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rimentales où il se plaçait. Quant à SÔRENSEN, il observait à la fois deux minimums et un maximum (1), sans que l’on puisse préciser que le point isoélectrique coïncidât avec l’un des minimums ou avec le maximum. Enfin, SÔRENSEN négligeait l'influence des variations de la force ionique dues aux additions d’acide sulfurique et cette influence peut être considérable.

: Dans nos études sur la solubilité, rappelons que le point isoïionique était mesuré directement sur la substance étudiée, que la concentration en ion sulfate était rigoureusement constante et que la force ionique — sauf pour un point extrême de la courbe où elle variait d’une quantité infime — était également constante.

L'interprétation des courbes de solubilité des protéides sériques en fonction du pH est difficile — au moins dans l'état actuel de la question. Pour pouvoir expliquer les faits expérimentaux, il faudrait connaître avec exactitude tous les paramètres qui interviennent dans le phénomène et, pour que l’explication soit générale, il faudrait connaître, en outre, le comportement d’un très grand nombre de protéides et non pas seulement celui des protéides sériques et de l’hémoglobine. Si, cependant, on veut chercher à expliquer les faits observés, on sera contraint de formuler des hypothèses qui ne pourront prétendre être l’expression de la réalité et dont le rôle sera simplement celui d’un instrument de travail.

L'hypothèse la plus simple qu’on puisse envisager pour expliquer lexistence d’un maximum de solubilité au point isoïonique — comme d’ailleurs d’un minimum de solubilité — consiste à admettre que le protéide formerait avec l’anion ou le cation du sel neutre des complexes plus ou moins solubles. Dans ce cas, le sulfate d’ammonium précipiterait le protéide parce que les sulfates de protéides sont des sels peu solubles, ils précipitent donc quand on fait diminuer leur dissociation soit par addition d’anion sulfate, soit par

(1) Dans une de ses expériences, SÜRENSEN notait un troisième minimum. Ce point aberrant montre la difficulté de ce genre d’études.

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addition de cation hydrogène. Cette hypothèse n’est d’ailleurs pas nouvelle : elle fut émise pour la première fois par Mi- CHAËLIS et c’est elle que nous avions d’abord envisagée (1).

Actuellement, il nous paraît cependant qu’il y aurait intérêt à accepter une autre hypothèse — hypothèse suivant laquelle les sels protéidiques devraient être considérés comme des électrolytes forts. On sait, en effet, qu’on peut classer les électrolytes en deux catégories : les électrolytes faibles et les électrolytes forts. Cette distinction repose simplement sur des différences de conductibilité ; elle n’est pas arbitraire, car la nature nous offre des électrolytes faibles et forts sans intermédiaires. On admet que les éiectrolytes forts sont complètement dissociés. en leurs ions et, pour que les lois des solutions leur soient applicables, -— loi d'action de masse, lois de la pression osmotique — il faut remplacer, dans les formules, les concentrations par un nouveau facteur appelé par Lewis l’ «activité ». Les protéides sont généralement considérés comme des électrolytes faibles ; maïs il semble que les sels protéidiques d’anions ou de cations forts devraient être considérés comme des électrolytes forts. Cette hypothèse paraît assez naturelle si on se rappelle que les carboxylates de cations forts et les sels ammoniacaux d’anions forts sont eux-mêmes des électrolytes forts. En effet, les différences électrochimiques qui peuvent exister entre un carboxylate simple — un acétate, par exemple — et le sel de la fonction carboxylique d’un protéide ou celles qui peuvent exister entre un sel ammoniacal et le sel de la fonction amine primaire d’un protéide paraissent, a priort, ne pouvoir être très importantes. Si donc, les carboxylates simples et les sels ammoniacaux d’anions forts sont des électrolytes forts, par analogie, on peut penser que les sels protéidiques d’anions ou de cations forts sont également des électrolytes forts.

Mais, si on admet que les sels protéidiques sont des électrolytes forts, il en résulte qu’il faut faire intervenir, dans l'étude des propriétés de leurs solutions, non pas leur concentration, mais leur activité. C’est d’ailleurs ce qu’ont déjà fait

(4) Sanpor, Bonxerotr et PÉREZ, CR: Ac.10.,4197, 125% (1933):