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d'amino-atides, chapelets réunis entre eux par les valences secondaires.

Cette façon de voir expliquerait, par exemple, la petitesse des poids moléculaires obtenus avec quelques protéines par l'examen aux rayons X (1) et par des méthodes cryoscopiques ou ébullioscopiques (2). Les opinions des différents auteurs divergent lorsqu'il s’agit de donner une image du groupement des divers amino-acides ou de leurs résidus dans ces édifices de faible poids moléculaire.

Citons les théories de ABDERHALDEN de l’enchaînement dicetopipérazique, sur lequel FIscHER avait déjà attiré l’attention; celle de BERGMANN, sur les isodicétopipérazines ; celle de KARRER, sur les oxazols; de TROENSEGAARD, sur les hydroxypyrrols; celle de P. Bricz, sur les uréides.

On trouvera des renseignements complémentaires abondants et d’utiles indications bibliographiques dans les conférences de BLANCHETIÈRE (3) et de A. MoRreL (4).

Peu d'auteurs ont pris la laine comme matière première d’une étude des protéines ; il semble que seuls ABDERHALDEN et Komm (5) l’aient fait. Ils ont pu isoler des anhydrides d’amino-acides des produits d’hydrolyse partielle de la laine, mais ils n’ont encore pu démontrer de façon indubitable leur existence primaire.

La laine n’est d’ailleurs pas une entité chimique constante, une protéine unique; les praticiens ont remarqué depuis longtemps que la laine cédait à l’eau chaude un

produit dit « gélatine de laine », à la présence duquel ils

(1) Bizz. À., t. éoccxxxiv, p. 204 (1923).

Herzoc et JANCKE. Berichte, t. Lrir, p. 2162 (1920). (2) Herzoc et Komez. T. cxxxrv, p. 296 (1924). (3) Brancnerière. Bull. Soc. Chim. Biol., t. vir, p. 218 (1925). (4) A. Moruz. Conférence A. F. A. S., Lyon, 27 juillet 19926. (5) ABDERHALDEN et Komm. Zeit. f. Physio., t. cxxxxv, p. 308 (1995).

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rapportaient le pouvoir d’unisson des vieux bains de teinture (par analogie avec la teinture de la soie sur bain de savon de grès).

Ce produit soluble a été étudié notamment par GARDNER et CARTER (1), puis par HEerz et BarracLouGrr (2). Leurs résultats ne sont pas très concordants; ces derniers chimistes ont examiné comparativement les propriétés de cette gélatine de laine et de la colle et montré que la réaction à l’acétate basique de plomb permettait de les distinguer facilement.

On a également rémarqué, depuis fort longtemps, que les cellules épithéliales et les cellules fibreuses corticales présentent des résistances variables aux divers agents. Il était logique de rapporter ces différences à une différence de structure chimique. |

TROTMAN (3) distingue deux protéines que, pour des raisons de simplicité, il désigne par À et B, constituant l’une les écailles, l’autre le cortex, se différenciant par leurs résistances respectives aux acides, aux alcalis, au chlore, et possédant des teneurs en soufre différentes.

Il y à une dizaine d'années, K. von ALLWORDEN (4) à montré qu'il devait exister entre les cellules centrales et les écailles épithéliales un corps dit elasticum. D’après LAGACHE (5), les cellules fibreuses, relativement peu résistantes aux acides, ont besoin, dans les opérations où en-

(1) Garoner et Carter. J. Soc. Dy. Col., &. x1v, p. 167 (1878). (2) Herz et BarracLouGx. J. Soc. Dy. Co. t. xxv, p. 274 (208), et t. xxvi, p. 28 (1910).

Voir aussi:

Gæezmo Suipa. Fârb. Zeitg, t. xvr, p. 295 (1905). (3) TrorMman. J. of the Soc. Chem. Ind., p. 20 (1926). (4) K. von ALLwoRDEN. Zeit. f. ang. Chem., t. xxx, p. 77 (1916). (5) Lacacne, Revue T. I. B. A., p. 697 (1925).

trent en ligne les acides, de la gaine protectrice d’élasticum.

L'eau de chlore (ALLWORDEN), de brome (HERB1G) (1) constituent d'excellents réactifs microchimiques de l’elasticum. Tant que la gaine d’elasticum est intacte entre les fibres corticales et les écaïlles épithéliales, la formation de chloro-albumine, qui gonfle vite et beaucoup, comme nous le montrerons plus loin, se traduit par l'apparition d’excroissances sphériques.

SPOTTEL (2) voit dans cette réaction un gonflement, un soulèvement et finalement une destruction des écailles.

Pour ALLWORDEN, la quantité d’elasticum dans une laine suffirait à déterminer la qualité de cette laine ; la réaction précédente, d’une exécution facile, permet de suivre avec fruit diverses opérations au cours desquelles la laine est susceptible de subir des altérations notables (teintures en cuve chaude ou trop alcaline, foulage ou lavage trop énergique).

NAUMANX (3), puis KRaïs et WAENTIG (4) et récemment ENGELER (5) ont étudié cette réaction de très près ; ils confirment les services que peut rendre la méthode dans quelques cas, mais démontrent clairement que l’opinion de K. von ALLWORDEN est trop absolue. Certaines laines d'excellente qualité ne donnent la réaction que par un traitement énergique et prolongé à l’eau de chlore. Cette réaction se produit avec une intensité variable suivant la portion du

brin considéré; enfin, et surtout, on a constaté, dans de

(1) Herr. Zeit. f. ang. Chem., p. 120 (1919).

(2) Srorrez. Melliand Textilberichte, &. vr, p. 605 (1925).

(3) NauMmanx. Zeit. f. ang. Chem., t. xxx, p. 135, 297, 305 (1917). (4) KRaïs et WaenriG. Zeit. f. ang. Chem., p. 65 (1920).

(5) Excerxr. Thèse Zurich, 1995, n° 412.

Waënric. Melliand Textilberichte, t. IV, p. 586 (1923).

nombreux cas pratiques, la disparition de la réaction de l’élasticum avant une attaque de la fibre.

ALLWORDEN à cherché à isoler cet elasticum : la protéine étant dissoute dans un alcali faible, il élimine l’elasticum par dialyse et le précipite par la phénylhydrazine ; le précipité a le point de fusion et des analogies avec la galactosazone, ce qui semble indiquer que ce produit est un hydrate de carbone. Cependant, en raison de sa sensibilité aux alcalis, de sa résistance aux acides, on est plutôt tenté de le ranger parmi les matières albuminoïdes.

Nous allons, maintenant, passer en revue rapide les divers travaux relatifs au soufre.

On est dans une ignorance presque totale des modes de liaison de cet élément dans les kératines; en raison des grandes analogies que présentent entre eux les deux métalloïdes, soufre et oxygène, il y aurait lieu de prévoir l’existence de combinaisons semblables (1); l'expérience n’a pas encore pleinement confirmé cette hypothèse.

Le caractère le plus frappant du soufre dans les kératines, est sa labilité partielle. CHEVREUL (2) a montré que, par vingt-huit passages alternatifs dans de l’eau de chaux et dans de l’acide chlorhydrique dilué, on pouvait réduire considérablement la teneur en soufre, sans modifier la fibre, tout au moins jusqu’au onzième traitement. Il note aussi ce fait curieux que la laine renferme 1,18 % de soufre (dosé par l’acide nitrique), mais que cette teneur s'élève à 2,28 % si on traite préalablement la laine à l’alcool.

Kwecxr et APPLEYARD (3), s'inspirant de l’expérience de

(1) BranoxeTière. Loc.-cil.

(2) Crevreuz. C. R., t. x, p. 631 (1840).

(3) Knecur et Arpzeyarp. Cf. Encyclopédie Frémy, « La Laine ».

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CHEVREUL, trouvent qu’une laine renfermant initialement 2,36 % de soufre total, n’en contient plus que 0,7 % après traitement aux alcalis, c’est-à-dire que 70 % du soufre sont passés à l’état de sulfure.

PrupHoMME (1) fait une remarque analogue et signale qu'après huit traitements. à l’eau oxygénée alcaline et à la chaux, la laine ne réagit plus au nitroprussiate ni au plombite de sodium, bien qu’elle renferme encore du soufre.

Farrar et KING (2) ont récemment répété l’expérience de CHEVREUL, mais n’ont obtenu qu’une diminution de la teneur en soufre, bien plus faible que celle signalée par ce savant (3,92 à 3,32 %). Par contre, suivant les deux auteurs anglais, l’action de l’ammoniaque sur la laine se traduit par une chute de la teneur en soufre de 3,92 à 2 % (dosages du soufre par le bioxyde de sodium dans un obus). |

MEUNIER et LATREILLE (3) ont signalé que, par action du chlore sec sur de la laine sèche, on pouvait faire tomber la teneur en S d’une façon appréciable (3 % à 2 % dans une de leurs expériences).

Cette mobilité peut entraîner des accidents au cours des diverses opérations de la pratique, accidents sur lesquels CHEVREUL avait, dès 1840, attiré l'attention, et qui se produisent surtout dans les traitements effectués en milieu alcalin.

GoHRING (4) et HEERMANN (à) attribuent au soufre les

(1) PrüupHommMe. À. g. m. c., t. 11, p. 209 (1908).

(2) Farrar et Kinc. l'extile Institute (1926),

(3) Meunier et Larreizze. Chimie Industrie, t. 11, p. 636 (1923). (4) Gonrinc. Färb. Zeitg, t. xiv, p. 53 (1908).

(5) HrerMaNN. Textilchemische Untersuchungen, p. 293 (1923).

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colorations noires des lamés d’argent et d’or faux; dans ces conditions, il se fait la réaction M+HS+0 — MS+H°0 M = métal

De nombreuses méthodes, parmi celles proposées pour

suivre l’altération des tissus de laine, reposent sur l’examen de la labilité du soufre. Citons : la méthode de BECKE (1) au chlorure stanneux, déjà mentionnée par CHEVREUL ; la réaction de HÉPAR, par formation de sulfures sur des plaques de métaux blancs à sulfures colorés et la méthode aux métaux-ammonium, utilisée par ENGELER (2). . Les avis sont partagés en ce qui concerne la forme sous laquelle existe le soufre dans la laine. Pour quelques auteurs, il serait à l’état libre colloïdal, ce qui expliquerait le fait qu'on peut enlever du soufre sans modifier la fibre et qu’on peut déceler du soufre libre en épuisant des laines avec des solvants organiques.

HALLER (3), en examinant au microscope une laine traitée au plombite de sodium, constate que le dépôt de sulfure n’est pas homogène, ce qui indiquerait qu’au moins une partie du soufre existe sous forme élémentaire, granulaire, et semblerait confirmer l’opinion précédente.

Après que MorNEr, EMBDEN (4), etc., eurent isolé de la cystine des produits d’hydrolyse de nombreuses protéines et montré que les alcalis en détachaient régulièrement 15 % du soufre, environ, on conclut que ‘tout le soufre des kératines était sous forme de cet amino-acide, puisque ces kératines en perdaïent elles-mêms régulièrement 75 % dans les mêmes conditions. On employa même cette réac-

() Becke. Lehne’s Färb. Zeitq, p. 45 (1912).

(2) Excerer. Loc.-cit.

(3) Hazzer. Central. Blatt, p. 748-749 (1923).

(4) Cf. Connxerm. Chemie der Eïweisskôrper, p. 37-81.

tign pour déterminer la proportion de cystine existant dans quelques protéines.

On ne tarda pas à s’apercevoir que cette conclusion était trop absolue. En effet, on n’a pas trouvé de cystine dans les produits d’hydrolyse de quelques protéines, qui renferment manifestement du soufre, comme la caséine. Dans l'hydrolyse des kératines, on constate un abondant dépôt de soufre. Enfin, on a pu isoler de nombreux corps sulfurés, tels que des sulfures organiques et des mercaptans dont la formation s’expliquerait assez difficilement à partir de la cystine (1).

PRuDHOMME (2) fait remarquer que tous les produits d'hydrolyse sont incolores, y compris la cystine et la cystéine; qu’ensuite ces deux produits ne cèdent leur soufre que par une action alcaline énergique et prolongée (3). I1 n'hésite pas à attribuer au soufre libre la coloration jaune, naturelle, de la laine.

Rarkow (4), en traitant la laine non blanchie par de l’acide phosphorique, obtint un dégagement de SO?. Comme les sulfates organiques et acides sulfoniques n’en dégagent pas dans ces conditions, il en conclut que le soufre existe partiellement sous forme de sulfite. GRANDMOUGIN (5) confirma cette expérience dans le cas de la laine simplement lavée, mais montra que la laine blanchie au gaz sulfureux ne dégage pas ce gaz par POSE

(1) Cf. BrancnerièRe. Loc.-cit.

(2) Prupñomme. Z?. q. m. c., t. 11, p. 209 (1898).

(3) Scxuzz et Surer. Zeit. für Physio. Chem., t. xx, p: 564 (1895), et t. xxv, p. 16 (1898).

(4) Raïkow. Chem. Zeitq, t. xxix, p. 900 (1905), et t. XXX1, p. 539 (1907).

(5) GrRANDMoua&ix. Chem. Zeitq, t. xxx1, p. 174-189 (1907).

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Bauniscx (1) observa que la laine chlorée ne dégage également pas de SO? par traitement à l’acide prosphorique.

JOHNSON (2) admet aussi qu'une partie du soufre peut être liée à l’oxygène. L'existence de cette variété expliquerait l'existence d'un dépôt de soufre s’effectuant conformément à l'équation :

2 SE SO Si 2 HO

STRUNK et PRIESS (3) ont étudié quantitativement la réaction de RaArkow et montré que les quantités de gaz sulfureux qui se formaient étaient tellement faibles qu'il n'y avait pas lieu de trop s’appesantir sur cette hypothèse.

Il est à peu près certain que c’est à la présence du soufre que la laine doit sa sensibilité aux alcalis et aux sulfures alcalins, propriété qui ne permet pas d'effectuer sur laine des teintures à la cuve, ou avec les colorants au soufre, sans faire appel à des « protecteurs » comme le formol (4), les tanins (5), les liqueurs résiduaires de cellulose sulfitique (6), les phénols, naphtols et dérivés sulfurés, les soiutions de matières protéiques ou d’hydrates de carbone (7) plus ou moins hydrolysées.

Le mécanisme de l’action spéciale des sulfures alcalins sur la laine n’est pas complètement élucidé : MERRIzLL (8) croit à une réaction entre la kératine et l’ion SH, qui

(1) Baupiscx. Chem. Zeitg, t. xxxrr, p. 620 (1908).

(2) Jonxson. J. Biol. Chem., t. 1x, p. 439 (1911).

(8) Srrunk et Prress. Zeit. f. Physio. Chem., t. LxxvI, p. 136 912).

(4) D. R. P., 144-485 et 146-846.

(5) Collegium, p. 59 (1923); D. R. P., 357-381.

(6) D. R. P., 1-419-497; Cf. Excezer, loc.-cit.