CO
Co; ^„ +3IP0=zC0^, " H-OH-CO---
Az ^ .,.^ OII-CO- • .
Quant à l'azote qui est en tftte de l'autre chaînon /CO---
/,^ p,^ , il donnera par le môme mécanisme de
l'oxamide, .' „ et par une hydratation plus avancée,
Az(„
de l'acide oxalique et de l'ammoniaque. Toutes ces substances se rencontrent, en effet, dans nos excrétions. Quant aux chaînons résiduels
CO.C*H«.AzH-CH*.CH*
ou : (:O.CMI«.AzH-CH*.CH*
se disjoignant par hydratation, comme cela a généralement lieu pour les composés organiques azotés, aux points de liaison
de l'azote au carbone, marqués ici d'un trait fort, — , on
voit que chacune de ces chaînes formera facilement des bases homologues de la leucine, bases qui viendront accompagner luréo simultanément produite. C'est ce que montre l'équation
ORIGINE DKS LEICOMAÏNES. 209
suivante, où nous n'inscrivons, pour abréger, qu'une partie de la molécule albuminoïde :
/C0-C*H».A7.H-CH».CH»AzH -. , rH«o = / *K CO . G 'H« • Az H- CH' • CH' • Az "^ '' e»..
\. /Il '^SCO.CH'
Molécule albiiminoTilc
TTTaTh* + OH • CO • CMl" • Az H' + OH . Cll^ cil' . Az II \AzH» + H0.C0-C»H''.Azll» + 01l-Cn'.CII-.Az
Urée I.eucinus Bases névriniqiies, etc.
+ OH.CO.CH»...,elc.
Le schéma suivant va nous montrer comment la molécule albuminoïde, que nous ne représentons encore une fois qu'en partie, donne, par une simple hydratation, de l'urée, des acides amidés, des bases oxyélhylénique, enfin des corps qui, par une oxydation ultérieure, pourront fournir la sarcosine ou des bases analogues. Afin de bien montrer aux yeux le mécanisme d'où résultent par hydratation ces diverses substances, nous entourons d'un rectangle pointillé les molécules d'eau JHOHJ qui s'introduisent dans la molécule :
Az
: Mil -co-CMi^-Azii JHOU 1 -csii^azH I ïïoiïK: ^ ^^^"'
y. • ' — ^^ L J \ CH3
/ \ MÏbn:coc3iioAzn;noiij cnhAziiiiilc^incoioHj i.ji j ,, ' .- "■™'~~~ " - - "■ ,. "^ —
\[H0HjX0•CTl*•CH•AzH•CI^3.CI^Azl^iÏÏ0H|CII2•(:02|I
A/ Il
On voit inscrit en ce schéma que la partie 1 ou CO^ ,,
se détachera, par hydratation, de la molécule générale pour constituer de l'uiée; que les parties 2 et îi j^avoir
210 LES LEUCOMAlNES.
OH.CO.C*H'.AzH« et OH • GO • G»H» • AzH» formeront des homologues inférieurs de la leucine; que la partie 3, c'està-dire 0H«C*H*-A2H% et les analogues, donneront des bases oxyélhyléniques se rapprochant de la choline, 0H.C'H*.Az(CH7(0H); que la partie 6 en perdant C0«, après hydratation, donnera la base OH • C*H^ • AzH • G*H* qui se rattache à la même famille ; et cette base, par oxydation, pourra fournir la sarcosine et les corps analogues.
G'est ainsi qu'on peut s'expliquer comment les leucomaïnes peuvent prendre naissance au cours des dédoublements fermentatifs anaérobies des albuminoïdes, par un simple phénomène d'hydratation.
Du reste, l'expérience a démontré qu'en perdant à leur tour GO'" les leucines peuvent se transformer en aminés proprement dites :
G«H"AzO- = GO' + G*H"AzH»
Louctiie. Amylamiiie.
D'autre part, on sait qu'en s'hydratant, les glucoprotéines-p non dédoublables, issues des matières proléiques, donnent, d'après M. Schutzenberger, des acides protéiques qui se transforment en bases oxygénées puissantes en perdant les éléments do l'acide carbonique, encore par le mécanisme de Thydratation :
G«H"Az»0* + H*0 = 2G0' + G*»H«*Az'0
Glucoprolëine. Base oxygénée.
Quant aux acides hydroproléiques dérivés des mêmes albuminoïdes, ils fournissent, par perte directe d'acide carbçnique, des aminés oxygénées qui en se déshydratant donnent les bases hydropyroliques et oxyéthyléniques :
ORICINE DES LEt'COMAlNES. 211
C"H"Az'0' = 2CO' + C»Il'Az + C'H"AzO
Acide Basti Ëthyl-
bydrûprotéiqueenCi<> hydropyroliqiie oiélhylénamine.
Si Ton veut bien remarquer que nous n'avons développé jusqu'ici le mécanisme de la formalion de ces dérivés basiques des corps proléiques qu'en ne considérant qu'une des parties de la molécule albuminoïde, celle à têle d'urée; que nous avons négligé celle à lôled'oxamide; qu'il existe dans l'économie des substances albuminoïdes diflFérentes entre elles qui, en subissant des dédoublements semblables, donnent, grâce à ce même mécanisme de l'hydratation successive, des amines-acides et des aminés proprement dites, oxygénées et non oxygénées, différentes des précédentes; que certaines de ces bases complexes peuvent se transformer ultérieurement par perle d'acide carbonique ou par oxydations partielles, en composés basiques nouveaux, etc. , on comprend comment ces dédoublements fermentatifs qui résultent des transformations anaérobies des albuminoïdes des protoplasmes des cellules , peuvent par le simple jeu de l'hydratation, avec ou sans perle d'acide carbonique, donner normalement naissance à celle série variée de bases que j'ai signalées dans les tissus animaux.
Tel est, analysé dans sa généralité, le mécanisme intime dont les leucomaïnes sont issues.
Avant d'étudier successivement chacune d'elles, nous voulons compléter notre démonstration par un exemple particulier. Nous le tirerons des observations faites sur une des matières protéiques de l'économie qui a donné une série, la plus complète peut-être, de dérivés définis se succédant régulièrement, depuis l'albuminoïde primitif jusqu'aux bases dont nous essayons d'éclairer ici la genèse.
