CHAPITRE PREMIER
MICRODOSAGE DE L’HEMOGLOBINE.
GENERALITES SUR L’HEMOGLOBINE.
L’hémoglobine est un colloïde qui peut être obtenu cristallisé. (POLONOVSKI et LESPAGNOL) (47).
Lorsque l’hémoglobine arrive au poumon par le jeu de la respiration, une molécule se combine avec une molécule d'oxygène et se change immédiatement en oxyhémoglobine. L’oxyhémoglobine est un acide beaucoup plus puissant que l’hémoglobine réduite. Agissant sur les bicarbonates, qui se trouvent dans le sang et en forment la réserve alcaline, elle va éliminer ces constituants sous forme de gaz carbonique et d’eau. En même temps se fait une oxyhémoglobine alcaline qui, lorsqu'elle arrive aux tissus se transforme par perte d'oxygène en hémoglobine alcaline, moins acide que l'acide carbonique. Elle va alors céder son sodium à l’acide carbonique qui provient du métabolisme tissulaire, transformer cet acide carbonique en bicarbonate de soude, et se transformer elle-même en hémoglobine réduite. Ce qui fait que, par le jeu de la respiration, le sang perd une molécule de bicarbonate qui est éliminée sous forme de gaz carbonique et d’eau, et par le jeu de la vie des tissus, le sang récupère
sa molécule de bicarbonate et reforme donc sa réserve alcaline.
L’oxyhémoglobine a un pouvoir tampon assez faible vis-à-vis des alcalins, mais lorsqu'il s’agit d’invasion d’ions acides, il s’y opposera le plus efficacement.
Le foie est la grande réserve en fer de l’organisme qui va introduire cet élément dans les molécules des protéides. Mais d’autres organes (la moelle osseuse et la rate) vont intervenir pour élaborer la protéine spécifique, la globine, qui sera nécessaire à l’hémoglobine.
L’hémoglobine est un pigment tétra-pyrrolique, un chromo-protéide. L’hémoglobine est un chromoprotéide abondamment répandu, mais la localisation se fait surtout dans deux groupes différents de cellules, les fibres musculaires d’une part et les globules rouges sanguins de l’autre. Par suite de cette double localisation et de la plus ou moins grande fixité de l’hémoglobine dans celles-ci on a pensé qu’il existait en quelque sorte deux types d’hémoglobines différents, l’un adapté à sa localisation sanguine, hémoglobine vraie, et l’autre à sa localisation dans le muscle, hémoglobine musculaire ou myochrome.
Du point de vue chimique il n’y a pas de différence entre les deux hémoglobines. Elles résultent de l’union du même groupe prosthétique avec une globine identique. Aussi ka différence dans les spectres d’absorption de l’une et de l'autre est minime. J. ROCHE, A. BENDRIHEM ont pu effectuer la synthèse partielle de la méthémoglobine alcaline en unissant (en solution faiblement alcaline) de l’hématine à de la globine. Ils ont obtenu des méthémoglobines alcalines et finalement des oxyhémoglobines spectrométriquement identiques.
Cependant du point de vue biologique il existe des différences de composition ou de structure entre les deux hémosiobines,
D’après J. Camus et PAGNIEz l’hémoglobine musculaire se trouvant en solution dans le sang est éliminée par le rein.
L’hémoglobine sanguine n’est pas éliminée, sauf quand eile atteint la valeur de 2,3%. L’hémoglobine sanguine, seule, nous intéresse pour notre travail. Elle est incluse dans de véritables cellules différenciées, qui sont les hématies ou globules rouges. Du point de vue biochimique le globule rouge peut être considéré comme une véritable éponge humide saturée d’hémoglobine. Son squelette, le stroma, représente 2/10 du poids du globule (à l’état sec), tout le reste, 8/10, appartient à l’hémoglobine.
D’après STRzYZOWSKI(48) la composition des globules rouges peut être schématisée de la façon suivante
Lécithine À
4 Nucléoalbumine
Hémochromogène
| Lai \ RERO LS S — Hémoglobine (32°/,) .
