CONCLUSIONS

Les méthodes colorimétriques (*) décrites dans ce travail méritent d’être brièvement discutées et comparées à celles actuellement en usage.

Le dosage de la thyroxine que nous proposons repose sur une réaction colorée de ce corps spécifique dans les conditions adoptées, alors que tel n’est pas le cas pour ceux qui sont basés sur le dosage de l’iode total d’une fraction des hydrolysats, elle constitue une technique moins fidèle que la nôtre dans les conditions où se sont placés ces différents auteurs. Quant à la méthode de BRAND et KAssEL [34], elle ne tient pas compte de la présence de monoiodotyrosine ; cette dernière, donnant

(*) I1 va de soi que l'on peut substituer au photomètre de PULFRICH tout autre instrument de mesure colorimétrique, à condition de disposer des écrans sélectifs en présence desquels nous avons opéré. Dans les cas de la thyroxine et de la diiodotyrosine, la colorimétrie peut être réalisée sans écran, par comparaison de l’essai avec un témoin (solution titrée).

AANET GRR

la réaction de MILLON moins intensément avant qu'après sa désioduration par les acides, fausse les dosages de tyrosine sur lesquels repose le calcul de la teneur en diodotyrosine et en thyroxine. Aussi les résultats de nos recherches ont-ils permis de mettre au point une méthode plus satisfaisante que celles antérieurement décrites pour doser la thyroxine dans les protéines iodées.

Jusqu'ici la diiodotyrosine a été dosée dans les protéines thyroïdiennes par voie indirecte, à savoir : par différence entre l’iode total et l’iode thyroxinien (HARINGTON et RANDALL ; LE- LAND et FOSTER, BLAU) ou entre l'intensité de la réaction de MILLON avant et après désioduration (BRAND et KASSEL) ; elle ne l’a pas été dans les iodoprotéines artificielles. Or, le principe même des méthodes employées les expose à des erreurs par excès, en ce sens qu’elles rapportent à la diiodotyrosine l’halogène provenant de la décomposition de la thyroxine et celui de la monoiodotyrosine, très abondante dans certains produits. La méthode colorimétrique proposée est donc à la fois plus exacte et plus générale.

La monoiodotyrosine n'avait pas encore été dosée dans les protéines artificiellement iodées. L'application de notre méthode aux préparations thyroïdiennes permet d'affirmer que, comme l'avait prévu HARINGTON, celles-ci sont pratiquement dépourvues de cet acide aminé (*), alors que certaines iodoprotéines obtenues par voie chimique en renferment des taux importants, pouvant maintenant être précisées.

En dehors de leur intérêt analytique, les méthodes de dosage des trois acides aminés iodés à l'étude desquelles est consacré ce chapitre en présentent un autre. Leur application aux produits de l’ioduration chimique ou biologique des protéines permettra de suivre l’évolution de cette réaction dans des conditions diverses et, par là, d'étudier les modalités de la formation de la thyroxine.

(*) La monoiodotyrosine pure ajoutée aux hydrolysats protéiques est retrouvée quantitativement, que ces hydrolysats proviennent de thyroglobuline ou de toute autre protéine. La sensibilité de notre méthode atteignant 20 ug de cet acide aminé, il nous paraît certain que la thyroglobuline renferme moins de 0,1 p. 100 de ce corps ; toutefois, il n'est pas possible d'affirmer qu'elle en est rigoureusement dépourvue,