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dans l’histoire physico-chimique des protéides. Nous les retrouverons quelques années plus tard comme conclusions générales de l’étude de l’influence des sels neutres sur la solubilité des électrolytes cristalloïides peu solubles (LEwIs).

Dans ce même travail, MELLANBY a exposé d’autres faits d'importance secondaire, mais qui méritent néanmoins d’être mentionnés. Ils seront d’ailleurs repris et confirmés ultérieurement par CHicx et MARTIN. MELLANBY cherchait à définir une constante de solubilité pour un protéide donné, l’euglobuline el, comme nous l’avons déjà vu, ceci ne paraissait pas possible puisque cette solubilité varie, toutes choses égales d’ailleurs, avec les préparations d’euglobulines utilisées.

Mais il existe une particularité qui distingue nettement la solubilité de l’euglobuline dans les solutions salines diluées de la solubilité d’une espèce chimique : lorsque l’on place une même euglobuline en quantité variable, toujours en excès, en présence d’une même solution saline, à la même température, la solubilité finale est approximativement proportionnelle à la quantité totale d’euglobuline du mélange initial (1). Du point de vue de la thermodynamique, ce fait serait une preuve formelle contre l’hypothèse que l’euglobuline est un composé chimique défini.

Quelques années plus tard, CHick (2) (3) reprend les travaux de MELLANBY et obtient essentiellement les mêmes résultats. Notons, en passant, que l’on trouve chez cet auteur une certaine tendance à attribuer des propriétés d’ordre colloïdal aux solutions de protéides. C’est ainsi qu’elle adopte une idée déjà émise par HARDY et suivant laquelle les euglobulines seraient un complexe de pseudo-globulines et de phosphatides (4). Cette idée qui revient, en somme, à faire jouer un rôle aux «impuretés» dans la solubilité des protéides se renouvelle de temps à autre. Elle avait été adoptée par HAMMARSTEN (5). Son principal avantage est de pouvoir

(1)« La quantité de globuline dissoute par un pourcentage donné de sel neutre est directement proportionnelle à la concentration de la suspension originale de globuline. » MELLANBY, The Jour. of Phys., 33, 338 (1905).

(2) Cnicx, Bioch. Journ., 7, 318 (1913).

(3) Cnrcr et ManRTinN, Bioch. Jour., 7, 380 (1913).

(4) Cnicx, Bioch. Jour., 8, 404 (1914).

(5) HAMMARSTEN, Ergebnisse der Physio., 1, 330 (1902).