RÉSUMÉ ET CONCLUSIONS

Résumé

Ce travail est consacré à l’examen comparé de quelques dosages colorimétriques de la tyrosine et du tryptophane dans quelques matières protéiques déterminées.

1° Nous avons étudié les méthodes suivantes :

a) Le procédé de Zuwerkalow pour la détermination d’un indice de Miilon.

b) Le procédé Greenberg pour la détermination de l'indice de Folin.

c) Le procédé de Tillmann, Hirsh et Stoppel soit pour le dosage simultané de la tyrosine et du tryptophane, soit pour la détermination d’un indice par la réaction xanthoprotéique, indice n’intéressant que le tryptophane seul préalablement séparé selon la méthode de Folin et Marenzi.

d) Le procédé de Folin et Marenzi pour la détermination de la tyrosine et du tryptophane (après séparation par le mercure) la première par une réaction de Millon, la deuxième par la réaction de Folin-Ciccalteu.

Dans tous les cas, non seulement nous avons contrôlé la méthode sur des solutions d’acides aminés purs, mais nous avons aussi été amenés à la modifier et à l’amélioter.

20 Nous avons tenté de déterminer la valeur des résultats obtenus par ces techniques en les appliquant d’une façon simultanée à cinq matières protéiques déterminées : albumine d'œuf, gélatine, caséine, édestine, fibrine, et en comparant les résultats obtenus.

a) En ce qui concerne les indices nous avons d’abord comparé les résultats avant et après hydrolyse, ensuite nous avons mis en parallèle les trois indices pour chaque matière protéique, enfin nous avons étudié la valeur comparative de l’hydrolyse diastasique et de l’hydrolyse alcaline.

b) En ce qui concerne le dosage séparé de la tyrosine et du tryptophane nous avons comparé la somme des valeurs obtenues respectivement pour la tyrosine et le tryptophane dans le procédé Folin-Marenzi, avec l’indice de Folin selon Greenberg qui théoriquement devraient être identiques, puis les valeurs obtenues pour le tryptophane d’une part d’après cette technique, d’autre perbf par application de la réaction xanthoprotéique.

Conclusion

1° La conclusion la plus générale qui se dégage de ces recherches, c’est qu’il est bien difficile d'obtenir par ces méthodes des résultats superposables, et bien délicat de déterminer la ou les causes de leurs divergences.

2° Cependant, en ce qui concerne les trois indices étudiés, l’indice de Millon-Zuwerkalow, l'indice xanthoprotéique et l'indice de Folin-Greenberg, l’hydrolyse préalable n'apparait pas comme nécessaire ;.et si l’on est

amené à pratiquer cette hydrolyse il ne semble pas indispensable d’opérer une hydrolyse diastasique, car l’hydrolyse alcaline mène à des résultats de même ordre,

3° Des trois indices étudiés, l’indice de Millon selon Zuwerkalow et l'indice de Folin selon Greenberg ont des valeurs comparables, tandis que l’indice xanthoprotéique est le plus souvent nettement moins élevé. Ces indices dont la détermination relativement facile mène à des résultats assez constants peuvent être considérés comme des « constantes » des matières protéiques.

4° Comme l'indice de Greenberg représente à peu près la somme de tyrosine + tryptophane, obtenue par la méthode de Folin et Marenzi, il semble que les résultats fournis par cette méthode aient une certaine valeur relative. Par contre les résultats obtenus pour le tryptophane, selon qu’on le dose par la réaction phosphomolybdotungstique ou par la réaction xanthoprotéique, sont assez divergents et semblent montrer que ces réactions dosent, en plus du tryptophane, des produits différents.

Les conclusions si modestes de ce travail ont, tout au moins, nous semble-t-il, le mérite de montrer que le problème du dosage colorimétrique des acides aminés est fort complexe et que les résultats des dosages doivent être interprétés avec la plus grande prudence.

Vo, bon à imprimer : Vu :

Le Président de Thèse, Le Doyen de la Faculté, Henri HÉRISSEv. Paul GuÉRIN.

Vu et permis d'imprimer :

Le Lcteur de l’Académie de Paris, S. CHARLÉTY.