TABLEAU XXII

Composition de diverses préparations de thyroglobuline.

Acides aminés Préparation Préparation | Préparation en p. 100 OswaALD HEIDELBERGER CAvETTr

de protéine (Porc) (Porc) (Homme) NTOIMIMOR See nee eue ee 8,2 = Ab Histidine ....... Race 6,9 an 1,8 (DST D CNRS EE RS 2e 3,9 a 5,8 D POSIDSG. Arcs deice ere 5,5 3,0 3,3 MrYpiophanes. sus 2,2 1,9 2,0 CSM ME tome 1,6 ane 2,6 Méthionine ......... ae = 1,3 ss

Les différences observées peuvent tenir d’une part au degré de pureté des produits analysés et d’autre part aux techniques utilisées pour les dosages. Les résultats publiés ne permettent pas de se faire une opinion définitive sur la composition des thyroglobulines.

La préparation de thyroglobuline d'HEIDELBERGER et PAL- MER a été soumise à lultracentrifugation (HEIDELBERGER et SVEDBERG [82]) afin d’en déterminer son poids moléculaire. Les valeurs trouvées pour celui-ci sont de l’ordre de 700.000. Par la suite, HEIDELBERGER et PEDERSEN [81] ont repris l’étude physico-chimique de la thyroglobuline de Porc. Leurs résultats peuvent être résumés par les données suivantes

1°) La constante de sédimentation est de 1,92 X 10% cm?/ sec. (Celle de la thyroglobuline humaine est du même ordre).

2°) Le volume spécifique est de 0,72.

3°) Le point isoélectrique de la thyroglobuline initiale est de 4,58 alors que celui de la protéine dénaturée est de 5,0.

4°) Le poids moléculaire est d'environ 700.000 calculé à partir des constantes de sédimentation et de diffusion ou 650.000 quand il est déduit de l’équilibre de sédimentation.

5°) La molécule ne semble pas être sphérique.

Par ailleurs, il ressort de l’ensemble de ces travaux que la thyroglobuline est une protéine dont l’ultracentrifugation révèle l’état monodispersé dans une zone de stabilité comprise entre pH 4,8 et 11,3 [81] [120]. Elle est susceptible sous l’action de divers facteurs favorisant son ionisation (modification de la concentration en protéines, en sels, du pH, de la température, de la constante diélectrique) de se dissocier réversiblement en particules dont le diagramme de sédimentation permet dans certains cas de distinguer quatre types (LUNDGREN [121] [122] [123]). Des phénomènes d’association moléculaire ont également été observés. Les préparations de thyroglobuline même partiellenrent impures, monodispersées au regard de l’ultracentrifugation sont électrophorétiquement homogènes (LUNDGREN [123]).

Les recherches chimiques et physico-chimiques entreprises jusqu'ici l’ont été sur des produits impurs de sorte qu'il y avait lieu de la répéter sur la thyroglobuline pure. C’est ainsi que nous nous sommes proposés d'étudier les teneurs en iode total et en iode thyroxinien des thyroglobulines pures ou brutes, afin de nous rendre compte si le rapport présentait ou non une certaine fixité et s’il pouvait constituer un test de la pureté des thyroglobulines.

Par ailleurs, la composition en acides aminés des produits impurs étant très variable, il importait de la reprendre sur la thyroglobuline pure en utilisant des méthodes éprouvées et plus précises que celles précédemment adoptées. Il importait aussi d'effectuer sur un certain nombre de préparations de teneurs en iode différentes les dosages de la tyrosine afin de nous rendre compte s'il n’y avait pas un certain balancement entre les taux de cet acide aminé et la thyroxine des échantillons étudiés et éventuellement s’il n'existait pas des varia-

tions avec des préparations &’origine pathologique. En outre, il était indispensable de compléter les données permettant de caractériser la thyroglobuline par voie chimique que nous nous proposons d'obtenir par d’autres relevant de leurs propriétés physico-chimiques. L'une de celles-ci, sa solubilité en fonction de concentrations croissantes en sels neutres a déjà été signalée. Nous avons pu, grâce à l’obligeante collaboration du Docent K.O. PEDERSEN d’Upsala et du Professeur DERRIEN disposer par ailleurs de données sur l’ultracentrifugation, la diffusion et lélectrophorèse des préparations purifiées.

IT. — Recherches personnelles.