NUE

GUILLAUMIE (M.), FABre (M.) et CHarres (G.). — Etudes biochimiques sur les constituants de la toxine perfringens. Activité de la toxine perfringens en fonction des phénomènes d’oxydation-réduction. C.R. Soc. Biol., 1941, CXXXV, 909.

HaaRMaxxX (W.). — Zur Methodik der Bestimmung von Eiweissabbauprodukten. Biochem. Zschr., 1938, CCIVC, 121-130.

HAEuX (H.). — Autolyse. Erg. d. Enzymfschg, 1936, V, 117-154.

HALDAXNE (J.B.S.). — Enzymes, London, 1930.

HARE (M.). — Tyramine-oxidase. Biochem. J., 1928, XXII, 968.

HarLay (V.). — Du ferment protéolytique des graines en germination. C.R. Ac. Sc., 1900, CXXXI, 628.

Harris (L.J.). — The titration of amino and carboxylic groups in

amino-acids, polypeptides, etc. I-IIT. Investigations with aqueous solutions. Proc. Roy. Soc. B, 1923, VC, 442-484. IV- VI. Estimations in presence of formol and alcool. Zbid., 500. The combination .of proteins, amino-acids, etc. with acids and alcalis. II. Titration curves of amino-acids in presence of formaldehyde. Zbid., 1928, CIV, 412-489.

HELLERMAN (L.). — Reversible inactivations of certain hydrolytic enzymes. Physiol. Rev., 1937, XVII, 454-484.

HELLERMAN (L.) et PErKkiINs (M.E.). — Activation of enzymes.

IT. Papain activity as influenced by oxydation-reduction and by the action of metal compounds. J. biol. Chem., 1934, CVIT, 241-255. :

HENNIGER (A.). — Recherches sur les peptones. C.R. Ac. Sc., 1878, LXXXVI, 1464.

HENRIQUEZ (V.) et GJALDBAEK (J.). — Untersuchungen ueber die Plasteinbildung. Zschr. physiol. Chem., 1911, LXXI, 485-517.

HERRMANX (J.) et CHaIN (A.).— Zur Kenntniss der Plasteine. Zschr. physiol. Chem., 1912, LXXVII, 289.

Hesse (A.). — Ueber die Verwendung von Enzymen in der Industrie. II. Eiweissabbau und Proteasen. Erg. d. Enzymÿschg., 1934, IIT, 119-134.

HorMEIsTER (K.). — Ueber die Rueckbildung von Kiweiss aus Pepton. Zschr. physiol. Chem., 1878, II, 206.

Hozrz. —-Naturw., 1937, XXV, 14 et 251.

Iron (R.). Sur l'existence d’une substance qui contrôle l’action hydrolytique et synthétique de la lipase. J. Biochem. Japan, 1936, XXIII, 299-304.

Iwaxorr (N.) — Ueber synthetische Prozesse der IHefeautolyse. Biochem. Zschr., 1914, LXIIL, 359-368. Ueber die Verwandlung stickstoffhaltiger Substanzen bei den Endphasen der Hefenautolyse. Tbid., 1921, CXX, 1-24.

JAcoBY. — Biochem. Zschr., 1908, X, 231. :

Jaxickt (J.). — Das Oxydations-Reduktionspotential der waessrigen Auszuege der keimenden Gerste. Enzymol., 1937, IV, 107-110.

JOoERGENSEN (H.). — Ein Beitrag zur Beleuchtung der hemmenden Wirkung von Oxydationsmitteln auf proteolytische Enzymtaetigkeit. Ueber die Natur der Einwirkung von Kaliumbromat und analogen Stoffen auf die Backfachigkeit des Weizenmehles. Biochem. Zschr., 1935, CCLXXX, 1-37; 1935,

CCLXXXIII, 134-145. On the existence of powerful but latent proteolytie enzymes in wheat flour. Cereal Chem., 1936, XIIT, 346-355. Studies on the influence of chlorate, bromate, and iodate on the action of papain on casein. C.R. Lab. Carlsberg 1938, XXII (sér. chinr.), 246-254.

JOWETT (M.) et QUASTEL (J.). — Biochem. J., 1933, RRVIL 486.

KARRER (P.) et Strraus (W.) — Dihydropyridinverbindungen als Aktivatoren des Kathepsins. C.R. Lab. Carlsberg, série chim., 1938, XXII, 255-260.

KARRER (P.) et ZEHENDER (K.). — Vitamin C (Ascorbinsaeure) als Aktivator katheptischer Enzyme. Helo. Chem. Acta, 1933, XVI, 701-708.

KESTNER (O.). — The physiological significance of autolysis. CR. Lab. Carlsberg (sér. chim.), 1938, XXII, 261-263.

KzEINMANX (H.) et WERr(F.) — Biochem. Zschr. 1931, CCXTL

KLEMEN (R.) et Srucix (D.). Zeitlicher Verlauf der Zuckerbildung in Weizenautolysaten. Biochem. Zschr.. 1939, CCC, 338-342.

KosTYTsCHEW (S.) et BriLLiANT (W.). — Die Synthese stickstoffhaltiger Stoffe im Macerationshefensaft. Zschr. physiol. Chem. 1914, LXXXXI, 344-371.

KRASSINSKY (N.). — Ueber Oxydations-Reduktions-Potentiale der Zellen der hoeheren Pflanzen. Protoplasma, 1936, XXV, 41.

KREBS (H.A.). — Ucber die Proteolyse der Tumoren. Biochem. Zschr., 1931, CCXXXIIX, 174-196.

KUEHNAU (J.). — Ueber den Mechanismus der Verknüpfung von Fett-und Kohlenhydratabbau in der Leber. (Ein Beitrag zur Kenntniss biologischer Redoxpotentiale). Biochem. Zschr., 1931, CCXLIII, 14-50.

KURAJEW. — Ueber die koagulierende Wirkung des Papayotins auf Peptonloesung. Hofmeist. Beitr., 1901, I, 121; 1902, II, 411: 1903, IV, 476.

LaNGmure (I) et Wrixcx (D.). — Nature of the cyclol bond. Nature, 1939, CXXX XIII, 49-52.

LAQUEUR (E.). — Ueber den Einfluss von Gasen, im besonderen von Sauerstoff und Kohlensaeure, auf die Autolyse. Z. physiol. Chem., 1912, LXXIX, 82-129.

LAwROw. — Ueber den Chemismus der peptischen und tryptischen Verdauung des Eiweisses. Thèse, Saint-Pétersbourg, 1897. LEVENE (P.A.) et van SLYKE (D.D.). —— Ueber Plastein. Biochem.

Zschr., 1908, XIII, 461.

LIEBEN (F.) et Jesserer (H.). — Zur Frage der Einwirkung ultravioletter Strahlen auf Pepton und Proteinloesungen. Biochem. Zschr., 1935, CCLXXV, 367-372.

LINDERSTROEM-LANG (K.). — Titrimetrische Bestimmung von Aminostickstoff., C.R. Lab. Carlsberg, 1927, XVII; Zschr. physiol. Chem., 1928, CLXXIII, 32-50. Les substances protéiques et les enzymes protéolytiques. Bull. Soc. Chim. Biol. 1940, XXII, 339-350.

LOMIXSKI (1). — Inactivation du bactériophage par oxydation :; réactivation par l'acide ascorbique. CR. Soc. Biol., 1935, CXIX, 952 et 1345.

Lucx (J.M.). — Liver proteins. C.R. Lab. Carlsberg (série chimique), 1938, XXII, 321.

LuxpiNX (H.). — Ein Beitrag zur Kenntniss der proteolytischen Enzyme des Malzes. Biochem. Zschr., 1922, CXXXI, 193-218.

MAEDA (S.). — Sur la nature chimique de la papaïne. Bull. Chem. Soc. Jap., 1937, XII, 319-325.

MarzraRD (L.C.). — Genèse des matières protéiques et des matières humiques. Thèse Sc., Paris, 1913 (Masson).

MaRTENS (R.). — Considérations sur le dosage séparé des acides

aminés et des polypeptides dans les produits de digestion des protéines. Bull. Soc. Chim. Biol., 1927, IX, 454-482.

Masaxt (K.) et IkkATAI (T.). — Bull. Chem. Soc. Japan, 1933, VII, 233-238.

MAscHMANN (E.).— Beitraege zur Aktivierung pflanzlicher Proteinasen. Zschr. f. physiol. Chem., 1934, CCXXVIII, 141-186. Ueber intracellulaere Proteinasen. XV. Bemerkungen zur Inaktivierung der Proteinasen durch Jodessigsaeure. Biochem. Zschr., 1935, CCLXXIX, 225-228. Ucber Bakterienproteasen. I. Jbid., 1937, CCLXXXXIV, 1-33. Ueber Bakterienproteasen. IX. Die Anaerobiase der Gasbranderreger. Zbid., 1988, CCIIIC, 284-296. Ueber Bakterienproteasen. XII. Zur Kenntniss der Dipeptidasen anaerober Bakterien. Zbid., 1939, CCCIT, 332-368.

MaAscHMANX (E.) et HELMERT (E.). — Ueber die Aktivierung des Papains durch Vitamin € (Ascorbinsaeure) oder Vitamin C- Eisen. Zschr. f. physiol. Chem., 1934, CCXXIV, 56-60. Ueber den KEinfluss von Eisenverbindungen auf proteolytische und peptolytische Vorgaenge. Zbid., 1934, CCXXXI, 51. — Ueber intracellulaere Proteinasen. XVI. Weitere Beitraege zur Aktivierung und Hemimung des Papains. Biochem. Zschr., 1935, CCLXXX, 184-203. Ueber intracellulaere Proteinasen. XIV. Aktivierung und Hemmung des Papains durch Ferricyankalium. Zbid., 1935, CCLXXIX, 213-224.

MAUTHNER (J.). — Ueber Cystin. Zschr. physiol. Chem., 1912, LXX VIII

MaAver (M.E.). — The separation of cathepsin from malignant and normal rat tissue. J. biol. Chem., 1939, CXXXI, 127-134. Maver (M.E.) et Vogcrun (C.). — The optimal conditions for the

synthesis of protein in fibrin-papain-glutathione digests. Enzymol., 1939, VI, 219-224.

MExDEL (L.B.) et BLoop (A.F.). — J. biol. Chem., 1910, VIII, 177.

MEsxiz (F.). — Recherches sur la digestion intracellulaire et les diastases des Actinies. Ann. Inst. Past., 1901, XV, 352.

Mizrer (L.). — Digestion of crystallin lactogloculin by criystallin trypsin and chymotrypsin. C.R. Lab. Carlsberg, 1939, XXIIT, 45-53.

Micuagus (L.) et Davipsonn (H.). — Die isoelektrische Konstante des Pepsins. Biochem. Zschr., 1910, XXVIIL, 1.

Mirsky (A.) et ANsoN (M.L.). — Proc. Soc. Exp. Biol. Med., 1932, XXVIII, 170; J. Gen. Physiol., 1935, XVII, 307. MoErNer (C. Th.) — Untersuchung der Proteinsubstanzen in den lichtbrechenden Medien des Auges. Zschr. physiol. Chem., 1894,