XIII

Borsook (H.) et KEIGHLEY. — The continuing metabolism of nitrogen in animals. Proc. Roy. Soc., B, 1985, CXVIII, 488-520. Borsook (H.) et Wasreneys (H.). — The enzymic synthesis of

protein. IV. The effect of concentration on peptie synthesis. J. biol. Chem., 1925, LXIII, 563. :

BRADLEY (H.C.) et Morse (M.J.). — J. biol. Chem., 1915, XXI, 209.

BRUYNE (DE). — J. Physiol. et Pathol. Gen., 1924, XXII, 815.

BurkewirsCH (W.). — Ueber das Vorkommen proteolytischer Enzyme in gekeimten Samen und ueber ihre Wirkung. I. II. Ber. d. D. bot. Ges., 1900, XVIII, 185-189, 358-364 Ueber das Vorkommen eines proteolytischen Enzyms in gekeimten Samen und ueber seine Wirkung. Zschr. f. physiol. Chem. 1901, XXXIT, 1-53. Tagebl. d. 11. Naturforscherkongr., Saint-Pétersbourg, 1902.

CozLrer (H.B.). — The problem of plastein formation. I. The formation of a plastein by papain. C'anad. J. Res. Sect. B. Chem. Scti., 1940, XVIII, 255-263. II. The chemical changes involved in plastein formation by papain and by pepsin. Zbid., 272-280.

Courrois-DRILHON (A.). — Etudes biochimiques sur la métamor-

k phose des Lépidoptères. Thèse S'ei., Paris, 1931.

CsSonK4A (F.A.). — Proc. Soc. Exp. Biol. Med., 1938, XXXIIX, 281.

DAMODARAN (M.) et ANANTA-NARAYANAN (P.). — Enzymic proteolysis. I. Liberation of ammonia from proteins. Biochem. J., 1938, XX XII, 1877-1889.

DaxtLewskt. — Les forces organoplastiques de l’organisme (en russe). Charkow, 1886 ; cité d’après EFFRONT.

Dickexs (F.). — Interaction of halogenacetates and SH compounds.

The reaction of halogenacetic acids with glutathione and cysteine. The mecanism of iodacetate poisoning of glyoxalase. Biochem. J., 1933, XXVIL, 1141-1151.

Duguissox (M.). — Recherches sur les groupes ionisables de la myosine. II. La courbe de dissociation acide-base dans la formoltitration. Arch. intern. Physiol., 1941, LI, 154-161.

Duxx (MS$S.) et WEINER (J.G.). — Quantitative investigations of amino-acids and peptides. III. Apparent acid dissociation constants in aqueous formaldehyde solutions. J. biol. Chem., 1937, CXVIL 381.

Eper (H.), BrADpLEY (H.C.) et BELFER (S.). — The survival of cathepsin in autolysis. J. biol. Chem., 1939, CXXVIIL, 551-557.

EDLzBACHER (S.) et LEUTHARDT (Fr.). — Ueber den Einfluss der Ascorbinsaeure auf die Arginasewirkung. Klin. Wochenschr., 1933, n°0 47, 1843.

EFFRONT (J.). — Les catalyseurs biochimiques. Dunod, Paris, 1914.

Ezrox (M.). — Ueber die. Wirkung von Backhilfsmitteln auf die proteolytischen Enzyme des Weizenmehls. Enzymol., 1937, III, 103-104. |

EULER (H.v.). — Naturw., 1933, XXI.

Eurer (H.v.), Karrer (P.) et ZEHENDER (K.). — Das Verhalten von Vitamin C (Ascorbinsaeure) und anderer Reduktone gegen katheptische und andere Enzyme. Helv. Chem. Act., 1934, XVII, 157-162.

FERNBACH (A.) ct HUBERT (L.). — Sur la diastase protéolytique du malt. C.R. Ac. Se., 1900, CXXX, 1783 ; CXXXI, 298. FIRDMAN (J.). — L’optinum thermique de l’action des enzymes en

fonction de leur origine et de leur degré de pureté. Ann. d. Physiol., 1938, XIV, 67-93.

FiscH@ozD (H.). — The relation between the activity of urease and the oxydation-reduction potential. Biochem. J., 1984, XXVIII, 406-410.

Fisner (E.A.). — Contributions to the study of the vegetable protease .Biochem. J., 1919, XIII, 124-134.

Fozzey.— Note on the preparation and fractionation of the a-naphtylisocyanate compound of plastein. Biochem. J., 1933, XXVII, 151-152.

ForD (W.R.) et MAIDEN (A.M.). — J. Soc. Chimic. Ind., 1938, LVII, 278-281.

FRANKEL (M.) et Marmix (R.). — Natural activation of papain. Nature, 1937, CXL, 1015. j

FRANKEL (M.), Maïmix (R.) et SHApIRO (B.). — Enzymic properties

of natural papain. Nature, 1937, CXXXIX, 249.

FRIEDENWALD (J.S.) et SrrenLer (R.D.). — Circulation of the aqueous. VII. A mecanism of secretion of the intraocular fluid. Arch. of Opht., 1938, XX, 760-786.

FRUTON (J.S.) et BERGMANN (M.). — On the proteolytic enzymes of animal tissues. I. Beef spleen. J. biol. Chem. 1939, CXXX, 19-27. The specificity of pepsin: Ibid, 1939, CXXVII, 627- 641. The activation of papain. Zbhid., 1940, CXXXIII, 153-156.

GANAPATHY (C.V.) et Sasrri (B.N.) — Active group of papain. Nature, 1938, CXLIT, 539. The nature of papain. Biochem. J.. 1939, XX XIII, 1175-1179. è

GOLDSTEIX (B.). — Zur Biochemie der Gewebeproteinasen. Enzymol.: 1936, I, 256-267. Das Problem der Spezifitaet von Gewebeproteinasen (Kathepsin). ÆEnzymol., 1938, IL, 193-202.

GOLDSTEINX (B.) et GiNrsBourG (M.). — Proteinases (cathepsin) in tissues of the chicken embryo. Enzymol., 1937, I. 369- 372 ; Biochem. J. Ukraine, 1938, XI, 71.

GORUP-BESANEZ (V.). — Ueber das Vorkommen eines diastatischen und peptonbildenden Ferments in den Wickensamen. Ber. d. D. chem. Ges., 1874, p. 1478-1480.

GRASSMANN (W.). — Zur Kenntniss des natuerlichen Papain-Aktivators. Biochem. Zschr., 1935, CCLXXIX, 131-136. GRASSMANX (W.), DycKkERHOrr (L.) et v. SCHOENEBECK (O.). — Ueber

natuerliche Aktivatoren und Henimmungskoerper proteolytischer Enzyme. Zsehr. f. physiol. Chem. 1930, CLXXX VI,

GRASSMANN (W.), v. SCHOEXEBECK (O.) et EIBELER (H.). — Ueber die Aktivierung tierischer und pflanzlicher Proteasen durch Glutathion. Zschr. f. physiol. Chem., 1931, CLXXXXIV, 124-

GREEN (LR.). — On the changes in the proteids in the seed which accompanv germination, Philos. Trans. Roy. Soc. Londres, 18837, CLXXIIX B, 39.

GREENBERG (D.) et Winnick (Th.). — Plant proteases. [. Activation, inhibition, reactions. — J, biol. Chem., 1940, CXXXV, 761-773.

GRIMMER (W.). — Zur Kenntniss der Wirkung der proteolytischen Enzyme der Nahrungsmittel. Biochem. Zschr., 1907, IV, 80-98.