‹ Contribution à la Biochimie des Iodoprotéines et des Acides Aminés iodésChapitre 11 sur 79 · SPÉCIFICITÉ DE LA RÉACTION · texte numérisé non relu

SPÉCIFICITÉ DE LA RÉACTION

Comme l’ont signalé HARINGTON et PITT RIVERS [72], la monoiodotyrosine ne donne pas de réaction colorée en présence d'ions nitreux (essais poursuivis sur 100 à 400 ug (*)). Il en est de même de l’acide glutamique, du glycocolle, de l’histidine, de la méthionine, de la phénylalanine, de la proline et de la sérine (5 Mg), de l’arginine et de la leucine (10 Mg). Par contre, il se développe une teinte jaune en présence de tryptophane ou de tyrosine et une réaction rouge dans les solutions de dioxyphénylalanine additionnées de nitrite de sodium dans les conditions définies plus haut. Le dernier de ces acides aminés

() Nos observations confirment à cet égard celles d'HARINGTON et Prrr Rivers [72] et sont, comme les leurs, en contradiction avec celles faites par LupwiG et MUTZENBECHER [1151 et par HerriorT [85] sur un produit isolé par ces derniers d’hydrolysats de protéines artificiellement iodées. Il est possible que ces divergences soient dues à la présence de diiodotyrosine dans les préparations d'HERRIOTT et de LupwiG et MUTZENBECHER alors que tel n’est pas le cas dans celles de 3-monoiodotyrosine de synthèse utilisées par HARINGTON et Prrr Rivers comme par nous. Nous remercions très vivement M. le Professeur HARINGTON d’avoir mis à notre disposition l'échantillon de 3-monoiodotyrosine de synthèse ( p. 100 théorique = 42,10, trouvé = 41,35) sur lequel nos recherches ont été poursuivies.

HMONGEL

étant absent des hydrolysats protéiques, on ne saurait en attendre de pérturbation dans l’application de la méthode à ces milieux. Quant au tryptophane et à la tyrosine, l'intensité de leur réaction est illustrée par les données rassemblées dans le tableau IT, déterminées par le mode opératoire adopté pour le dosage des acides aminés iodés en solution pure.

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