Maurice Berton. G.-R. de la Société de Bio., 9 janvier

Bregeon

identiques, mais ils sont du moins très proches parents.

En faisant macérer des ascaris et des tœnias, MM. Dastre et Bassano ont obtenu une substance qui neutralise la kinase et qu'ils appelèrent antikinase. C’est cette substance qui empêche les vers intestinaux d’être digérés. L’antikinase des macérations de parasites intestinaux agit en proportion définie sur la kinase ; il fautune quantité déterminée d’antikinase pour neutraliser une quantité donnée de kinase. L’antikinase est dépourvue d'action sur le suc pancréatique inactif. L’action anti de l’antikinase est une inhibition qui paralyse la kinase et non une destruction de celle-ci.

A côté des kinases dont il vient d’être parlé, il y a des substances qu'il faut se garder de confondre avec l’entérokinase. Par exemple, lamuqueuse intestinale chauffée à 100 degrés, la bile, la levure de bière vivante, ou chauffée ou même incinérée favorisent comme l’entérokinase l’action de la trypsine sur les matières albuminoïdes. Il ne s’agit cependant pas ici de ferments solubles, puisque ceux-ci ne résistent pas au chauffage et que, si les substances en question peuvent rendre un peu plus actif un suc pancréatique déjà actif, elles sont incapables de donner de l’activité à des sucs inactifs.

Action de l'entérokinase. — Le sue pancréatique contient trois ferments solubles : la trypsine,

la lipase et l’amylase qui digèrent respectivement les matières protéiques, les graisses et les matières amylacées. Si l’on place dans un tube à essai contenant un peu de suc pancréatique un petit cube de blanc d'œuf cuit et si l’on met ce tube dans l’'étuve à 37 degrés, le blanc d'œuf est dissous. Pawlow et Chepowalnikoff ont montré que la digestion de l’albumine est plus rapide si l’on ajoute au suc pancréatique un peu de suc intestinal ou de macération de muqueuse intestinale. Le suc intestinal est sans action sur l’albumine ; il faut donc admettre que la muqueuse intestinale, ainsi que le suc qu’elle sécrète, renferment une substance qui suractive la fonction digestive de la trypsine. Cette substance est l’entérokinase.

M. Delezenne démontra que le suc pancréatique dont s'étaient servi ces auteurs n’était pas absolument pur pour des raisons indiquées plus loin. En réalité le suc pancréatique absolument pur est dépourvu de toute propriété protéolytique. Il suffit d'y ajouter de lentérokinase pour qu'immédiatement il recouvre toutes ses propriétés protéolytiques vis-à-vis de l’albumine. La kinase n’a donc plus ici une influence favorisante, mais constitue une condition nécessaire de l’action de la trypsine.

Il suffit de recueillir le suc, comme le fait Pawlow, en circonscrivant au moyen d’un entonnoir, l’orifice du canal et le lambeau de muqueuse intes-

tinale qui le supporte pour obtenir des sucs pan-

Le

Be A y.

créatiques possédant toujours une action protéolytique très manifeste et doués parfois d’une activité telle que chez des animaux soumis au régime carné, l'addition de suc intestinal n’augmente plus leur pouvoir protéolytique vis-à-vis de l’albumine. L'activité des sucs pancréatiques obtenus par ce procédé est due à l’adjonction de l’entérokinase sécrétée par le fragment de muqueuse qui entoure l’orifice du canal.

M. Delezenne a constaté également que les sucs pancréatiques qui présentent une certaine activité contiennent toujours des leucocytes. Ces éléments passent sans doute dans le suc pancréatique comme l'avait déjà constaté Kühne, sous l'influence du traumatisme nécessité par l'opération de la fistule, car on ne les retrouve pas dans les sucs de fistules permanentes recueillis par cathétérisme du canal de Wirsung. Il est donc vraisemblable que c’est à la présence des leucocytes qu'il faut attribuer la faible activité de certains sucs de fistules temporaires. On peut aussi attribuer cette activité à la kinase microbienne engendrée par des bactéries qui se sont développées dans le suc après son prélèvement.

M. Delezenne admet donc que la trypsine, telle qu’elle est sécrétée normalement est dépourvue d'activité digestive, tant que la kinase n'intervient pas. |

La kinase (suc intestinal) agitsur le suc pancréatique ou sur une macération aqueuse de pancréas

et

d’une facon différente. Les solutions de kinase soumises à l’ébullition perdent toute activité efficace vis-à-vis du sue pancréatique et elles ne doivent qu’à leur acidité la conservation de leur pouvoir actif vis-à-vis des macérations aqueuses pancréatiques.

Pawlow et ses élèves émettent une autre hypothèse : une portion de la trypsine serait secrétée par le pancréas dans un état inachevé qui ne serait pas encore le ferment trypsine, mais une substance zymogène, le trypsinogène, capable, dans certaines conditions, de se transformer en ferment actif et ce serait justement l’entérokinase qui opérerait cette transformation.

On peut admettre qu’il existe deux processus de transformation du zymogène en trypsine, l’un intra-pancréatique, l’autre extra-pancréatique par l’action de l’entérokinase. |

L'activité tryptique pour une quantité donnée de suc pancréatique croît avec la quantité de kinase jusqu'à une certaine limite à partir de laquelle une nouvelle addition de kinase n’a pas d'effet, ni favorable, ni défavorable. Il y a donc un seuil et un plateau et pas d’optimum.

L’entérokinase a aussi une action sur les deux autres ferments du suc pancréatique, l’amylase et la lipase, mais cette action est beaucoup plus faible que pour la trypsine.

Le suc pancréatique kinasé ne dédouble pas la lécithine même après un contact prolongé à une

nu

température de 40 degrés. Celle-ci n’est pas dédoublée non plus après avoir subi préalablement l’action du suc gastrique. Soumise à l’action de l'air et de l'humidité, la lécithine est transformée rapidement parle suc pancréatique actif et plus lentement par le suc inactif. Dans ce cas, l’altération est due à l’action diastasique du suc pancréatique.

La fibrine est digérée rapidement par le suc pancréatique. Cette digestion rapide par des sucs pancréatiques inactifs vis-à-vis de l’albumine s’expliquerait par l'influence de la kinase leucocytaire qui imprègnerait toujours la fibrine. La fibrine cuite ne se digère pas parce que l’ébullition détruit la kinase.

M. Delezenne a montré que le sérum sanguin avait une action inhibitoire dans la digestion trypsique. Mais cette action inhibitoire porte sur la kinase et non sur la trypsine : on peut renforcer l’action antikinasique du sérum par des injections d’entérokinase, alors que les injections du suc pancréatique inactif sont sans effet.

Pour terminer l’action de l’entérokinase, il faut mentionner qu’elle active non seulement le suc pancréatique de la même espèce animale ou d’une espèce voisine, mais encore d’espèces très éloignées.

Propriétés thérapeutiques de l’entérokinase (1).