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Nous avons voulu vérifier, enfin, si le phénomène était réversible et, pour cela, nous avons utilisé la même solution d’albumine en l’amenant d’abord au pH de son point isoionique par addition d'acide sulfurique. Nous sommes donc partis d’une solution d’albumines au pH de 5,02 tandis que dans les deux expériences précédentes le pH initial des solutions était 5,5. Toutes les conditions de la précipitation étaient par ailleurs les mêmes.

Durée de la précipitation : 23 heures.

DIET 6,76 6,08 516 5,28 5,16 4,94 k,48 3,46 Azote Dréci26 20010 00012/401595 6 0018:800635, 0006 7E1,2 06552650

Cette courbe, très voisine de la précédente, montre que le phénomène est réversible.

Ces expériences montrent que, pour des concentrations convenables en albumines cristallisées et en sulfate d’ammonium On observe, comme dans le cas des globulines, un maximum de solubilité pour une valeur déterminée du pH. Mais, dans le cas des albumines, le pH pour lequel la solubilité passe par un maximum, n’est pas le pH du point isoionique des albumines, il se situe au voisinage du point isoionique des pseudoglobulines.

Ce fait conduit à penser que les albumines cristallisées ne sont pas une espèce chimique, mais un mélange dans lequel entreraient des pseudoglobulines, ou tout au moins, que les albumines cristallisées et les pseudoglobulines renfermeraient une même substance, substance qui donnerait sa marque aux courbes de solubilité. Cette explication s’accorde d’ailleurs parfaitement avec des travaux récents de LesLiEe F. HEwIiTrT (1) qui isole une globuline à partir de l’albumine cristallisée du sérum. Cet auteur avait déjà séparé la sérum-albumine en deux fractions (2) et, des recherches immunologiques plus récentes, lui avaient fait entrevoir la présence de globulines dans la sérum-albumine (3). L’isole-

(1) Leszie F., HewirT, Bioch. Journ., XII, 27 (1938). (2) L. F. HewirT, Bioch. Journ., 31, 360, 1047, 1534 (1937). (3) L. F. HewiTr, Bioch. Journ., 30, 2229 (1936).

ment de globulines à partir d’albumines n’est pas, d’ailleurs un fait isolé et PALMER a préparé une globuline cristallisée à partir de la fraction albuminique du lait de vache (1). Par des méthodes essentiellement différentes, SVEDBERG, TisÉLius, MUTZENBACHER arrivent à des conclusions analogues. La question n’est pourtant pas encore tranchée : ADAIR, en particulier, arrive à des résultats opposés.

Étude des pseudoglobulines (2).

Il s’agit de la fraction protéidique du sérum précipitée par le sulfate d’ammonium à demi-saturation et soluble dans l’eau distillée.

Dans nos expériences sur la solubilité des protéides sériques, nous nous sommes spécialement intéressés à cette fraction qui présente, au point de vue expérimental, des commodités particulières :

1° Sa solubilité dans l’eau distillée permet d’obtenir ce protéide dans un état de pureté impossible à réaliser avec les globulines.

2° Sa précipitation par des concentrations en sulfate de sodium relativement faibles (à partir de 17 p. 100 environ) permet d'étudier la solubilité en partant de mélanges parfaitement homogènes puisqu'il n’est pas nécessaire de dissoudre le sel directement dans la solution protéidique. Cette dissolution du sel dans la solution entraînerait, nous l’avons vu à propos des albumines (p. 51), de nombreuses causes d’erreur.

Ainsi, on peut obtenir avec les pseudoglobulines des résultats d’une précision beaucoup plus grande qu'avec les albumines et les globulines totales. Les pseudoglobulines sont donc, parmi les protéides du sérum, le matériel de choix pour atteindre le but que nous poursuivons dans ce travail, c’est-à-dire pour la recherche des lois générales qui régissent la dissolution des protéides.

(4) A. H. PazMeRr, J'ourn. of Biol. Chem., 104, 359 (1934). (2) Une partie de ces résultats a déjà été publiée : J. J. Pérez et G. Sanpor, C. R. Acad. Sc., 206, p. 536 (1938).