FERMENTS DU SANG

L'étude des principaux ferments du sang a été déjà faite à propos de la coagulation du sang (plasmase, thrombase) et à propos des cytotoxines (cytase, antiferments de la présure, de la pepsine, de la trypsine). Il nous reste seulement à indiquer les caractères de quelques autres ferments dont nous avons signalé l'existence au chapitre de la physiologie du globule blanc : oxydase, ferments glycoly tiques, lipase, amylase, ferment de la fibrine.

Tous ces ferments ont pour propriété de ne pas être dialy sables, d'être détruits par l'ébullition, d'être précipités par l'alcool, de résister à certains antiseptiques (chlorure de sodium, thymol, eau chloroformée), enfin d'agir à très faible dose sur une grande masse de substance.

Oxydase. — Portier a signalé dans les leucocytes un ferment oxydant ou oxydase^ voisin de la laccase étudiée par Bertrand dans le latex de l'arbre à laque. Cette oxydase peut être extraite par l'eau chloroformée, par le fluorure de sodium à 2 p. dOO, et par la digestion au moyen de la trypsine. Elle posséderait des propriétés chimiotactiques positives.

Réductase. — H paraît exister aussi dans le sang des ferments réducteurs ou réductases, produisant un effet opposé à celui de Poxydase. Oxydase et ferment réducteur joueraient un rôle important dans les phénomènes nutritifs. Il n'existe pas de procédé technique permettant d'utiliser leur étude au point de vue clinique.

Ferment glycolytique. — Le sucre contenu dans le sang diminue

1 Consulter : Arihus. La coagulation du sang ; — Achard. Les Ferments du sang et leur intérêt clinique. Gazette hebdomadaire de médecine, 17 nov. 1901 ; — Clerc. Thèse Paris, 1901.

LIPASE.

et disparaît peu à peu lorsque le sang est abandonné à lui-même en dehors de l'organisme. La destruction serait due, d'après Lépine, à l'action d'un ferment glycoly tique. L'existence de ce ferment dans le sang circulant est d'ailleurs contestée par Arthus.

Quoiqu'il en soit, on peut mesurer la glycolyse in vitro, en dosant successivement le glycose du sang, d'abord au sortir des vaisseaux, puis après un certain temps de séjour dans l'étuve à 37°.

Dans le diabète, d'après Lépine, la glycolyse est moins active que chez les sujets sains ou affectés d'autres maladies. Ce fait a été vérifié par Achard, Castaigne et Weil. Pour apprécier le pouvoir glycoly tique de l'organisme, Achard et Weil injectent sous la peau une certaine dose de glycose (40 à 50 gr.) et cherchent s'il est éliminé par l'urine ou s'il reste dans l'organisme pour y être éliminé et brûlé. L'homme sain tolère l'injection de 40 à 50 gr. de glycose sans avoir de glycosurie. Chez certains malades, au contraire, il suffit d'une injection de quelques grammes pour voir le glycose passer dans les urines par simple insuffisance du ferment glycolytique dans le sang. Achard et Weil ont pu ainsi démontrer l'existence de véritables diabètes frustes ou latents sans glycosurie.

Lipase. — La lipase est le ferment qui dédouble les graisses en glycérine et acides gras. Elle est détruite à la température de 66°.

Hanriot^ qui a découvert la lipase, a montré qu'on pouvait facilement la doser dans le sang.

Technique. — La tccliniquc du dosage est la suivante : Un cent, cube du sérum est mélangé à 10 cent, cubes d"une solution de monobutyrine à 1 p. 100 fraîche et filtrée. On ajoute quelques gouttes d'une solution alcoolique de phénolphtaléïne pour servir d'indicateur de la réaction acide ou alcaline, et on s'assure de la neutralité du mélange en saturant au besoin avec une solution de carbonate de soude. On place à l'étuve à 37° durant vingt minutes. On dose alors l'acidité produite en faisant tomber goutte à goutte une solution titrée de carbonate de soude à 2 gr. 12 p. 1000. Chaque goutte de cette solution titrée neutralise un millionième de molécule d'acide butyrique. Le nombre de gouttes nécessaires pour saturer l'acidité mesure l'activité lipasique du sérum.

Chez l'adulte, l'activité lipasique du sérum oscille entre 16 et 20. 1 Hanriot, Société de biologie, 15 février, T juin, 19 juillet 1902,