Sur la présence du rouge de roccelline dans un

safran. (Journal de pharmacie et de chimie, 1886.) En

collaboration avec M. Cazeneuve.

Nous avons eu l’occasion d’examiner un échantillon de safran, qui avait été dépouillé d’une partie de sa matière colorante, et imprégné de rouge soluble (sulfo conjugué sodique de la roccelline). Dans notre note nous indiquons le procédé qui nous a permis de découvrir la falsification, et de déterminer le rouge soluble.

Nous décrivons en outre le procédé suivant, qui permettrait, le cas échéant, de retrouver dans un safran le jaune de binitronaphtol, employé comme succédané de ce colorant dans certaines fabriques de pâtes alimentaires :

Si on plonge dans l’infusion d’un safran falsifié par du binitronaphtol, additionnée d’acide tartrique, et portée à l’ébullition, un écheveau de laine, celui-ci se teint plus rapidement et prend une couleur plus vive que dans l’infusion du safran normal. La laine ainsi teinte, traitée par quelques gouttes d’acide sulfurique, puis par l’ammoniaque diluée, conserve une couleur jaune, tandis que la laine teinte avec l’infusion d’un safran naturel, vire au bleu par l’acide sulfurique et se décolore par l’ammoniaque.

sel de baryum. (Comptés rendus de la. Société de biologie 188 7.)

Neumann ( archiv für die gesammte physiologie t. XXXVI, p. 576) conclut d’une série d’expériences faites sur des lapins et des chiens, que, après une intoxication chronique par les sels de baryum, on ne retrouve ce métal que dans les os.

J’ai obtenu en opérant sur le lapin des résultats tout opposés : Après trente jours, pendant lesquels l’animal recevait, avec sa nourriture, des doses de carbonate de baryum variant de 0 gr. 50 à 1 gr. 50, on constata que tous les organes et tissus de l’animal renfermaient du

g Sur une combinaison de l’hématlne avec le

bioxyde d’azote. (Comptes rendus de l’Académie des sciences, 188 7.)

On sait que l’hémoglobine possède la propriété de former des combinaisons cristallisées avec un certain nombre de gaz. Il est intéressant de savoir si ceux-ci peuvent se combiner à l’hématine,' et si, par conséquent, la propriété de fixer les gaz appartient dans l’hémoglobine au noyau albuminoïde ou au noyau colorant ferrugineux.

J’ai réussi à préparer, par trois procédés différents, la combinaison de l’hématine avec le bioxyde d’azote : 1” par l’action directe du bioxyde d’azote sur l’hématine ou l’oxyhématine en solution dans l’alcool ammoniacal ; 2“ en décomposant par les alcalis l’hémoglobine oxyazotique ; 3“ en traitant par un réducteur (sulfure alcalin ou sel ferreux) une solution ammoniacale d’oxyhématine additionnée d’une trace d’un azotite.

Le corps obtenu par un quelconque de ces procédés est moins soluble dans l’alcool ammoniacal que l’oxyhématine ; sa solution est rouge, non dichroïque, et présente, quand on l’examine au spectroscope, un spectre d’absorption constitué par deux bandes, situées entre les raies D et E de Frauenhofer. Ce spectre peut être confondu, à un examen superficiel, avec celui de l’hémoglobine oxyazotique, ce qui explique l’erreur commise par les chimistes, qui ont considéré l’hémoglobine oxyazotique comme résistant à l’action des alcalis.

Les réducteurs sont sans action sur l’hématine oxyazotique en solution ammoniacale ; l’oxygène libre la transforme en oxyhématine en même temps que le bioxyde d’azote passe à l’état d’azotite alcalin.

Il semble y avoir contradiction entre ces deux faits que l’oxygène déplace le bioxyde d’azote de sa combinaison avec l’hématine, et est pourtant déplacé par lui

tion dans son ensemble un caractère exothermique.