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déhydrase (36), de même que l’étude déjà citée de Rapkine (83) se rapportant à la déhydrogénase qui catalyse l’oxydoréduction de l’acide pyruvique et du triosephosphate.
D’après Quastel et Wheatley (91), le glutathion modifierait la réaction de Pasteur en exaltant seulement la fermentation aérobie du glucose par la levure, sans toucher ni à la fermentation anaérobie ni à la respiration. La cystéine présente une action semblable tout en augmentant légèrement aussi la respiration.
Bumm et Appel (92), en étudiant l'influence du glutathion sur la glycolyse, croient aussi à une modification réversible de ia réaction de Pasteur, car le GSH seul augmente la glycolyse aérobie d’un tissu jusqu’aux limites de l’anaérobiose; le tissu étant ensuite débarrassé du glutathion, son activité retombe à la normale. Pourtant des expériences assez minutieuses conduites par Baker (93) sur la glycolyse aérobie des tissus n’ont jamais montré une influence quelconque du glutathion sur la réaction de Pasteur.
La glutathion aurait en outre la faculté de dévier la fermentation, avec un substrat tel que l’hexosediphosphate, la levure fraîche mise en présence de toluène et de glutathion produit de l’acide lactique (94). :
Le rôle du glutathion le moins discuté est son rôle de régularisation du potentiel d’oxydo-réduction (95), qui lui permet de maintenir dans les milieux de culture un niveau de réduction suffisamment bas, nécessaire à certaines réactions biologiques et à la vie de certains microorganismes.
Les microorganismes anaérobies peuvent se développer en présence d’une petite quantité de composé sulfhydrilé quelconque, même en aérobiose (96).
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En résumé, plusieurs rôles sont attribués au glutathion.
1) On pense qu’il pourrait agir comme transporteur de H dans le métabolisme glucidique de la cellule vivante.
2) En partant du fait que-le glutathion agit comme tampon d’oxydo-réduction dans des milieux de culture, il est permis de lui attribuer le même rôle à l’intérieur des cellules vivantes. | Hr
3) Nous avons vu d’autre part qu’il existe certaines dias-
tases, comme la succinodéhydrase du muscle et la déhy-.
drase étudiée par Rapkine (83), qui doivent leur activité à l'intégrité des groupes protéiniques sulfhydrilés. Il est fort possible que le glutathion ait le rôle de maintenir l’intégrité de ces groupements.
4) Enfin le glutathion sert d’activateur à la méthylglyoxalase et à certaines diastases protéolytiques.
D'autre part, il est bien établi que les acides monohalo-
génés agissent in vitro sur les groupements thiolés libres : glutathion, cystéine, etc. et sur les -SH protéiniques fixes.
L'objet principal de nos recherches sera de contrôler l’hypothèse de l’action des acides monohalogénés sur le glutathion dans leurs processus d’inhibition de la fermentation alcoolique.
