PROPRIÉTÉS PHYSIQUES ET CHIMIQUES DE L’OXÏHÉMOGLOBINE

Pour les oxyhémoglobînes de chien et de porc, le même procédé donne respectivement :

Chien . 14IS9

Porc . ' . 13543

On a suffisamment insisté plus haut sur les incertitudes que présentent encore les déterminations du fer et de l’oxygène faiblement combiné, et il est inutile d’appuyer ici sur le caractère d’approximation que présentent ces résultats. Ils suffisent néanmoins pour montrer à quel ordre de grandeur appartiennent ces poids moléculaires, et pour mettre en lumière le degré de complication de ces molécules.

Exisle-t-il plusieurs variétés d’oxy hémoglobine dans le sang d’une même espèce animale ? — On a vu plus haut que cette question a été soulevée récemment par Clir. Bohr (1).

Ce savant insiste d’abord sur les divergences considérables que l’on note entre les résultats obtenus pour le dosage du fer par les divers observateurs qui ont étudiés les oxyhémoglobines de chien et de cheval. Zinoffsky et Jaquet, qui paraissent avoir opéré sur les produits les plus purs, sont arrivés pour le fer à des chiffres notablement inférieurs -à ceux de Schmidt, de Hoppe-Seyler, de Kessel, etc., et, cependant, si ces différences tenaient à la présence d’impuretés (nécessairement exemptes de fer), des recristallisations plus nombreuses et faites dans de meilleures conditions auraient eu pour effet de hausser la proportion de fer. D’autre part, lorsqu’on se reporte au détail des expériences de Preyer, Worm- Müller, etc. (Voy. p. 38 et 39), on est frappé de ce fait qu’au milieu de déterminations assez concordantes, on en rencontre toujours plusieurs présentant avec les autres des écarts qui ne sont nullement en rapport avec le degré de précision de la méthode employée.

A ces raisons toutes critiques, Bohr vient d’ajouter les preuves expérimentales suivantes. Une série d’échantillons d’oxyhémoglobine cristallisée, provenant de divers sangs de chien pris au hasard, et purifiés par une seule cristallisation et par des lavages à l’eau glacée dans l’appareil à force centrifuge, ont donné les résultats suivants. La teneur en fer a varié de 0,316 à 0,461 p. 100; la quantité d’oxygène fixée par 100«^de matière colorante, de 101 à 138"’ (àO* et 760 millim.); le poids moléculaire (déterminé, à une constante près, par la méthode cryoscopique de Raoult) de 3.000 à 13.200. Le rapport d’absorption pour la région )■= 343 et déterminé à l’aide du spectrophotomètre de Clan ou celui de Vierordt- Krüss, a varié également dans le rapport de 1 à 1,4 environ. D’ailleurs, Kupffer (2) et Krüger (3) avaient avaient déjà remarqué que des cristallisations répétées de l’oxyhémoglobine font hausser le rapport d’absorption, alors que l’élimination

(1) Chr. Bohr, Sur les combinaisons de l'hémoglobine avec l’oxygène (Extrait du bulletin de l'Académie royale danoise, séance du 9 mai 1890). Copenhague, 1890. — Comptes rendus,. 4 août 1890.

(2) Kupfer, Maly’s Jahresb., t. XIV, p. 106, 1884.

(3) F. Krüger, ibid., t. XYII, p. 110, 1887.

H EiNCYCI,OPEDIE CHIMIQUE. — LAMBUNG.

progressive des impuretés (non colorées) par l'effet des recristallisations successives aurait dû produire une diminution de cette grandeur.

Bohr s’est appliqué à isoler ces diverses variétés d’oxyliémoglobine.

Voici quelques indications à ce sujet, pour ce qui regarde le sang de chien.

Oxijhémoglobine y. — Elle parait se confondre, d’après les indications de Bohr, avec l'oxyhémoglobine des auteurs, en particulier avec celle sur laquelle ont porté des expériences gazométriques de Hüfner. Elle fixe à la pression atmosphérique et à la température ordinaire, 1",3 d'oxygène par gramme de matière colorante. Sa courbe de dissociation la différencie également des suivantes.

Oxijhémoglobine 8. — On rencontre quelquefois des dissolutions d’oxyhémoglobine qui, par gramme de matière colorante, fixent doux fois plus d'oxygène que l’oxyhémoglobine précédente, soit pour une pression de loO millimètres d’oxygène, et à la température de Ib", 2", 8 d’oxygène, mais Bolir n’a pas réussi jusqu’à présent à la préparer à volonté. On la trouve parfois dans des dissolutions H 1 p. 100 conservées pendant quelque temps dans des ballons fermés à la lampe. Des dissolutions plus concentrées de la même oxyhémoglobine, conservées dans les mêmes conditions, ne présentaient pas cette particularité. Une variété analogue paraît avoir été obtenue par Jolin (1), par l'action prolongée de l’oxygène sur des dissolutions à 1 p. îOO d’oxyhémoglobine de cobaye. — La courbe de dissociation de cette variété a été également déterminée par Bohr.

Oxijhémoglobine fi. — Si l'on sèche des cristaux d’oxyhémoglobine ordinaire en les étalant en couches minces et en les soumettant à l’action d’un rapide courant d’air sec, la dissolution aqueuse de la poudre sèche ainsi préparée diffère nettement de celle que fournissent les cristaux humides primitifs. La quantité d’oxygène fixée par gramme de matière colorante tombe de 1,3 à 0,5 — 0,7"“. Le poids moléculaire (relatif) ne varie pas sensiblement, mais l'absorption lumineuse diminue, c’est-à-dire que le rapport d’absorption devient plus grand. La position des bandes reste la même; l’auteur s’est assuré que la dissolution ne contenait pas de méthémoglobine.

Ajoutons qu’il se forme souvent de l’oxyhémoglobine p par faction simultanée de l'oxygène et de l’acide carbonique sur foxyhémoglobine ordinaire. Bohr rappelle, à ce propos, une observation de Brouardel et Loye(2), qui ont trouvé que la capacité respiraloire du sang peut être réduite de moitié, lorsqu’on le soumet pendant plusieurs heures à faction de l’acide carbonique.

Oxijhémoglobine a. — Une dissolution d’oxyhémoglobine p saturée d'air atmosphérique fournit, sous faction du vide, 0",78 d’oxygène par gramme de matière colorante. Agitée de nouveau à l’air et soumise au même traitement, elle ne fournit plus que 0",42 de gaz, La matière colorante s’est transformée en une variété a, caractérisée par une courbe de dissociation spéciale.

On dira plus loin quelles sont les conclusions, peut-être un peu prématurées, que Chr. Bohr a tiré de ces faits au point de vue du mécanisme des échanges gazeux respiratoires. Notons seulement que ces variétés d’oxyhémoglobine

11; Jolin, Arch. f. Anal. ii. PhijsioL, 1889, p. 284.

(2) Brouardel et Lo.ve, C. n. (le la Soc. de biologie, 1885.