CH S CH? — CH? CH? OH

des produits de fermentation de la méthionine et indiqué ainsi un autre intermédiaire possible dans sa dégradation.

Tandis que la cystine donne très facilement, par voie humide, un acide sulfonique — SO° =: OH et

plus difficilement de J’acide sulfurique, le .groupe thiolméthyl de la méthionine ne peut se transformer que lentement en sulfone (CH — SO —) (13) ; cependant le stade ultime de l’oxydation de la méthionine dans l’organisme est l’acide: sulfurique. En effet, environ 10 % du soufre urinaire se trouve sous la forme SO* -— OH et 84 % sous la forme SO.

Le soufre méthionique n’atteint pas 2 % du soufre total de l’urine (36). La contribution de la méthionine à ce soufre oxydé est d'environ 25 % du soufre total éliminé, en tenant compte du faible appoint des sécrétions externes ou autres (23) (LEFÈVRE et ses colla-

borateurs).

2°) Les hypothèses et les théories.

Selon VIRTUE et LEWIS (89) la déméthylation et Ha condensation de deux molécules de méthionine donnent l’homocystine, homologue supérieur de la cystine à laquelle on passerait ensuite par un processus inconnu.

PoLoxovski (12) conçoit le passage, encore obscur, de la méthionine à la cystine au moyen d’une transposition du groupe SH sur le carbone 8 avec départ du carbone ÿ par transformation en carboxyle et

décarboxylation.

4h Fi — -CH des à ni — H S — CH? CHU CH ST CH?

CH? de — NH . — NE? CH — NH? CH — NH? LOGE doc COOH

RES Vies

Pour BRAND, Caizz et BLOGK (90) la déméthylation de la méthionine conduit à l’homocystéine (forme réduite), qui.se met en équilibre avec l’'homocystine (forme oxydée), d’où l’on passe directement aux sulfates. L’homocystéine donme son homologue inférieur, la cystéine (forme réduite) qui se met en équilibre avec la cystine (forme oxydée). Ces deux derniers corps aboutissent aux sulfates par des voies différentes. I1 faudrait donc admettre, avec les auteurs américains, que le soufre organique se dégrade de façons diverses selon qu’on envisage ses formes réduites ou ses formes oxydées.

Le schéma suivant, d’après Paris (Il) résume la théorie qui vient d’être exposée :

Méthionine Homocystéine (SH) = Homocystine (S—S) Cystèine (SH) = Cystine (S—S)

Soufre minéral oxydé (SO) <-2=—

VI. -— INTERVENTION DE LA MÉTHIONINE DANS LES PHÉNOMÈNES ENZYMATIQUES ET BACTÉRIENS

1°) Phénomènes Enzymatiques.

Pour étudier l’oxydation fermentaire des aminoacides et plus spécialement de la méthionine, F. et M. BERNHEIM (91) «emploient la technique suivante : on pulpe les reins d’un rat au moyen de sable, à

MOST: Ft

pH — 7,8 en milieu phosphaté ; on filtre et après avoir ajusté le pH à 6,9, on ajoute de la « cellite ». On pratique ensuite l’élution à l’aide d’une solution de phosphate et de carbonate de soude à pH — 7,8, on centrifuge et on soumet à la dialyse pendant 1 à 2. heures. Cette préparation oxyde les isomères artificiels des amino-acides plus rapidement que les isomères naturels et en particulier la d — 1 — méthionine, ce qui confirme un travail antérieur de PIRE (92).

2°) Phénomènes bactériens.

L'influence de la méthionine sur la croissance des ‘microbes a été étudiée d’abord par Koser et ses collaborateurs (93) selon lesquels la d — 1 — méthionine seule ne peut améliorer un milieu synthétique impropre à la croissance des bactéries ; elle ne peut le faire qu’en association avec le glutathion, l’acide phényl-acétique, l’acide ascorbique. Ensuite, FILDER et RICHARDSON (94) montrent le peu d’influence de la méthionine seule sur le développement du staphylocoque doré; par contre, elle active les effets de la cystine dont l’efficacité est particulièrement grande. On ignore encore pourquoi la méthionine remplace si avantageusement la cystine chez les animaux et n’agit pas dé même vis-à-vis des bactéries.

Son action sur les produits des fermentations bactériennes font l’objet des travaux de CHaix et Fro- MAGEOT (95) (96) (97) ; elle active la fermentation du

glucose par la bactérie propionique, semblable en

iv, OM

cela à la cystine, aux formes réduites et oxydée du glutathion, aux acides thiolactique et thioglycolique.

Enfin, BERNHEIM et ses collaboratrices, d’une part, et ANDREW de l’autre, étudient la destruction de la méthionine elle-même par les micro-organismes. Selon les uns (98) le B. protéus vulgaris utilise un atome d'oxygène par molécule pour oxyder la méthionine ; la réaction est rapide et pourrait servir au dosage. Selon l’autre auteur (99), les bactéries de la muqueuses de l'intestin grêle du chien décomposent les amino-acides soufrés avec production d’hydrogène sulfuré et à une vitesse égale, qu’il s’agisse des isomères droits ou des isomères gauches.

Re C7 Cage