‹ Étude de l'Intoxication par les PolypeptidesChapitre 7 sur 42 · AVANT-PROPOS · texte numérisé non relu

AVANT-PROPOS

Généralités sur les polypeptides

Les matières protéiques qui peuvent être définies ccmme des corps à poids moléculaires élevés, sont for:mées d'acides aminés soudés bout à bout.

Actuellement, on divise ces matières protéiques en trois groupes :

Protéiques simples, comme les albumines et les globulines, etc... ;

Protéiques conjugués, dont les nucléoprotéines et chromoprotéines ;

Enfin, le troisième groupe comprend deux sousgroupes

dérivés sans hydrolyse : protéanes et métaprotéines, et dérivés avec hydrolyse : les protéoses et les polypeptides.

Telle «st la classification de chimie pure qui montre les polypeptides comme étant formés par la synthèse d'amino-acides groupés en nombre variable :

par deux : ce sont les dipeptides, par trois : les tripeptides, par quatre: les tétrapeptides, etc...

Au point de vue physiologique, il est préférable d’envisager la classification de facon différente (ARTHUS) :

1° les substances albumineuses ou albuminoïdes, 2°. les protéines conjuguées, 3° les scléroprotéines.

EN

Le premier groupe des substances albumineuses peut être divisé en substances albumineuses naturelles qui se trouvent dans les tissus et dans les liquides des organismes vivants, et substances albumineuses de transformation qui sont les produits de transformation des substances albumineuses naturelles, sous l'influence de différents agents : acides, alcalis, diastases digestives. Les substances albumineuses de transformation sont des substances colloïdes donnant sous l'influence des mêmes réactifs les mêmes produits de décomposition que les susbtances albumineuses naturelles.

On a pu les diviser en quatre groupes :

Substances albumineuses coagulées,

Alcalis albuminoïdes et acidalbuminoïdes, 3

Protéoses divisées en protéoses vraies et peptones vraies,

Polypeptides.

Les polypeptides peuvent être obtenus en combinant deux ou plusieurs molécules d'acides aminés, identiques ou différents, telle, par exemple, la glycylglycine, résultant de l’union de deux molécules de glycocolle, un groupement aminé s’unissant à un groupement acide avec élimination d’une molécule d’eau

2 CH2NH2 — COOH = CH2NH2 [ae NH CH? — COOH + H20O

glycocolle Glycylglyeine

Le polypeptide le plus complexe connu aujourd’hui, est un octodécapeptide constitué par l'union de quinze molécules de glycocolle et de trois molécules de leucine.

Au point de vue physiologique, ces polypeptides apparaissent comme un stade intermédiaire au cours de la désintégration des grosses molécules protidiques qui se produit dans l'assimilation et qui aboutit à l’urée. De constitution variable d’une espèce à l’autre et d’un sujet à l’autre, ils ne sont pas identiques à ceux qu’on peut obtenir par synthèse et n’ont avec eux que des rapports d'analogie. Les polypeptides étudiés au point de vue bio-

ET

logique sont, au cours des phénomènes de destruction des grosses molécules, situés entre les peptones plus complexes et les acides aminés plus simples ; ils ne constituent pas des éléments chimiques nettement individualisés, mais une tranche du processus de désintégration dont les limites supérieure et inférieure sont excessivement difficiles à établir.

C'est une des raisons pour lesquelles le dosage de ces polypeptides a donné lieu à de nombreuses discussions et demeure encore d’une technique délicate.

Contraint d'aborder le problème sous son aspect biologique, nous ne doutions pas combien l'interprétation des résultats devait être prudente et dépourvue de toute idée trop absolue.

Nous avons opéré toujours dans des conditions analogues, de facon à pouvoir comparer des résultats qui soient véritablement comparables, et nous avons tenu compte bien plus des différences relatives des chiffres obtenus que de leur valeur propre.

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