dans le cours de la redissolution du coagulum formé par la présure on filtre le lait en voie de digestion, il passe un liquide louche, duquel l'acide trichloroacétique précipite une certaine quantité de caséine. (1) Il suffit d’une nouvelle filtration pour séparer le précipité ; le liquide passe alors limpide, sans être troublé par un excès d'acide. Mais, en revanche, il précipite abondamment par le réactif de Tanret, par une solution de tannin, et fournit à la réaction dite du biuret une coloration pourpre, analogue à celle que donnent les peptones.

A cette substance, donnant ainsi les réactions des peptones, Duclaux a donné le nom de caséone pour rappeler sa parenté avec la caséine et avec les peptones ; car il n’admet pas que la caséine ainsi modifiée soit devenue une peptone. Elle représente l’état assimilable de la caséine, son premier pas dans la voie de conversion en peptones. « Nous sommes, dit-il, si ignorants au sujet de la structure et de la propriété de la caséine initiale que nous ne pouvons suivre la façon dont l’édifice primitif se démantelle, ni dire quels sont les premiers produits de la destruction, ils sont trop compliqués. Ce n’est rien de dire que tout commence par la formation des peptones puisque nous ne savons pas ce que c’est qu’une peptone. » (2)

Rien n’autorise en effet, à identifier les peptones provenant de substances albuminoïdes différentes ; et c’est même là, ce qui empêche de se prononcer définitivement sur l'identité ou l’individualité des diastases digestives qui engendrent des substances à réaction de peptones.

Mais, sans vouloir l'identifier aux peptones dont on ignore la constitution chimique exacte, on peut appeler caséone la substance qui, dérivant de la caséine, n’en a plus les réactions essentielles, mais présente au contraire celles des peptones. Ce terme de caséone, souvent employé ici, aura donc une signification bien définie.

Cela étant élabli, les observations que j'ai poursuivies sur le liquide résiduel provenant de la digestion de la caséine par les Mucédinées en expérience, m'ont permis de constater une dislocation plus profonde encore, de cette substance albuminoïde.

- En répétant avec une culture de deux mois environ, les réactions indiquées précédemment, j'ai remarqué que le liquide filtré ne précipite nullement ni par l'acide trichloroacétique, ni par le réactif de Tanret, ni par le tannin.

(1) Gette caséine est un reste de caséine colloïlale : parce que Ja réaction, limitée comme la plupart des réactions .d'astasiques, n'a pu en opérer la transformation intégrale.

(2) Ducraux : loc, cit; — Principes de laiterie, — pe. dos

ol —

Il possède alors une forte réaction alcaline, et renferme une assez grande proportion de principes ammoniacaux fixes et volatils, ainsi que des produits de destruction avancée de la molécule albuminoïde, urée, leucine, tyrosine, etc. .

La caséine n’y est plus décelable, même sous la forme de caséone ; ellea subi une dégradation plus profonde encore. Cette dégradation ultime, est-elle ainsi que le pense Duclaux, le fait de quelque diastase tryptique qui complèterait l’action de la caséase ?

Mais, pour mieux faire ressortir l’unité de ce travail dont les différents paragraphes s’enchainent étroitement ; il me paraît indispensable de donner quelque développement à la question que je viens de poser.

Si nous sommes ici en présence d’une caséase incapable à elle seule d'effectuer tout le cycle des réactions complexes que l’on vient d’entrevoir, il reste à déterminer la diastase ou les diastases qui pourraient lui être associées pour achever l’œuvre de destruction. qu’elle a ébauchée. Il se pourrait que ce fut la trypsine elle-même qui, comme on le sait, donne naissance à des termes très simples dans ses digestions. La recherche de la trypsine m'était donc indiquée.

D'autre part, l’absence de trypsine, ou bien sa présence conjointement avec celle de la caséase, constitue un fait, gros de déductions ; car il conduit inévitablement à examiner la question individualité ou identité des deux diastases.

En effet, si la diastase qui peptonise ici la caséine, peptonise également l’albumine, on pourra tout au moins en conclure que de la trypsine est associée à la caséase ; ou que peut-être, les deux diastases sont identiques. Si au contraire, la caséase est dénuée de pouvoir trypsique, on en conclura qu’elle n’est pas associée à la trypsine et qu’elle a une individualité propre, puisqu'elle ne peut se substituer à cette dernière dans les mêmes conditions.

Ces quelques considérations me semblent nécessaires pour faciliter l'interprétation des faits qui suivent ; heureux si je puis échapper au reproche facile à mériter de n'avoir pas éclairci sulfisamment un sujet complexe et délicat.