PRELIMINAIRES

On sait que l’hémoglobine, chromoprotéide rencontré dans le sang de la plupart des espèces animales, est formée par l’union à une histone, la globine, d’un pigment ferrugineux tétrapyrrolique du groupe des « hèmes » (1). Il semble, d’après les données actuelles (2), que le pigment est identique pour toute hémoglobine, quelle que soit son origine; par contre, les globines diffèreraient légèrement les unes des autres, engendrant ainsi des hémoglobines très voisines, mais cependant dissemblables, par leur union au groupement prosthétique ferrugineux. Quoi qu’il en soit, dans l’hémoglobine des divers mammifères, on a toujours la même proportion d'environ un vingtième d’hème pour dix-neuf vingtièmes de la globine correspondante.

La constance remarquable de la proportion de fer retrouvée à l’analyse de divers échantillons d’hémoglobine d’une espèce animale donnée a conduit à penser que, pour

(1) Selon la nomenclature de FISCHER, TREIBS et ZEILE [32]. (2) Voir à ce sujet les articles sur l’hémoglobine de TIFFENAU (1291 et de Nour [94].

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chaque espèce, ce chromoprotéide était une molécule bier définie. |

Les teneurs en fer étant, d’autre part, très petites et les molécules d’hémoglobine ne pouvant renfermer moins d’un atome de ce métal, le poids moléculaire minimum trouvé pour chacune de ces molécules est déjà très élevé (poils moléculaires égaux à 17.000, en moyenne). Néanmoin», certaines méthodes physicochimiques telles que celles de ADAIR |[4] et de SVEDBERG [123] ont récemment permis d’établir que les poids moléculaires effectifs des hémoglobines étaient beaucoup plus forts, tout au moins dans le cas des hémoglobines vraies (celles des vertébrés); leur molécule réelle correspondrait, en effet, à quatre fois leur molécule minimum, donc, aurait pour P. M. environ 68.000 (3) et serait à quatre atomes de fer.

Ces valeurs si élevées du poids moléculaire font comprendre pourquoi les hémoglobines, bien que cristallisables, se comportent en colioïdes.

Toutes les hémoglobines présentent pratiquement les mêmes propriétés, quelle que soit leur origine animale; aussi, le plus souvent, on considère seulement « l’hémoglobine » en général, comme nous le ferons désormais.

A l’air, l’hémoglobine fixe immédiatement de loxygène pour donner l’oxyhémoglobine, corps très voisin; par suite, in vitro, c’est uniquement sous cette forme que se trouve le chromoprotéide sanguin quand les manipulations du sang n’ont rien de spécial. L’hémoglobine se combine encore avec

l’'oxyde de carbone pour lequel elle a une grande affinité,

(3) Voir pour plus de détails l’article de RocHE sur la biochimie comparée des pigments respiratoires [111].

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l'acide cyanhydrique, etc. Toutes ces molécules: 02,CO, CNH, etc... sont fixées par l'intermédiaire du fer et chacune d'elles correspond à un atome de ce métal, c’est-à-dire, à la molécule minimum d’hémoglobine; le symbole Hb ayant été attribué à cette molécule minimum, la formule chimique de ces divers dérivés de l’hémoglobine est donc respectivement: (HbO?)‘, (HbCO)*, (HbCNH), etc. Par une action convenable, surtout facile à réaliser dans le cas de l’'oxyhémoglobine, la dissociation complète de ces composés, régénérant l’hémoglobine, est obtenue; à partir de l'oxyhémoglobine, on peut aussi régénérer l’hémoglobine grâce aux réducteurs, et c’est là la raison qui fait si souvent distinguer l'hémoglobine sous le nom « d’hémoglobine réduite ».

L'hémeglobine a encore d’autres dérivés importants ; rappelons simplement

- la méthémozglobine, facilement obtenue par l’action sur Hb* ou (HbO?)‘ des acides ou des bases dilués ou encore par celle des oxydants légers ; sa constitution est encore controversée ;

-— l’hématine, groupement prosthétique de l’oxyhémoglobine, surtout connue par son chlorhydrate, l’hémine, qui prend naissance quand lacide chlorhydrique faible agit un temps suffisant sur la méthémoglobine.

Enfin, la couleur de lhémoglobine et des dérivés que nous en avons cité est bien connue; on sait que leur solution aqueuse est parfaitement transparente et que, examinée en lumière transmise, elle se montre d’une teinte variant du jaune orangé au rouge vif rubis selon le composé, sa concentration, et l'épaisseur de la solution traversée par la

lumière (4); on sait aussi qu’à chacun de ces corps correspond un spectre de bandes d'absorption caractéristique en relation avec ces colorations (5).

(4) Les solutions d’hémoglobine réduite paraissent toutefois vertes lorsqu'on les examine en couche très mince (HexocQUE [47]).

(5) Pour de plus amples renseignements sur les propriétés de l’'hémoglobjne, nous renvoyons à l’ouvrage de PoLoNovski et LES- PAGNOL [102].