PROPRIÉTÉS PHYSIQUES ÉT CHIMIQUES DE L’OXYHÉIIOGLOBIXE

grand nombre d’agenls transfoinient l’oxyhéinoglobine en méthémoglobine. Enfin, sons l’action de l’hydrogène sulfure, l'oxyhémoglobine fournit une matière colorante voisine de la méthémoglobine, la thiomélhêmoglobine. — Le protoxyde d’azote est tout à fait indifférent; il agit à la manière de l’hydrogène, c’est-à-dire qu’il provoque une simple dissociation de l’oxyhémoglobine en hémoglobine et en oxygène.

L’oxyhémoglobine subit en dissolution sous l’influence de la chaleur, ou bien à froid, en présence des acides ou des alcalis, un dédoublement profond. 11 se sépare d’une part en une matière colorante contenant tout le fer, Vhémalino, et d’autre part une matière albuminoïde qui appartient au groupe des globulines et que l’acide ou l’alcali employé transforme rapidement en acidalbumine ou en alcali-albumine. Si la réaction est faite de manière à provoquer la coagulation de celle matière albuminoïde, celle-ci se dépose, fortement colorée en brun par l’hématine. En réalité, le dédoublement est moins simple (1), en ce sens qu’il y a en même temps absorption d’oxygène (si la réaction se passe au contact de l’air), fixation d’eau et de production d’acides gras. En tenant compte de cette absorption d’oxygène qui est d’environ 1 p. 100 du poids de l’oxyhémoglobine, et, d’autre part, de la présence constante dans le sang des corps de la série xanthique et urique ainsi que de l’urée, A. (laulier propose de formuler comme il suit l’équation du dédoublement :

C®>‘lF2»Az"'0'"S2Fe -h gflI^O -p SO = n‘<«Az''>'083s -P C3M13’‘Azn'eO® +

aCGAz^H” -P CMPAz'O*' -P CM1‘0^ -P CIFO^ (i).

Les diverses oxyhémoglobinos paraissent opposer une résistance variable à l’action des agents qui provoquent ce dédoublement. F. Krüger a nettement établi ce fait pour les oxyhémoglobines de chien et de cheval, mises en présence de la potasse.

Tous les produits de transformation ou de dédoublement de l’oxyhémoglohine que l’on vient d’énumérer seront décrits plus loin.

Bertin-Sans et Moitessier ont réussi à réaliser la synthèse de l’oxyhémoglobine en partant des produits de décomposition de ce pigment. De l’oxyhémoglobine cristallisée est dédoublée en hématine et en matière albuminoïde à l’aide d’une solution alcoolique chaude d’acide tartrique. Ce liquide, additionné avec précaution d’éther à 63°, fournit un précipité floconneux qui, lavé et rodissous dans l’eau, donne une liqueur présentant les réactions des matières albuminoïdes et sans aucune action sur le spectre. On extrait d’autre part l’hématine et on la met en dissolution dans très peu d’alcool acidifié par l’acide tartrique. Le mélange de ces deux liqueurs, étendu d’eau, puis lentement neu-

(L) Max Lebensbaum, Monatsh. f. Chem., t. YIII, p. 165.

(2) Le groupement C^USAzSQ^ ne représente que 1,3 p. 100 de la molécule initiale. 11 est bjpothétique et ses éléments pourraient être groupés autrement. — Dans le second membre de cette équation, A. Gautier a remplacé 2 S par 20 pour ne pas compliquer (A. Canlier, Cours de Chimie, t. 111, p. 395, Paris, 1892).

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tralisé par de la soude k 1 p. 100, donne le spectre de la méthémoglobine acide. Si l’on alcalinise la dissolution, on voit apparaître le spectre plus caractéristique de la méthémoglobine alcaline. Enfin, par l’addition de sulfure d’ammonium, on produit le spectre de l'oxyhémoglobine, puis celui de l’hémoglobine réduite. En faisant alors barboter un peu d’air dans le liquide, on voit la bande de Stokes se dédoubler pour redonner les bandes de l’oxyhémogloDine (1).

Poids molécli.aiue de l’oxyhémoglobine. — D’après les analyses de Zinofîsky et de Jaquet, que nous considérerons provisoirement comme les plus exactes, l’oxyhémoglobine de cheval contient pour 1 atome de fer, 2 atomes de soufre, et celle du chien pour 1 atome de fer 3 atomes de soufre, et des résultats d’analyse de ces auteurs, on peut déduire comme formule minima pour l’oxyhémoglobine du cheval :

C712H113»A,214S2pe02‘5 = 16770.

et pour celte du chien :

C75sjiim42i95s3Fe02‘8 = 16669.

D’autre part, Hüfner(2) a es.sayé d’abord de déduire le poids moléculaire des oxyhémoglobines de la quantité d’oxygène fixée par l’unité du poids de la matière colorante en admettant, comme on l’a déjà dit plus haut, que l’oxygène s’unit à l’hémoglobine molécule à molécule. Mais comme le déplacement de l’oxygène faiblement combiné, à l’aide du vide et de l’oxyde de carbone, n’est que rarement et difficilement complet, Hüfner eut recours plus tard, avec ses élèves Marchait (3), Külz(4), Bücheler(5),àune méthode un peu différente qui consistait à mesurer la quantité d’oxyde de carbone fixée par l’unité de poids d’hémoglobine en déplaçant ce gaz à l’aide du bioxyde d’azote. Les résultats obtenus parce procédé sont plus constants. On a trouvé ainsi quel gramme d’hémoglobine de cheval peut fixer 1",39 à 0” et à 1“ de pression, c’est-à-dire 2,288928 milligrammes d’oxyde de carbone. Si l’on admet comme précédemment que l’hémoglobine et l’oxyde de carbone, s’unissant molécule à molécule, il vient, 28 étant le poids de la molécule de l’oxyde de carbone :

Le poids moléculaire de la combinaison oxycarbonée est donc de 12.232; celle de la combinaison oxygénée devient par suite 12.220, ce qui conduit à la formule empirique :

C553H874AzHi4S*FeO‘“ = 11610.

résultat qui diffère assez notablement de celui de Zinoffsky.

(1) Bertin-Sans et Moitessicr, Comptes rendus, 11 avril 1892. — Soc. chimique de Paris, S mai 1893. — On voit que Bertin-Sans et Moitessicr admettent que ia réduction de la méthémoglobine fait d’abord apparaître le spectre de l’oxyhémoglobine, puis celui de l’hémoglobine (voy. p. 67).

(2) Hüfner, Journ. f. prakt. Chemie; nouvelle suite, t. Xkll, p. 383, 1880.

(3) Marshall, Zeitschr. f. physiol. Chem., t. VII, p. 81, 1883.

(4) Kulz, ibid., t. VII, p. 38*.

(5) Büchclcr, Dissert, inaug. Tübingen, 1883, p. 29.