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l'est en outre pour la discussion de celui de GREEN que nous venons d'examiner et pour le rapprochement de ces résultats et des nôtres. SüRENSEN a étudié la solubilité de la carboxyhémoglobine en fonction du pH et pour de fortes concentrations en sulfate d’ammonium. Sa technique était identique à celle qu’il avait déjà utilisée pour l’ovalbumine cristallisée. SÔRENSEN, au contraire de GREEN, établit une véritable courbe expérimentale. Cette courbe présente bien un minimum de solubilité à pH 6,61 ; mais elle présente, en outre, un maximum à pH 5,88 et un nouveau minimum à pH 5,34. Pour SÔRENSEN, le premier minimum correspondrait au point isoélectrique puisqu'il se situe au voisinage du pH généralement attribué au point isoélectrique de l’hémoglobine ; le second minimum serait dû à la formation de sulfate de protéide peu soluble. Quoi qu’il en soit, GREEN décrivait une courbe de solubilité ayant un minimum, tandis que SÔRENSEN montre l'existence de deux minimums et d’un maximum — qui en est d’ailleurs très rapproché. GREEN et SÔRENSEN admettent que le minimum à pH 6,5 correspond au point isoélectrique ; mais le fait est très contestable (1). En effet, ces auteurs ne mesuraient pas le point isoélectrique de l’hémoglobine, mais ils se rapportaient à des mesures de ce point faites à des concentrations salines très différentes des leurs. Or, ADAIR et ADAIR (2) ont montré que ce point se déplaçait avec la force ionique. Avec l’hémoglobine de brebis, on voit le point isoélectrique passer de 7,45 à 7,16 et 6,70 quand la force ionique varie de 0,02 à 0,04 et 0,07. Smirx (3), dans un excellent travail, en utilisant des mélanges tampons de forces ioniques constantes (4), observe un déplacement analogue avec l’albumine d'œuf. Un autre fait signalé par ADAIR montre encore combien on peut douter que le minimum de solubilité donné par GREEN coïncide avec le point isoélectrique de

(1) Le point isoélectrique d’un protéide n’a pas toujours, en outre, une valeur rigoureusement déterminée. Suivant les auteurs, par exemple, le point isoélectrique de l’ovalbumine est compris entre 4,55 et 4,88.

(2) G. S. Anaïr et M. E. Anair, Bioch. Jour., 28, 1280 (1934).

(3) E. Suirs, Jour. Biol. Chem., 108, 187 (1935).

(4) Ces mélanges étaient réalisés en suivant une technique indiquée par GREEN, Jour. of Amer. Chem. Soc., 55, 2331 (1933).

l’hémoglobine. ADparr note, en effet, que le point isoélectrique se déplace de 0,45 pH vers la région acide quand la température varie de O0 à 25°. Or, Coun et PRENTISS (1) trouvent à 0° un minimum de solubilité pour le même pH que GREEN qui faisait ses déterminations à 25°. Il y a ici une contradiction évidente. Ajoutons que, si le point isoélectrique se déplace vers la région acide quand la température s’élève ou quand la force ionique augmente, par contre, toujours suivant ADair, le point isoïonique serait invariable (2). En somme, l’ensemble de ces travaux est assez contradictoire et il paraît difficile d’y trouver une infirmation des résultats que nous avons obtenus sur les protéides du sérum. On pourrait même, dans ceux de SÔRENSEN, trouver une confirmation car il n’y a aucune raison d'admettre que ce ne soit pas le maximum de la courbe de SûRENSEN qui coïncide avec le point isoélectrique plutôt que le minimum (3).

Nous avons comparé les travaux de SGRENSEN et de GREEN et les résultats de l’un nous ont conduit à penser que ceux de l’autre pouvaient être mis en doute. Les expériences de SÔRENSEN ne sont cependant pas parfaites. Cet auteur a commis, en effet, une erreur que nous avons déjà signalée : il ne s’est pas préoccupé de maintenir la concentration en ion sulfate constante. Cette erreur pourrait paraître négligeable car la quantité d’ion sulfate apportée par l’acide sulfurique ajouté pour abaisser le pH est extrêmement petite par rapport à la quantité d’ion sulfate du sulfate d’ammonium. S'il s’agissait seulement d’une action de masse, cette addition d’ion sulfate serait, en effet, négligeable ; mais cette addition d’ion sulfate entraîne en même temps une modification de la force ionique qui, elle, n’est pas négligeable. Dans les expériences de SÔRENSEN, pour 100 cm° de la solution, il y avait, suivant les cas, de 0 à 25 cm* d’acide sulfurique dixième

(1) Conn et PRENTISS, Jour. of Gen. Phys., 8, 619 (1925-27).

(2) Apaïr et ADparr mesuraient point isoïonique par des mesures de potentiel de membrane. Leurs conciusions étaient peut-être d’ailleurs un peu prématurées.

(3) Aparr et Anar observent, comme nous l’avons dit, un déplacement du point isoélectrique avec la force ionique alors que le point isoïonique resterait invariable. Le minimum de pression osmotique se situerait, selon eux, entre le point isoionique et la nouvelle valeur du point isoélectrique.