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sur les protéines eux-mêmes, l’amino-hexose du sucre protéidique se trouve sous forme acétylée. Des conclusions auxquelles aboutissent les recherches de Bierry, il ressort que la composition du sucre protéidique est la suivante : « galacto-acetyl-glucosamino-manose » [22].
D’autre part, la labilité et la fermentescibilité de certains des glucides composant le sucre protéidique conduisent à envisager l’hypothèse selon laquelle ceux-ci seraient plus particulièrement susceptibles de jouer un rôle dans le métabolisme des glucides.
M. Dumazert [23] et [24] a montré en effet que la glycolyse du sucre libre, complète au bout de 6 à 8 heures, est simultanée à la disparition de la fraction glucidique du sucre protéidique libérable par acétolyse et constitué par des oses fermentescibles.
Récemment, Bierry, Gouzon et Magnan [26] ont montré que dans l’ensemble des glucides considéré comme « sucre protéidique » du sang une partie est plus facilement hydrolysable par exemple par l’acide chlorhydrique N/20, lequel commence à rompre la liaison unissant la N-acétyl glucosamine au reste du polyoside.
Dumazert et Penet [27] ont confirmé ces résultats en employant l’acide acétique N/5 comme agent d’hydrolyse et ils ont montré que la fraction glucidique libérée par acétolyse n’est pas seulement caractérisée par la labilité de la liaison qui l’unit au reste du polyoside, mais qu’elle est constituée entièrement par des oses fermentescibles et ils prévoient, en raison
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de certaines expériences en cours, qu’il doit exister dans le sang des enzymes capables de libérer cette fraction fermentescible, laquelle pourrait alors jouer un rôle important dan le métabolisme des glucides, conclusion dont ils ont apporté des preuves dans une plus récente communication De
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