‹ Le Glutathion Et L'Inhibition De La Fermentation Alcoolique Par Les Acides Acétiques MonohalogénésChapitre 11 sur 45 · LE PAT E EN NES · texte numérisé non relu

LE PAT E EN NES

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réaction d’oxydo-réduction qui rene le triose - phosphate » (84).

Nous savons pourtant aujourd’hui, que la transformation de l’aldéhyde glycérophosphorique hydratée en acide phosphoglycérique, se fait avec une libération d'hydrogène qui est capté par la cozymase (85). Suivant la nature du métabolisme glucidique, la dihydrocozymase ainsi formée, cède ensuite son hydrogène, soit à l’acide pyruvique pour donner l’acide lactique, soit à l’acétaldéhyde pour donner l’alcool éthylique (*). \

Le fait admis, que dans les fermentations il y a une activation de l’H, implique l’existence de certaines substances qui font l'office de transporteur d’H.

Ce rôle est certainement accompli par les codéhydrases I et II (86) et peut-être par les flavines (87) (88).

Par contre, malgré les propriétés d’oxydo-réduction que nous avons passées en revue, il n’est pas encore établi que le glutathion soit un transporteur d'hydrogène.

Pourtant, le glutathion et autres composés sulfhydrilés fixes ou solubles jouent dans l’organisme d’autres rôles encore, qu’il est nécessaire de mentionner. La zookynase de Waldschmidt-Leitz, qui active certaines diastases protéolytiques n’est autre que le glutathion (82). On connaît maintenant beaucoup de diastases dont la partie active est formée par les groupements -SH protéiniques. Il faut voir à ce sujet la revue détaillée de Bersin (90) et l’étude de Smythe (60) sur l’uréase, celle de Hopkins sur la succino-

(*) Réactions : 13, 14, 19, 20 et 21 de Parnas (35).

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