R-S-S-R+ H20 =2R-SH

Après de Rey-Pailhade, Heffter vient donc de faire un grand pas dans l'étude de l’oxydo-réduction et ses hypothèses sont encore admises aujourd'hui, les détails ajoutés n'étant utiles que pour expliquer le mécanisme intime de ces réactions.

De Rey-Pailhade continue d’ailleurs ses investigations sur le philothion. Il effectue en 1905 (89 et 90) sur l’albumen de poule des travaux qui l'amènent à préciser les différences existant, au point de vue philothion, entre l’ovalbuniine et les albumines « philothioniques » des tissus. Notamment il revient sur l’une de ses affirmations et trouve à l’albumine coagulée à 100° le pouvoir de former de l'hydrogène sulfuré avec le soufre. 11 appelle « pseudo-philothion » 91) le composant du coagulum ayant cette action et le rapproche de la myo-albumine (préparée par lavage du muscle à l’eau jusqu’à ce que celui-ci ne présente plus de coloration rouge et coagulation à la chaleur de la solution ainsi chtenue) ; la solution aqueuse du muscle contient du philothion qui est transformé dans le coagulum en pseudo-philothion. Au congrès de Physiologie de Heidelberg en 1907, de Rey-Pailhade (93 et 94) suppose que l'oxygène produit par scindement de l’eau par les oxydases transforme l'albumine « philothionique » eu albumine ordinaire et au contraire l’hydrogène libéré dans le même phénomène retransforme l’albumine aordinaire en albumine « philoinicrique ». En 1908 (95) le même auteur admet que l'hydrogène labile du philothion appartient à une fonction mercaptan. D'autre part (92) se basant sur les températures minima de combinaison de l'hydrogène avec le soufre (la combinaison se fait à 250°) et avec l'oxygène (la formation de H°0 ne se produit qu'à 350°) de Rey-Pailhade pense que l'hydrogène « philothionique » s'unit plus facilement au soufre qu’à l'oxygène.

infin en 1915, le même auteur (96) découvre le philothion dans le cristallin des yeux.

Contrairement aux apparences, ces deux auteurs, de Rey-Pailhade et Heffter, malgré une divergence sur les effets du chauffage à 100°, sont entièrement d'accord. Le premier découvre un Corps protéidique possédant un atome d'hydrogène labile, le second précise que cet hydrogène appartient à une fonction sulfhydryle faisant elle-même partie d’un radical cystéine et d’autres corps « thio ». Les termes de diastase et de non diastase ne sont que des mots, des conclusions semblables sont données aux mêmes faits constatés ; la seule différence est effacée d'ailleurs par de Rey-Pailhade qui, avec son « pseudo-philothion » admet que le-philothion détruit par la chaleur

donne un produit de dédoublement capable lui aussi d'hydrogèner le soufre.

Strassner (109) vient apporter en 1910 sa contribution à ces études sur « les effets réducteurs des tissus » : il utilise surtout comme test la décoloration du bleu de méthylène et ne fait que quelques essais qualitatifs avec le soufre. Ses expériences lui permettent de prouver :

1°) L'action du groupement (— SH) dans le phénomène ;

2°) L'accélération du processus par des catalyseurs :

3°) La diminution partielle par le chauffage ou l'acide cyanhydrique.

Dans la décoloration du bleu de méthylène par le foie l’auteur trouve, en ajoutant de l'acide thioglycolique, des résultats supérieurs à ceux obtenus avec l'acide seul ou le tissu seul. Ce fait, attribué à un phénomène catalytique, est dû probablement, selon la théorie réversible de Heffter, à une réduction par le tissu du disulfure formé dans l'oxydation de l'acide thioglycolique.

Enfin Thunberg (113 et 114), supprimant les dérivés sulfhydrylés, découvre que les tissus possèdent encore un pouvoir réducteur capable de déshydrogèner l’acide succinique pour décolorer le bleu de méthylène, il attribue cette action à une diastase, la déshydrogènase. Dans une étude remarquable, il assigne à chaque intermédiaire de désassimilation, possédant des atomes d'hydrogène labiles, une diastase spéciale ; mais il constate également que la « succinodéshydrogènase » n’a pas le pouvoir d'hydrogèner le soufre.