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peut comparer que des produits obtenus par des techniques rigoureusement identiques. M. GuizLemer (20), étudiant le pH optimum d’hydrolyse des huiles par la lipase de Ricin, a montré combien il était illusoire de vouloir assigner un pH optimum rigoureux, alors que les substances protéiques accompagnatrices en changent la valeur avec chaque préparation.

Dans la littérature concernant la lipase, nous avons remarqué que les auteurs admettent que la lipase activée agit en milieu neutre. Cette opinion ne nous semble pas très exacte. En effet, la lipasé activée mise en suspension dans l’eau, communique à celle-ci une ‘réaction acide. Ne pourrait-on pas d’ailleurs expliquer l'activation du ferment par un acide comme une fixation de l’acide sur la micelle fermentaire ?

Cette remarque est d’ailleurs à rapprocher des observations de WizzsTrATTER et WarLDscHmMIDT-LErrz. Ils ont montré qu'au cours de la germination l’optimum de réaction se déplace de l’acidité vers la neutralité. Les ferments protéolytiques de la graine s’attaquant à l'édifice colloïdal de la lipase, la modifient profondément. On a pu reproduire cette transformation de la lipase en la soumettant à un traitement par la pepsine ; on parvient ainsi à obtenir un ferment apte à travailler en zone neutre. La « Spermatolipase », qui se forme au cours de la germination, est plus stable, plus facile à conserver et d’un pouvoir de synthèse plus élevé que la « Blastolipase » des graines au repos. Seule l’insolubilité du ferment reste constante pendant cette transformation. Il est curieux de constater que le pH optimum tend vers la neutralité, alors que la graine s’acidifie.

ADJUVANTS ET PARALYSANTS.

WiLLSTATTER à trouvé que le chlorure de sodium arrête toute activité. L'action inhibitrice serait en rapport avec la concentration du sel. De nombreux auteurs (51) ont signalé une exaltation par les sels de manganèse. D'après Wiccsrarrer, l'addition de sel est sans action lorsque le pH est optimum. Pour ConnsTEIN, Hoyer et WARTENBERG, l'ion fluor est un puissant agent paralysant, c’est d’ailleurs la règle générale pour tous les ferments. Les sels biliaires, grâce à leur pouvoir émulsionnant, sont de puissants adjuvants de l’action lipolytique du ferment de Ricin. La quinine, l’atoxyl sont sans action.

Rayon D'ACTION.

La lipase du Ricin est par excellence le ferment des graisses naturelles, qu'elle saponifie beaucoup plus énergiquement que ne le font les lipases animales. Comme la lipase pancréatique, elle saponifie plus aisément les triglycérides que les di et monoglycérides, mais inversement attaque plus difficilement les esters de poids moléculaires élevés. Prurri et De Conxo (52) ont montré que pour l’hydrolyse des cires, des lécithines et des phytines, les réactions étaient limitées. L’hydrolyse de ces derniers corps est particulièrement difficile.

Si l’on compare la saponification des graisses par les « Zooestérases » et les « Phyotestérases », on est un peu surpris de voir ces dernières agir sous un

Pia

pH acide, alors que les ions OH sont des agents de saponification beaucoup plus actifs que les ions H. C'est encore une différence qui permet de supposer qu à chaque lipase correspond une constitution particulière. |