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un dés tubes duquel il place un microspectroscope, l'autre tube servant à examiner la préparation et permettant de choisir les portions du champ intéressäntés. La préparation éllé-mmême est un fragment de muscle serré dans un compresseur.

La myohématine, pigment jaune-rouge, est d'abord mise en évidence par l’auteur dans les spectres des muscles alaires de Coléoptères (muscles jaunes de l'Hydrophile et du Dytique) qui en donnent le spectre le plus net. Voici ci-dessus la nomenclature des bandes de cette myohématine pour quelques Coléoptères :

Géotrupes stercorarius (fig. 1, n° 2) :

Première bande, . .... .. à 613-593 vu Deuxième bande . . . . : 567,5-561,5 Troisième bande . . . . : 554,5-546 Quatrième bande. . . . . 532-511,5 Hydrophilus piceus :

Première bande ... . . : 613-593 Deuxième bande. . . . . 569-563 Tibisième bande tr 15 557-548,5 Lucanus cervus : c Prernière bandé #7 557-548,5 Deuxième bande. . . . . 532-516 ?

Cerambyx moscatus :

Première bande. . . . . 613-593 Deuxième bande. . : . . 570.5-564,5 ?

Troisième bandë. . . . . 558,5-561 ?

Après les Coléoptères, Mac Munn a retrouvé ce spectre dans divers autres Insectes, puis dans plusieurs groupes du règne animal, qui seront énumérés plus loin.

Comme on l’a vu par les valeurs ci-dessus, et comme on le jugera surtout par la série de spectres que nous avons reproduits (fig. 1) d’après le mémoire de Mac Munn, le spectre de la myohématine présente de légères variations, mais un certain nombre de bandes fondamentales s’y retrouvent avec des positions constantes ; ce sont, dans l’orangé, entre 6143 et 593, dans le jaune entre 570 et 564, dans le vert entre 558 et 548 ; à partir de là, les diverses myohématines présentent le plussouventune bande empiétant sur KE et b, soit environ 382-511 ; quelquefois une bande située entre b et K empiétant sur K d’un côté, -llant plus où moins loin vers b de l’autre, et se fusionnant souvent avec la bande Kb. Enfin une bande bleu-indigo toujours présente et

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plus ou moins étendue, commencteentreF'etG@. Les spectres de MacMunn s'arrêtent à @, ét l'ultra-violet n'est pas énvisagé (1).

Comme répartition, le spéctre de la myohématine paraît donné pat un grand nombre de muscles, mais il y à quélques muscles au contraire où Mac Munn ne le trouvé point, ou le voit suppléé par d’autres pigments. C’est ainsi que le spectre dela myohématine se présente, comme nous l'avons vu, dans les muscles thoraciques des Insectes; chez les Crustacés, dans le cœur du Homard, du Pägure (Pagurus bernhardus), des Crabes (Carcinus moenas), de l'Écrevisse (As/acus fluviatilis), mais il ne paraît pas fourni par les muscles volontaires de ces animaux. Chez les Mollusques, le cœur en renférme (Limax, Helix, Arion), les muscles bulbaires également, mais dans certains cas seulement (Limax {lavus) ; dans d’autres (bulbes de Liftorina liltorea, Purpura lapillus, Trochus cinerarius, Patella vulgata), la myohématine serait remplacée par de l’hémoglobine. Enfin, dans les Vértébrés, on trouve d’après Mac Munn tantôt une association dela mÿohématineet de l’oxyhémoglobine, tantôt un remplacement complet de celle-là par celle-ci; c’est ainsi que chez le Maquereau (Scomber scomber) le cœur et les muscles dorsaux (muscles pâles) ont de la myohématine, tandis que lés muscles bruns latéraux paraissent présenter les bandes de l’oxyhémoglobine seule. Dans la Grenouille, la myochématine est très apparente dans le ventri= cule, un peu foins dans l'oreillette, et persiste à l’état de traces dans les autres muscles. Elle est particulièrement nette dans le cœur du Pigeon. |

La myohématine se présente sous deux états correspondants lun à Poxyhémoglobine (myohématine normale), l’autre à l’hémoglobine réduite (myohématine modifiée); ce dernier spectre présente des différences assez notables avec le premier, que nous avons seul décrit jusqu'ici : les bandes rouge 643-593 et jaune 5 70-561 ont disparu, mais la bande au voisinage de 550 s’est étalée vers le rouge, et la bande ultime débutant entre F et @ s’est rapprochée de K.

La myohématine, pigment purement spectroscopique, a-t-elle une existence définie au point de vuc chimique ? Mac Munn a tenté de l’isoler; dans le premier mémoire dont nüus venons de parler. ainsi que dans un second (1887) consacré exclusivement à cette question, il a montré que certains extraits musculaires conservaient encore le spectre caractéristique de la myohématine, avec la propriété de donner le spec-

4. Je rappelle que les bandes de l’oxyhémoglobiné ont comme valeur moyenne « — » 34,0 — #40; « serait donc en avant de la bande jaune de la myohématine, vers le rouge, ét 8 en arrière de la prémière bande verte.