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dépendre, notamment, de la contribution du protéide à la force ionique de la solution. Il ne semble donc pas que l’on puisse tenter d'expliquer le phénomène avant d’avoir déterminé la grandeur et l’importance des variations de ia contribution du protéide à la force ionique des solutions.

Dans les pages précédentes, nous n’avons considéré que le cas des globulines et des pseudoglobulines, nous n’avons pas parlé des albumines quoique nos mesures de solubilité aient porté également sur cette fraction protéidique. C’est que les faits observés avec ces substances sont, malheureusement, beaucoup moins nets. Tantôt on n’observe pas de maximum de solubilité, tantôt on observe un maximum mais il se situe assez loin du pont isoïionique des albumines et coïncide plutôt, approximativement, avec le point isoïonique des pseudoglobulines. Il faut rechercher, sans doute, l’explication de ces différences dans le fait que les albumines seraient des substances moins pures que les globulines et, surtout, que les pseudoglobulines.

SÔRENSEN a d’ailleurs étudié tout particulièrement les pseudoglobulines parce qu'il les considérait comme des substances beaucoup plus pures que les albumines. Il est même permis de penser que les pseudoglobulines sont de véritables espèces chimiques (4). Par contre, nous avons eu l’occasion de signaler que HEWITT isolait des globulines à partir de la sérum-albumine cristallisée et la présence de lipides n’est pas impossible non plus. En résumé, on peut penser que les albumines sont des mélanges trop complexes pour que les variations de leur solubilité en fonction du pH se traduise par un phénomène simple ou bien qu’elles renferment une forte proportion de pseudoglobulines et que ces pseudoglobulines donnent leur marque aux courbes de solubilité.

{1) L’examen de nombreuses courbes de solubilité et de titrage de pseudoglobulines, nous à également conduit à penser que ces substances étaient constituées, au moins pour la plus grande partie, par une espèce chimique définie.