RER

tre modifié sous l'influence des réducteurs. Quoique nous laissions entièrement de côté la partie purement chimique de cette question, nous devons néanmoins rappeler que les tentatives faites par Mac Munn et d’autres auteurs à sa suite (Copeman) pour isoler la myohématine ont soulevé de nombreuses discussions et qu'en définitive les chimistes paraissent n'avoir eu qu'une médiocre confiance dans l'existence de ce pigment à l’état de corps défini et distinct des dérivés usuels de l'hémoglobine (Hoppe-Seyler, Lévy, Môrner, Lambiing, Hammarsten) (1).

Après Mac Munn, des spectres de myohématine ont été signalés par quelques auteurs (Copeman, Hénocque) sans guère de modifications par rapport aux indications de Mac Munn. Hénocque admet cependant que la bande bleue de la myohématine modifiée serait interrompue vers ASO uu par un éclaircissement. Cette indication est d’ailleurs donnée d’une manière assez peu affirmative.

Nous n’avons aucune indication sur les épaisseurs de muscles employées par les divers auteurs ci-dessus.

D'importantes recherches ont, plus récemment, été publiées sur les pigments musculaires par K. Mürner (1897) qui a étudié comparativement l’hémoglobine des muscles et du sang chez le Chien et le Bœuf (2). Il faut remarquer que Môrner, dans les muscles qu’il a étudiés, n’a pas retrouvé la myohématine de Mac Munn. La comparaison des substances colorantes du muscle et du sang lui a montré que ces deux substances ne sont pas identiques : les bandes d'absorption du muscle sont placées un peu plus vers le rouge que les bandes correspondantes du sang. Pour le Chien, le milieu de la bande + du muscle est 5814,5,tandis que celle du sang est 577,5; le milieu de la bande 8 du muscle est sur 543,5, celle du sang sur 340. Des différences se poursuivent dans certains extraits et dérivés, mais non pour tous : le pigment extrait directement du muscle en solution aqueuse ne présente plus le décalage des bandes vers le rouge, il le récupère quand on le transforme en hémoglobine réduite, en CO-hémoglobine ou en méthémoglobine. Par contre, l’hémine produite aux dépens dece pigmentne semble pas différente de l’hémine sanguine. Ces faits peuvent s'interpréter comme une différence des composants albuminoïdes ou des relations entre ceux-ci et les composants colorés dans les deux substances, différence qui est

1. On trouvera un aperçu de cette discussion dans le Mémoire de Lévy (1889), qui donne aussi la bibliographie ancienne des pigments musculaires : et dans la note de Mac-Munn (1889) qui répond aux critiques de Lévy (celui-ci comme Hoppe-Seyler, admet que la myohématine est de l’'hémochromogène).

2. D'après la longue analyse de Hammarsten,. in Maly's Jahresberichte.

TUTES

en relation avec le fait que l'hémoglobine musculaire n’a jamais pu être obtenue cristallisée. Mürner propose le nom de myochrome pour le colorant musculaire.

Toutes les recherches précédentes n'ont porté que sur le spectre visible, je n'en connais pas d’elfectuées sur l'absorption ultra-violette de muscles intacts. Seuls, les extraits ont été étudiés à ce point de vue par Soret (1883) qui donne une courbe d'absorption d’un échantillon de myosine préparée par Danilewsky (de la viande de Veau hachée, lavée à l'eau et pressée plusieurs fois, est acidifiée par HCI, puis filtrée sur toile, le liquide est neutralisé par NaOH, et le dépôt qui en résulte, redissous par HCI à 1 0/0, est filtré à nouveau). La solution étudiée par Soret contenait 7 gr. 5 de myosine par litre. La courbe d'absorption est analogue à celle de beaucoup d'autres albuminoïdes : il y a transparence avant Cd 44, même pour des épaisseurs fortes (10 mm.), puis une bande importante sur Cd 4 7 encore sensible pour une épaisseur de 3 mm.; vient ensuite une bande de transparence sur Cd 18 pour des épaisseurs inférieures à 5 mm., et enfin, une grande bande d'absorption très importante débutant vers Cd 24. Aucune bande n’est indiquée, dans la courbe de Soret, pour l1 région du spectre comprise avant R, vers D. L'auteur fait remarquer la fluorescence violette de la myosine exposée aux radiations ultra-violettes.

Soret a également étudié une syntonine, résultant de l’action de HCI à l’ébullition sur les liqueurs précédentes. La courbe est d’allure analogue à celle de la myosine, mais plus décalée vers l’extrémité ultraviolette, et en particulier la bande de transparence Cd 48 est reportée ici vers Cd 20.

Il y a lieu de remarquer que toutes les recherches dont il a été question jusqu'ici ont été effectuées sur des muscles striés. Sur des muscles lisses, les indications paraissent extrêmement rares : Hénocque déclare avoir recherché en vain la myohématine dans des muscles de vessie de Mammifères, et n’y avoir trouvé que les bandes de l'oxyhémoglobine. Nous laissons encore de côté un travail de Goebel, que signale Hénocque, où est décrit dans la musculature intestinale de l’homme un pigment n'existant que pendant certaines périodes de la vie, et n'étant point par conséquent un des éléments fondamentaux du muscle.

En somme, toutes les recherches que nous venons d’énumérer se ramènent, indépendamment de toute opinion sur la valeur et l’origine des pigments musculaires, à montrer dans les spectres de muscles l'existence de certaines bandes plus ou moins générales assez caractéristiques, et paraissant spécifiques du tissu musculaire.

Il est à remarquer que l’on n’a aucun renseignement précis :

1° Sur les spectres dés muscles lisses ;

20 Sur la portion ultra-violette des spectres de muscles entiers, les recherches de Soret ayant porté sur des extraits ;

3" Sur la répartition de l'absorption dans les différentes parties de la fibre striée.

C’est à cette troisième question que nous allons surtout tenter de répondre, ne voulant point nous engager pour le moment dans cette

vaste question des pigments tissulaires. Il ne faut point se dissimuler :

d’ailleurs l’extrème difficulté de ce problème.