CHAPITRE PREMIER

L Propriétés des Electrolytes - Equilibres

Ioniques

Les électrolytes présentent la propriété fondamentale d’être conducteurs du courant électrique. Les ions résultant de la dissociation des molécules, mis en liberté, soit à l’état atomique, soit à l’état de groupements moléculaires polyatomiques, sont transportés d’une façon spécifique sur les électrodes.

Arrhénius a démontré que la dissociation ionique préexiste au passage du courant, autrement dit, la séparation des ions n’est qu’une simple conséquence de la dissolution; ceux-ci sont chargés et porteurs d’électricités de signes contraires, de telle sorte que les charges totales des particules s’annulent mutuellement. La solution entière, même dans un micro-volume, est neutre.

Ces fragments de molécules n’ont pas les propriétés organoleptiques des corps qu’ils représentent, et ceci serait dû à la charge qui les dissimule; au contact de l’électrode, la perte de leur charge va leur faire retrouver leurs caractères normaux.

L'état des ions et molécules en présence va dépendre de la concentration de la solution. En solution très diluée, toutes les molécules sont totalement dissociées; si la concentration augmente, à partir d’une certaine valeur, on aura à la fois des ions et des molécules. L'effet de la dilution sera donc de dissocier de

to

nouvelles molécules pour libérer des ions, la concentration aura un effet inverse, c’est-à-dire qu’elle va former des molécules entières aux dépens des ions en liberté.

Les ions jouant seuls un rôle dans les transports électriques, la conductivité dépendra de la concentration; une solution sera donc définie par un état de dissociation et celui-ci sera donné par le degré de dissociation; il exprime le rapport entre les molécules dissociées en ions et le total des molécules de la solution. Si donc nous avons n molécules en solution et si a est le degré de dissociation, il y aura an molécules dissociées et n-an — (1-a) n non dissociées. Comme chaque molécule peut donner plusieurs ions, 2, 3, ou «, nous aurons dans la solution anx ions libres.

Dans toute solution d’électrolyte, les ions à l’état libre et les molécules non dissociées réalisent un équilibre fonction de la température, celui-ci va être rompu et s’établira de nouveau selon que l’on va faire varier la concentration moléculaire. OST- WALD a montré que l'équilibre entre ions et molécules obéissait à la même loi des masses qu’une réaction chimique réversible. Si deux constituants m et m° s'unissent pour former un corps M et que la réaction soit réversible, l'équilibre obtenu sera donné par la formule suivante pour une température définie:

mx m M formule où les lettres sont des concentrations moléculaires.

Ce

Dans un équilibre ionique, les ions jouent le rôle de constituants et les molécules le corps formé; si on désigne par Alanion, par C' le cation formant la molécule AC, l'équilibre sera représenté par la formule

LAS (GI x (G) —(Ute (AC)

Si nous introduisons maintenant la notion de degré de dissociation, dans le cas où la molécule M ne donne que deux ions, lion (A-) aura une concentration de an, le cation (C‘) également, les molécules dissociées seront n-an = (1 - a) n, la loi des masses donnera donc:

(Ar) X (C0) rar sean te ën

(AC) NES Havre a)

La constante K, dite constante de dissociation, est une carac-

AA] qe

téristique de l’électrolyte en solution indépendante de la concentration. Si K est grand, c’est que la dissociation est grande, c’est-à-dire que les ions libres sont nombreux; si K est petit, le corps n’est pas facilement dissociable.

Considérons maintenant ce que devient la loi pour un électrolyte polyvalent; ainsi l’acide oxalique (COOH)2? se dissocie d’abord en donnant un ion H: et l’anion monovalent (HOOC—CO0-), lequel va donner un ion H: et l’anion divalent ( =0OOC — COO-). Nous pouvons appliquer aux deux temps de cette transformation la loi d'Ostwald :

(00€ — COOH) x (H) L (CO00C — C00:) x (H) Se = ————————— (COOH)? (-00C — GO00H)

Ke

Les deux équations ont un terme commun qui est l’ion monovalent ( - OOC — COOH)

K:[(COOH)] (O0G -- CO0-) x (H)

(OOC — CO0H) — (H°) Ke

Pour le phénomène total, on aura l'équilibre

= pe a \2 (-UOC CO0-) x (H') ee [(COOB)?] La loi générale s'appliquant à n'importe quel électrolyte sera :

CEE (A® Cr) De quelle facon va se modifier l'équilibre si, à la solution d’un électrolyte, nous en ajoutons un autre contenant un ion commun ; tel est le cas de l’acide acétique et d’un acétate. La loi des masses pour le premier électrolyte donnera:

(CH# CO0-) x (H') (CH* COOH)

Les molécules d’acétate vont donner de nouveaux ions (CH3 COO-), par conséquent augmenter l’un des termes du numérateur; pour que l’équilibre se maintienne, il faudra que les ions H ‘ diminuent. Donc, en ajoutant un électrolyte ayant un ion commun, on diminue la dissociation des ions non communs ; cette règle, qui est vraie pour les électrolytes faibles, ne

s'applique pas toujours aux électrolytes forts,

Les méthodes de mesure des constantes de dissociation ont été étudiées par M. ARNOUD dans sa thèse (5).

Il nous reste à voir le comportement d’un genre d’électrolyte spécial, à savoir les ampholytes et les protéines.

IL Ampholytes

Une certaine catégorie de corps possède à la fois une ou plusieurs fonctions acides et basiques ; nous citerons, en chimie minérale, les sels d'aluminium et de bismuth; en organique, le glycocolle, la tyrosine, l’histidine, l’alanine, etc...

Leurs groupements carboxyles COOH sont facilement dissociables dans certaines conditions et laissent apparaître un ion H: acide, tandis que leurs groupements aminés NH?; par hydrolyse, donnent facilement NH+4 OH où nous reconnaissons l’ion OH-. Les ampholytes se ramènent donc tous à un schéma HO» — R — Ha dans lequel la molécule est capable de libérer des ions H: et des ions OH-.

Il est intéressant de voir maintenant comment va se faire la dissociation ; les propriétés acides ou basiques de la molécule vont dépendre de la réaction du milieu: en milieu acide, la forte quantité d'ions H: extérieurs va empêcher la dissociation de la fonction acide, alors qu’elle facilitera, au contraire, la mise en liberté d'ions OH- basiques; en milieu alcalin, la dissociation des ions OH- se trouvera empêchée alors que la fonction acide va pouvoir libérer des ions H'.

L'ampholyte se comportera done comme un acide ou comme une base selon que le milieu extérieur sera alcalin ou acide. L’électrolyse d’un ampholyte en milieu acide donnera un radical qui se transportera au pôle négatif, en milieu alcalin, au pôle positif.

Si nous nous arrangeons pour nous placer à un point intermédiaire, de façon que l’ampholyte subisse une égale dissociation de ses fonctions basiques et acides, il va se comporter

comme un corps neutre; soumis à l’électrolyse, il n’y aura aucun transport ionique, l’ampholyte a atteint son point isoélectrique, Le point isoélectrique est défini par le pH du milieu; sa valeur est spécifique de chaque ampholyte et constitue une constante caractéristique de celui-ci.

L'ampholyte présente, à son point isoélectrique, un ensemble de propriétés spéciales, minima ou maxima de solubilité, conductivité, pouvoir rotatoire, pression osmotique.

Dans le cas d’un ampholyte à plusieurs fonctions acides et basiques, nous aurons plusieurs points isoélectriques caractéristiques.

Enfin, une solution de plusieurs ampholytes voit ceux-ci se combiner entre eux dans l’échelle de pH qui sépare leurs points isoélectriques et donner naissance à de nouveaux ampholytes complexes possédant leurs points isoélectriques propres. Ces complexes n’ont qu’une existence limitée; dès que la zone de pH impliquant leur formation est franchie, ils se décomposent en donnant des anions et des cations isolés.

[IL Protéines

Les protéines peuvent être considérées à la fois comme colloïdes et cristalloïdes ; si, en effet, celles-ci donnent souvent le phénomène de Tyndall et ne traversent pas le dialyseur, beaucoup, d'autre part, sont cristallisables et ne décèlent rien à l’ultra-microscope. Les cristaux des protéines se comportent comme des gelées qui auraient acquis une symétrie moléculaire. Leur pression osmotique est très faible, mais non négligeable, influencée par des traces d’électrolytes.

Les protéines coagulent par la chaleur, les molécules perdent H20 et forment des anhydrides internes. En résumé, ce sont des colloïdes très voisins d’une solution moléculaire vraie.

Leur poids moléculaire est énorme, compris entre 10.000 et 100.000; les granules observées au microscope ne semblent cependant pas être constituées par la molécule même, mais par une association complexe de molécules physico-chimiques élé-

mentaires.

Au point de vue physico-chimique, les protéines peuvent être rapprochées des ampholytes; elles paraissent constituées, pour FISCHER, par des associations d’acides « aminés analogues au glycocolle et à la tyrosine, de formule générale NH2-R-COOH joints entre eux en formant des chaînes de polypeptides dans lesquelles le carboxyle d’un acide aminé est uni par élimination d'H20 au groupement aminé d’un autre. Le schéma général serait alors: NH2 — R — CO = NH — R’ — COOH.

L'enchaînement d’un grand nombre d'éléments polypeptidiques conduirait à la molécule protéique. TROESENGAARD voit les protéines comme des enchaînements polycycliques de noyaux fermés hexagonaux du type benzène ou pentagonaux du type pyrrol.

Quelle que soit leur constitution, les molécules protéiques vont présenter des fonctions carboxyles et des fonctions aminées libres dépendantes d’un radical R de dimensions moléculaires considérables.

LŒ (6) les considère comme des colloïdes électrolytiques obéissant aux mêmes lois générales, maïs dont le comportement varie avec le pH. Toutes les théories des ampholytes s’appliqueront donc aux protéines considérées alors comme de gros acides aminés de formule (NH2)r — R — (COOH)«.

Aux pH élevés, la dissociation de l’ion OH- sera bloquée, la libération des ions H:+ maxima: aux pH bas, les ions HOseront mis en liberté. Le point isoélectrique caractérisera le stade neutre de la molécule, équivalence de l’ionisation acide et basique et indifférence aux combinaisons avec des ions étrangers.

La caractérisation du point isoélectrique est d’une importance capitale, car toutes les propriétés physiques y passent par

un minimum.

Il se détermine par les méthodes suivantes: (7)

a) cataphorèse: étude du pH où les transports ioniques sont nuls ;

b) recherche du minimum de solubilité:

c) réactions colorées où la protéine joue le rôle d’anion ou de cation;

ot

d) mesure du décalage de pH des solutions salines par addition de protéine.

SŒRENSEN, LINDERSTRŒM, LANG et LUND (8) ont proposé d'appeler point isoionique le pH pour lequel un électrolyte amphotère n’émet et n’absorbe pas d'ions H:, le point isoélectrique étant le pH où il ne possède aucune charge électrique libre.

Le point isoionique et le point isoélectrique ne coïncideront que si la charge dépend uniquement de l'émission et l’absorption des ions de l’eau; aussitôt que la protéine va fixer des ions différents, le point isoionique et le point isoélectrique ne seront plus les mêmes. La détermination de cette constante, plus significative que celle du point isoélectrique, est indiquée par M. G. SANDOR (9).