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deux ou plusieurs molécules d’acides aminés identiques ou différents. L'exemple le plus simple que l’on puisse donner, est la glycil-glycine obtenue par union de deux molécules de glycocolle.

Dans cette union un groupement acide s’unil avec un groupement aminé avec élimination d’eau.

2 CHNH°? — CooH — CH?NH? = Co — NH — CH? — Cook + Ho

Au point de vue physiologique, ces polypeptides apparaissent comme un stade intermédiaire au cours de la désintégration des grosses molécules

protidiques, ainsi que cela se passe au cours de l’as-:

similation. Le terme ultime de désintégration est l’urée. Suivant l'espèce et l'individu, ces polypepiides varient et n'ont avec ceux que l’on peut obtenir par + -nthèse que des rapports d'analogie. Les polypepiides existent à l’état normal dans le sang circulant. Si l'on exprime leur taux en tyrosine on le trouve sensiblement fixe et égal à 25 millisgrammes (méthode de dosage de Goiffon et Spaey). Ces corps se placent au premier échelon de la désintégration des matières protéiques et précèdent immédiatement les acides aminés. Leur molécule est de taille moyenne ; d’après Mme Andrée Roche, les poids moléculaires sont : pour les polypeptides 1.060, pour la caséine 192.000, pour les acides aminés 200, pour

l’urée Go.

mue

b) Origine des Polypeptides.

Ces corps proviennent de la désintégration des albumines. Ces dernières proviennent de deux sources : l'alimentation azotée d'une part et d'autre part l'origine endogène à partir de la destruction des cellules tissulaires. Les polypeptides d'origine alimenlaire n'apparaissent qu'au moment de la digestion des aliments azotés. On en trouve une grande quantité dans la veine porte. Mais à la sortie du foie on n'en retrouve pratiquement plus. C'est une notion qu'ont bien fixée le Professeur Noël Fiessinger et ses

élèves, dans l'étude de la fonction proteopexique du

foie. Or, le sang circulant contient des polÿpeptides à un taux que nous avons défini plus haut. Ces polypeptides proviennent donc des désintégrations cellulaires qui ont lieu constamment dans l'organisme. Hs sont les témoins du renouvellement normal des cellules des tissus. Leur taux varie parallèllement à l'intensité des régénérations cellulaires, variations d’ailleurs très limitées ; pratiquement chez l'animal normal le taux des polypeptides est fixe.

c) Eléments de la recherche et du dosage des polypeptides dans le sang.

Diverses techniques ont été proposées. Nous décrirons celle de Cristol et Puech adoptée par Fiessinger et Herbain à la détermination de l'indice de désamination et celle de Goïffon et Spaey.

Méthode volumétrique :

On pratique deux défécations du sérum. L'une avec l'acide trichloracétique qui précipite les protéines, l’autre avec l'acide phosphotungstique qui précipite les protéines et les polypeptides. La différence entre l'azote des deux filtrats représente l'azote de constitution des polypeptides.

On traite deux échantillons de 5 cc. de sérur.: de la façon suivante : le premier est additionné de 5 cm° d'acide trichloracétique au 1/5. Le deuxième est additionné dans l’ordre de : Ÿ

5 cc. de solution de phosphotunestate, 10 cc. d’eau distillée, 5 cc. d'acide sulfurique 0,58 N.

Chaque échantillon ainsi traité est filtré.

Sur chaque filtrat on pratique ensuite d’une façon identique et parallèle la destruction des matières organiques puis la distillation de l’ammoniaque.

1° La destruction est faite de la façon suivante (méthode de Fleury). Dans un Kjeldahl en pyrex on met :

r cc. de filtrat,

1 gr. de SO* K°