‹ Recherches sur l'action des acides halogénés et de leurs esters sur les cellules de levure (Research on the action of halogenated acids and their esters on yeast cells)Chapitre 42 sur 70 · Action des acides aminés autres que la cystéine · texte numérisé non relu

Action des acides aminés autres que la cystéine

Depuis les travaux de EHRLICH, de NEUBAUER et FROMHERTZ, on connaît le processus de désamination des acides aminés et la formation des alcools supérieurs par la levure à partir de ces acides.

L'acide aminé est comme le glucose, une molécule aliment. IL est oxydé, transformé en hydrates de l'acide iminé, puis à la suite de la perte d’une molécule de NH;, il fournit l’acide cétonique correspondant qui, par une réaction commune à tous les acides cétoniques, perd un CO? et est transformé er aldéhyde puis en alcool éthylique. Cependant, l'acide aminé ne pourra pas être transformé par la levure dans un milieu exempt de sucre. Il faut, pour que la désamination se produise, des corps réducteurs ; la désamination a lieu dans un milieu saccharosé, entraînée par les produits du métabolisme glucidique. La levure pourra alors opérer ses réactions aux dépens de l’acide aminé comme aux dépens du sucre.

Le tableau XXIII donne l’augmentation du FES en pré-

sence d’alanine, augmentation d'environ 100 p. 100 il ne se passe rien avec la cystéine, ce corps toutefois empêche l’alanine d’être fermentée par la levure. La rapidité du dégagement de CO? est donc doubiée en présence d’alanine : à la fermentation alcoolique normale s'ajoute la fermentation de l’acide aminé.

La cystéine est sans action sur la fermentation alcoolique aux dépens du sucre, mais elle arrête, semble-t-il, la fermentation de l’alanine. Ce dernier effet peut s’interpréter de la maniere suivante : la cellule vivante se combine, par le jeu d’affinités de même naiure à la cystéine et à l’alanine, mais

l’affinité est beaucoup plus grande pour la cystéine que pour l’'alanine ; la cystéine est infermentescible, la cellule vivante est « bloquée » par la cystéine, ses affinités saturées ne lui permettent plus d’agir sur l’alanine.

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