CHAPITRE PREMIER

PROPRIETES GENERALES

L'albumine est la matière fondamentale de toute cellule vivante ; aussi la rencontrons-nous, plus ou moins différenciée dans tous les tissus et dans presque toutes les humeurs de l'éco nomie. La fibre musculaire, lisse ou striée, la trame organique

Iule l iée, I

de l'os, la substance du cartilage, le tissu conjonctif, la cellule nerveuse, le globule rouge et le globule blanc, la lymphe et le plasma sanguin, tous les éléments anatomiques en un mot sont constitués par des albumines.

Ces albumines présentent entre elles des différences ; mais elles participent d'un ensemble de propriétés communes qui permet de les grouper en une famille très naturelle d'espèces chimiques.

§ 1. — Propriétés physiques

Les matières albuminoïdes sont des corps qui, à l'état solide, apparaissent sous la forme de masses opaques ou translucides, inodores et insipides, habituellement incolores ou jaunâtres, sauf l'hémoglobine, dont la coloration est liée à la présence d'un noyau ferrugineux. Cette dernière offre du reste un second caractère exceptionnel et presque unique dans cette classe de composés : elle cristallise, alors que presque toutes les autres albumines sont amorphes. Le blanc d'œuf desséché, tel qu'on le trouve dans le commerce, les plaques de colle forte donnent une idée exacte de l'état physique des alb\imines sèches.

Les matières albuminoïdes sont insolubles dans Talcool fort, l'éther, la benzine, le chloroforme et les dissolvants organiques. La plupart ne sont pas solubles dans l'eau puie ou tout au moins ne s'y dissolvent qu'à la faveur d'une base, d'un acide ou d'un sel qui probablement les modifient. Quelques-unes cependant paraissent se dissoudre dans l'eau, le blanc d'œuf par exemple ; mais il n'est pas sûr que cette dissolution soit identique à la dissolution aqueuse d'un corps véritablement soluble (sel, sucre, etc.). L'eau chargée d'une certaine quantité d'albumine est visqueuse et filante; elle mousse par agitation; c'est le cas de la bile, des mucosités bronchiques, du blanc d'œuf. Ces liqueurs albumineuses présentent une autre particularité : elles ne dialysent pas; en d'autres termes, quand on les introduit dans un récipient dont le fond, formé par une feuille de papier parchemin, plonge dans l'eau d'un vase extérieur, la

MATIÈRES ALBUMINOIDES 13

matière albuminoïde ne traverse pas le septum, comme le ferait un composé cristallisé, minéral ou organique. Dans les cas oii l'albumine passe, elle ne filtre qu'avec une extrême lenteur, à la façon d'un corps colloïdal, très peu dialysable.

Les matières albuminoïdes agissent toutes sur la lumière polarisée, qu'elles dévient vers la gauche. Ce pouvoir rotatoire, que nous retrouverons chez un grand nombre de composés chimiques formés dans l'économie, est un caractère des plus importants par les déductions qu'on en tire. Longtemps il a été regardé, à tort, comme un attribut des substances fabriquées par les êtres vivants; on le rattache aujourd'hui à la dissymé- Irie de la molécule, à la suite de Pasteur qui, le premier, a vu les corps doués du pouvoir rotatoire présenter une asymétrie dans la forme de leurs cristaux. Plus tard. Le BFLet Van't Hoff ont établi qu'un composé chimique agit sur la lumière polarisée, quand sa molécule renferme un atome de carbone asymétrique, c'est-à-dire lié par ses quatre valences à quatre radicaux monovalents, tous quatre différents les uns des autres.

§ 2. — Propriétés chimiques

!• Composition chimique. — L'analyse élémentaire démontre que les. matières albuminoïdes contiennent toujours cinq éléments au moins : carbone, oxygène, hydrogène, azote et soufre. La proportion varie suivant les espèces, mais ne s'écarte guère des chiffres extrêmes donnés ci-dessous :

Carbone 45 à 55 p. 100

Oxygène 21 — 28 —

Hydrogène 6,5—7,5 —

Azote 13 — 18 —

Soufre 0,3—2,3 —

La plupart des albumines renferment, en outre, du phosphore ; plusieurs contiennent du fer ; toutes retiennent énergiquement de petites quantités de sels alcalins ou alcalinoterreux qui résistent à toutes les tentatives de purification.

2o Actions des agents physiques. — Nous étudierons sous ce titre : la chaleur, rélectricité, etc.

a. Chaleur, — A l'état sec, les albumines paraissent résister sans modification appréciable à l'action de la chaleur jusque vers 100»; au delà, elles s'altèrent de plus en plus et vers le rouge sombre se décomposent en dégageant des bases pyridiques, de l'ammoniaque, des corps aromatiques, des produits pyrogénés à odeur de corne brûlée. Elles abandonnent alors un charbon poreux qui brûle à son tour, ne laissant qu'un faible résidu de cendres.

En présence de l'eau et à l'abri des ferments, les albumines ne sont pas sensiblement modifiées à la température ordinaire ; cependant, la solution d'hémoglobine se décompose spontanément à froid, au bout d'un temps assez court.

b. Coagulation. — Vers 50® et surtout au delà, vers 60®-75o, plusieurs albumines en solution aqueuse se modifient profondément : elles passent de l'état liquide, transparent, à l'état de masse blanche, opaque : elles se coagulent et deviennent insolubles. Cette coagulation s'accompagne de phénomènes chimiques : la mise en liberté d'un peu de soude, et quelquefois d'un corps jaune sulfuré (Gautier). Les sels influencent le phénomène : la coagulation s'effectue avec une grande difficulté, quand ils ont été presque éliminés par la dialyse, ou que leur action a été diminuée d'intensité par la* dilution. Quand l'élimination des sels est à peu près complète, la coagulation n'a plus lieu (Rosenberg).

La coagulation des albumines a fait l'objet de nombreuses recherches qui n'ont pas encore élucidé la question. Cette coagulation n'est du reste pas spéciale aux matières protéiques : la silice, l'alumine, le peroxyde de fer hydraté, d'autres corps encore, minéraux ou organiques, convenablement préparés se coagulent sous les plus légères influences (contact d'un corps solide, action d'une trace de sel de chaux, etc., etc.). On n'est pas d'accord sur l'interprétation de ces faits; certains auteurs (é'est le plus grand nombre) considèrent la coagulation comme le résultat d'une condensation, d'une soudure moléculaire, et, par conséquent, la rangent parmi les phéno-

MATIÈRES ALBUIflNOIDES 15

mènes chimiques. D'autres, au contraire, s'appuyant sur l'analogie de tous ces phénomènes, comme aussi sur des expériences directes, les regardent comme résultant de simples agrégations de molécules et admettent que la matière uniformément répandue dans le liquide se concrète en masses de plus en plus grandes, invisibles d'abord et visibles ensuite, sous l'influence des agents coagulants : c'est la théorie physique, qui ne voit dans la coagulation que des faits commandés par les lois de l'adhésion moléculaire. Cette opinion renferme probablement une part de vérité; mais elle est trop exclusive. Pour en donner une démonstration rigoureuse, il faudrait prouver que la coagulation de la silice ou de Talbumine, par exemple, ne s'accompagne d'aucune réaction chimique, d'aucune polymérisation, que le poids moléculaire ne change pas, quand on passe de l'état colloïdal à l'état de coagulation ; cette démonstration n'a pas été faite. Enfin, la théorie physique va à rencontre de faits positifs établis par Schutzenberger et Gautier, touchant la mise en liberté d'un peu dé soude et d'une substance jaune sulfurée, pendant la coagulation de l'albumine de Tœuf. En résumé, il semble qu'on ne puisse pas rendre compte de certaines coagulations par les seuls phénomènes d'adhésion moléculaire, exclusifs de toute action chimique.

Au delà de 100**, en présence de l'eau, en vase clos, les albumines s'hydratent et donnent des produits analogues aux peptones, des amides complexes, des acides carbonique et oxalique, etc.

c. Electricité. — On connaît mal l'action du courant électrique sur les albumines ; l'électrolyse des sels qui les accompagnent toujours complique beaucoup le phénomène, par la mise en liberté d'acides ou de bases qui influent directement sur ces corps instables, en dehors même de l'action propre du courant.

d. Filtration sur porcelaine. — Le passage des solutions albumineuses sur la porcelaine dégourdie d'un filtre Ghamberland modifie profondément certaines albumines, celle de l'œuf, par exemple, qui perd sa coagulabilité et abandonne des gaz. Avec la caséine, on observe des faits de même ordre. Une

solution alcaline de cette albumine, précipitable par les acides, cesse, après fîltration sur porcelaine, d'être précipitée, tant que Talcalinité, mesurée en acide sulfurique, est inférieure à ie%50 par litre. Au delà de cette limite, la proportion de caséine précipitable après fîltration croît progressivement, sans jamais atteindre cependant la teneur primitive en caséine avant le passage sur bougie. Une partie de la caséine se fixe sur ou dans la porcelaine, le reste passe et se retrouve dans la liqueur filtrée ; mais la majeure partie de la caséine est modifiée et ne se coagule plus par les acides (L. Hugounenq).

3^ Actions des agents chimiques. — Ce sont : les acides, les bases, les sels, les oxydants, les ferments.

a. Acides. — Ils agissent de façon très différente suivant leur degré de concentration. Dilués, ils transforment à froid les matières albuminoïdes en produits d'hydratation très voisins des albumines primitives : ce sont les acidalbumines ou syntonines. A chaud, l'hydratation est plus énergique et aboutit à des dédoublements qui se traduisent par la formation de produits amidés (hémiprotéine, hémi-albumine, leucine, tyrosine et autres substances, de nature alcaloïdique).

Concentrés, les acides se fixent sur l'albumine comme sur les noyaux aromatiques, et donnent des combinaisons qui rappellent les acides sulfonés dérivés des corps benzéniques.

b. Bases. — Leur mode d'action n'est pas sans analogie avec celui des acides. Dilués, les alcalis fournissent d'abord des dérivés solubles, les alcali-albumines; plus concentrés, ils hydratent les matières protéiques, les transforment en peptones, puis en amides, tandis que du soufre se sépare à l'état de sulfure et d'hyposulfite, et que de l'ammoniaque devient libre. A haute température, vers 200° et en vase clos, sous l'influence prolongée des lessives alcalines concentrées, telles que l'eau de baryte, les albumines subissent une série de dédoublements très bien étudiés par Sghutzenberger : de l'ammoniaque et un peu d'hydrogène deviennent libres ; du résidu fixe, on sépare les acides carbonique, acétique et oxalique, de la tyrosine, de la leucine, de la butalanine, des glucoprotéines provenant

MATIÈRES ALBUMINOIDES 17

de la condensation de deux molécules d'acides gras amidës, des acides protéiques et hydroprotéiques dérivés du pyrrol.

En faisant réagir l'albumine sur la potasse en fusion, on réalise un dédoublement du même ordre, avec cette différence qu'au lieu d'isoler les substances précédentes, on obtient leurs produits de décomposition : ammoniaque, aniline, bases pyridiques, indol, phénol, acides gras volatils (formique, butyrique, valérique, etc.).

c. Sels. — La présence de nombreux sels alcalins ou terreux modifie, à la température ordinaire, les propriétés de la plupart des albumines. Suivant la nature de l'albumine et du sel en présence, on observe une augmentation ou une diminution de la solubilité. Quelquefois, un sel à l'état de solution diluée dissout une matière albuminoïde qui est précipitée par un excès de ce même sel : c'est ainsi que se comportent les globulines vis-à-vis du chlorure de sodium et du sulfate de magnésie. Beaucoup d'albumines sont précipitées par le sulfate d'ammoniaque en excès. En général, les sels favorisent la coagulation, les sels des métaux lourds (cuivre, mercure, argent, plomb, platine) précipitent immédiatement, à froid.

Suivant Dastre, certaines albumines en solution aqueuse, à la température 30» ou 40«, seraient hydratées et peptonisées sous la seule influence du chlorure de sodium à 15 p. 100, en l'absence de toute intervention microbienne ou diastasique.

d. Oxydation, — Les agents d'oxydation ne produisent pas de dédoublement aussi régulier que les alcalis. On obtient, en opérant avec ménagement et en se servant du permanganate de potasse, un dérivé azoté et sulfuré, lévogyre, qui paraît intermédiaire entre les albumines proprement dites et les acides amidés qui en dérivent. Ce composé , a reçu le nom d'acide oxyprotéine-sulfonique ; il n'éclaire pas beaucoup la constitution moléculaire des albumines. Béchamp a trouvé un peu d'urée parmi les produits d'oxydation des albumines par le permanganate dilué. Les agents oxydants plus énergiques fournissent des aldéhydes, des acides de la série grasse et quelques-uns de leurs nitrites, des acides succinique et benzoïque.

e. Ferments. — Laction des ferments solubles ou figurés présente un grand intérêt ; elle sera approfondie dans le chapitre consacré aux fermentations. A un point de vue général, on peut dire que les bactéries de la putréfaction décomposent les matières albuminoïdes à la façon des alcalis bouillants, par voie d'hydratation. Gautier et Etard ont constaté, parmi les produits de la putréfaction bactérienne des albumines : l'hydrogène, l'ammoniaque, l'acide carbonique, des acides gras, des acides amidés, de la leucine, de la tyrosino, des corps aromatiques (pliénol, indol, scatol), enfin de véritables alcaloïdes, composés toxiques dont plusieurs appartiennent à la série pyridique ou liydropyridique.

Il ne faudrait pas croire que toutes les matières albuminoïdes se laissent attaquer avec une égale facilité par les ferments. Tandis que les albumines modifiées par la digestion, les peplones, subissent très rapidement la putréfaction, se prêtent bien au développement de tous les microorganismes et, à cause de cette propriété, sont utilisées par les bactériologistes dans la préparation des bouillons de culture, les albumines intactes, à molécule complète, telles que Talbumine de l'œuf, fermentent plus difficilement : on dirait qu'elles résistent à la façon d'un organisme vivant. Souvent, des microbes qui se multiplient rapidement sur peptone ne donnent dans les solutions albumineuses qu'une culture misérable ou ne se développent pas du tout. Il existe même des albumines qui, abandonnées à Tair libre pendant les chaleurs de l'été, sont réfractaires à la putréfaction : c'est le cas pour Texsudat de la périostite albumineuse.

Les ferments solubles exercent, comme les ferments figurés, une action hydratante, mais qui ne dépasse pas le stade de la peptonisation, sauf peut-être pour les diastases du pancréas qui mettent de la tyrosine et de la leucine en liberté. Mais c'est là une exception, encore n'est elle pas parfaitement démontrée ; habituellement, on n'obtient avec les ferments solubles que des peptones, sans acides amidés, et, à plus forte raison, sans ammoniaque, acide carbonique ou hydrogène-

MATIERES ALBUMINOIDES 19

4P Réactions des matières albuminoïdes. — Les matières protéiques présentent un certain nombre de réactions communes qui caractérisent tout le groupe et auxquelles on a souvent recours en analyse. Ces réactions qui peuvent quelquefois être rapportées à la présence de tel ou tel groupement atomique déterminé dans la molécule de Talbumine, se divisent naturellement en deux catégories : réactions de précipitation; réactions de coloration. Etudions-les successivement.

a. Réactions de préc>pilalion. — Les matières albuminoïdes sont précipitées par les acides minéraux forts, tout spécialement par les acides nitrique et métaphosphorique, par l'acide acétique en présence du chlorure ou du sulfate de sodium et surtout du ferrocyanure de potassium. Ce dernier sel donne avec les solutions d'albumine additionnées au préalable d'acide acétique, un précipité sensible dans les liqueurs diluées à 1/50000; c'est une des réactions les plus précieuses. L'alcool fort, le chloral, l'acide tricliloracétique, le phénol, l'acide.taurocholique , l'acide sulforalicylique précipitent également les albumines, de môme que le sulfate d'ammoniaque en solution saturée.

Avec les sels des métaux lourds, on obtient des combinaisons insolubles : c'est ainsi que les matières albuminoïdes sont précipitées par le sous-acétate de plomb, le sulfate de cuivre, les azotates d'argent, de mercure ou d'uranium, etc.

Un certain nombre de réactifs généraux des alcaloïdes précipitent les substances protéiques, d'où la qualification d'alcaloïdiques quelquefois donnée par les Allemands à ce groupe de réactifs : ce sont les acides phosphotungstique et phosphomolybdique, le tannin, l'iodure double de mercure et de potassium, l'iodure double de potassium et de bismuth, l'acide picrique, etc. Tous ces réactifs n'agissent bien qu'en liqueur acidifiée par l'acide acétique.

Enfin, une autre réaction peut être rapprochée des précédentes, c'est la coagulation par la chaleur que présentent plusieurs espèces, par exemple : l'albumine de l'œuf ; mais ce caractère n'est pas général, les peptones ne le présentent pas*

Du reste, ces dernières échappent à la plupart des réactions qui viennent d'être énumérées.

b. Réactions de coloration. — On a indiqué un très grand nombre d'agents chimiques susceptibles de colorer à chaud ou à froid les matières albuminoïdes ; nous ne citerons que les plus importants.

Quand on ajoute à une solution aqueuse d'albumine deux ou trois gouttes de sulfate de cuivre étendu, puis un léger excès de potasse, on obtient une coloration qui varie, suivant la nature de l'albumine, depuis le violet franc jusqu'au rouge violacé. Cette réaction, connue sous le nom de réaction du hiuret ou de Piotrowskiy paraît être due à la présence, dans la molécule protéique, d'un groupement amidé, analogue à celui du glycocolle ou de l'acide aspartique.

La plupart des matières albuminoïdes (mais non toutes), préalablement dégraissées à l'éther, se dissolvent dans l'acide chlorhydrique concentré et bouillant, en communiquant à la liqueur une légère teinte rose violacée.

En dissolvant les matières albuminoïdes dans de l'acide acétique cristallisable et ajoutant à la solution de l'acide sulfurique concentré, on obtient une liqueur violette un peu fluorescente et dont le spectre est analogue à celui de l'urobiline : c'est la réaction d'Adamkieivics. Elle paraît liée à la présence dans l'albumine des groupements caractéristiques de l'indol et du scatol.

Les albumines se colorent à chaud en rose ou en rouge plus ou moins intense au contact du réactif de Millon, qu'on obtient en dissolvant, vers 50^, du mercure dans son poids d'acide azotique concentré et ajoutant au réactif le double de son volume d'eau. La réaction de Millon a été rattachée à la présence des radicaux aromatiques (tyrosine, phénol, scatol) de l'albumine.

Du reste, l'acide nitrique seul se combine énergiquement aux albumines en les colorant en jaune ; en présence de l'ammoniaque, la teinte se fonce. Cette réaction, qui se manifeste bien sur l'épiderme imprégné d'acide nitrique, porte le nom de réaction xarithoprotéique ; elle est due probablement aux groupes phénylés de l'albumine*

MATIERES ALBUMINOIDES 21

Pétri a signalé la coloration rouge orangée que prend une solution d'albumine ou de peptone alcalinisée par l'ammoniaque, au contact de Tacide diazobenzène-sulfonique. Cette réaction n'est pas nette, l'ammoniaque seule produisant une coloration analogue.

En ajoutant à une solution d'albumine additionnée d'un peu d'acide formique, trois ou quatre gouttes de chlorure d'or très dilué, on voit se dégager à chaud de fines bulles gazeuses, tandis que la liqueur passe au rouge, puis, sous Tiniluence d'additions successives de chlorure d'or, vire au pourpre violacé et enfin au bleu indigo (Axknfeld). Cette réaction doit être rattachée au groupement indolique de l'albumine.

Tous les caractères précédents n'ont pas, à beaucoup près, la même importance : il en est de très fréquemment utilisés, plusieurs ne répondent qu'à des nécessités particulières, quelques-uns ne servent jamais. Voici, à peu près par ordre de fréquence, les plus employés, en même temps que les chiffres qui expriment approximativement leur degré de sensibilité : la coagulation par la chaleur et la précipitation par l'acide nitrique (1/20000), le chlorure de sodium concentré et acétifié (1/20000), le ferrocyanure acétique (1/50000), la réaction du biuret (i/10000), de Millon (1/20000), l'action du tannin' et des réactifs alcaloïdiques (1/100000 au moins); la réaction d'Axenfeld, qui est la plus sensible, n'est peut-être pas caractéristique (1/1000000).

§ 3. — Constitution des matières albuminoïdes

Les travaux de Schutzenberger sur le dédoublement des matières albuminoïdes sous l'influence de l'eau de baryte, à haute température, ont permis de relier ces substances, jusqu'alors isolées, aux corps sériés de la chimie organique et, par conséquent, ont éclairé leur constitution.

La présence de l'acide carbonique et de l'acide oxalique dans les produits de dédoublement, nous autorise à considérer les albumines comme des dérivés de l'oxamide CO — AzH*, et de

CO — AzH*

1 urée GO <r a„u2- Sur ces deux noyaux fondamentaux viennent se souder, avec perte d'eau, les acides amidés que nous avons vus se produire sous l'influence de l'eau de baryte (leucine, alanine, arides protéiques, glucoprotéines, etc.). Une analysé minutieuse de ces produits de dédoublement a permis à

ScHUTZENBERGER de fixer la nature des radicaux qui viennent

ykz GO — Az

se greffer sur les groupements GO <f et | de Turée

\Az GO — Az

et\ie l'oxamide.

La formule brute de l'albumine de lœuf est G^^oH^^^Az'W^S» suivant Schutzenberger, ou C^°^H*^*Az®^0^*S^, d'après Gautier. Dans le premier cas, le poids moléculaire est égal à 5478 ; dans le second, il atteint 5739. La détermination expérimentale du poids moléculaire conduit à des nombres voisins de 5800, ce qui est, pour des problèmes aussi difficiles, d'une concordance très satisfaisante. *

Ge poids moléculaire, considérable s'augmente peut-être encore par la soudure de plusieurs de ces lourdes molécules : il serait possible que les matières albuminoïdes coagulées, par exemple, celles qui constituent les ongles, la corne (élastines, kératines), eussent des molécules deux, trois, quatre fois plus grandes.

Par contre, certaines matières protéiques sont beaucoup plus simples : c'est le cas de la gélatine qui, ne fournissant ni tyrosine, ni acide carbonique, ne serait, suivant Sghutzenberger, qu'un dérivé de l'oxamide seulement. Sans chercher à établir aucune relation de cause à effet entre les deux constatations, il est permis de rappeler que, dans l'alimentation, la gélatine ne saurait être substituée complètement aux albumines proprement dites ; elle ne constitue par un aliment albumineux au même titre que ses congénères. Les animaux soumis à un régime où les substances protéiques ne sont représentées que par la gélatine, dépérissent et succombent, ainsi que l'ont montré successivement Voit, Munk, Pollitzer et Lehmann. La gélatine peut bien diminuer la désassimilation des albumines vraies dans l'économie; elle ne peut pas les remplacer. Du

MATIÈRES ÂLBUMINOIDES 23

reste, la gélatine, comme les peptones, est à la limite du

groupe des albumines vraies et des produits azotés qui en dérivent.

§ 4. — Origine des albumines

Depuis que plusieurs sucres et qu'un certain nombre d'alcaloïdes ont été fabriqués de toutes pièces à môme leurs éléments, le groupe des matières albuminoïdes est le seul où la synthèse n'ait pas encore pénétré. Aussi, ne pouvons nous faire que des. hypothèses plus ou moins vraisemblables, pour élucider le mécanisme de leur formation. Quelques auteurs ont essayé cependant de résoudre cette difficile question. Gautier admet que, chez les végétaux, le point de départ de la synthèse des matières protéiques est la formation de l'acide prussique CAzH, sous l'influence des actions réductrices exercées par l'aldéhyde formique CH^O sur les nitrates :

2Az03H + 5CH20 = 2GAzH + SCO^ + 5H»0

Peut-être pourrait-on admettre, à la place de l'aldéhyde formique CH^O qu'on ne trouve pas dans les plantes, au moins à Tétat libre, non ]>olymérisé, l'acide formique qu'on y trouve. Celui-ci fixerait l'ammoniaque formé par les cellules végétales aux dépens des nitrates; le formiate d'ammoniaque fournirait enfin l'acide prussique par simple déshydratation :

n.CO^AzH» — 2H20 = CAzH

Quoi qu'il en soit, l'acide prussique, qu'on rencontre chez un grand nombre de rosacées, se prête à merveille par ses affinités multiples, soit à des combinaisons avec les corps aldéhydiques du protoplasma et par conséquent à la genèse de composés acides, soit à des polymérisation^ suivies de modifications encore très obscures, mais dont le résultat final n'est autre que ces substances amidées complexes que nous avons vu figurer parmi les produits de dédoublement de

la molécule protéique. Il n'est pas jusqu'à l'urée qui ne puisse dériver de l'acide prussique par une hydratation ménagée :

2CAzH + 2H*0 = CO.Az*H^ + H.GO.H

L'acide prussique peut donner lieu à un grand -nombre d'autres synthèses (leucomaïnes du groupe urique, formation d'acides, d'alcaloïdes, etc., etc.).

La molécule d'albumine, une fois édifiée dans les plantes, subit dans l'organisme animal une décomposition dont les produits servent à l'édification d'une molécule nouvelle qui, plus tard, sera détruite à son tour.