CARTE FN

tout expliquer et c’est d’ailleurs aussi ce qui en fait la faiblesse. Elle fut, d’ailleurs, complètement infirmée par la suite.

Les travaux de SÔRENSEN (1) et ses élèves sur l’ovalbumine cristallisée apportèrent à l’étude de la solubilité des protéides une contribution très importante qui orienta cette question dans une direction toute neuve. Reprenant l’étude de la solubilité en présence de fortes concentrations salines, Sô- RENSEN cherche à déterminer une constante de solubilité. Cette entreprise se heurtait à de nombreuses difficultés que, par un travail expérimental tout à fait remarquable, SREN- SEN parvint à surmonter. Il put ainsi établir une équation donnant, avec des paramètres précis, la solubilité d’une ovalbumine cristallisée quelconque. Les variables de cette fonction sont la concentration en sel neutre et le pH. La solubilité du protéide est une fonction logarithmique simple de ces variables et se résout à l’aide de trois constantes seulement :

Log s = — 0,22 + 5,41 + 1,7 (paH — 4,90)

Dans les premiers travaux de SÔRENSEN, l’ovalbumine cristallisée paraît donc se comporter comme une espèce chimique ; mais, par la suite, il fallut apporter quelques restrictions à cette conclusion. En réalité, la solubilité dépend, très faiblement d’ailleurs, de la quantité totale d’ovalbumine en excès dans la solution saturée. Ainsi, on retrouve pour l’ovalbumine cristallisée ce fait curieux observé pour la première fois par MELLANBY avec l’euglobuline du sérum. Avec d’autres protéides que l’ovalbumine cristallisée, les efforts de SÔRENSEN et ses collaborateurs furent plus décevants : la sérum-albumine cristallisée, les globulines sériques, la caséine, la gliadine… se comportaient toutes comme des mélanges complexes et l'isolement d’une espèce chimique à partir de ces mélanges ne fut pas possible. Pour SÔRENSEN, ce fait ne dépendrait pas tant de la complexité du système que de la facilité avec laquelle les constituants des protéides, les polypeptides, réagissent entre eux. Les protéides seraient

(1) SÔRENSEN, C. R. Lab. de Carlsberg, t. 12 (1915-1917) ; t. 18, n° 5, p. 1 (1930-31).

ee res

constitués, selon lui, par des mélanges de polymères de quelques polypeptides fondamentaux qui réagiraient les uns avec les autres en formant un système réversible et dissociable dans lequel la proportion relative des différents constituants varierait continuellement avec les variations de concentration, de température, de pH, etc... Cette conclusion était basée principalement sur l’étude de la solubilité des différents protéides en fonction de la quantité totale du protéide mis en excès dans la solution saturée.

Si les travaux de SÔRENSEN n’ont pas donné tous les résultats qu’en espérait leur auteur, ils ont néanmoins permis d'établir la première loi de solubilité des protéides, loi d’une application quasi générale aux solutions de ces substances en présence d’un excès de sels neutres.

Les recherches de SGRENSEN furent reprises par COHN (1) et ses collaborateurs dans une longue série de travaux dont la plupart mériteraient d’être cités. Ces auteurs étudient surtout la solubilité en fonction de ia concentration saline et n’accordent que peu d’attention à l'influence du pH. Ils retrouvent, tout d’abord, la formule de SÔRENSEN :

Log S—=b— K'su

formule qui, comme nous l’avons déjà dit, est applicable aux protéides en présence d’une forte concentration saline. Puis, ils étudient la solubilité des protéides relativement peu solubles, comme l’hémoglobine ou la caséine, en l’absence de sels ou en présence de traces de sels seulement. La solubilité est, dans ce cas, en première approximation, proportionnelle à la racine carrée de la concentration. Finalement, ces auteurs (2) retrouvent la formule de solubilité d’un ion ou d’un

(1) Con, Jour. of Gen. Physiol., 4, 697 (1922) ; Physiol. Reviews, 5, 394 (1925) ; Coun et HENDRY, Jour. of Gen. Phys., 5, 521 (1922-23) ; Cox et BERGGREN, Jour. of Gen. phys., 7, 45 (1924-25) ; Conn et BERGGREN et HEN- DRY, 7, 81 (1924-25) ; Con et PRENTISS, Jour. of Gen. Phys., 8, 619 (1925- 27) ; Con, HENDRY et PRENTISS, Jour. of Biol. Chem., 63, 721 (1925) ; CoHN et GREEN, Jour. of Biol. Chem., 78, XX XII (1928) ; Conn et GREEN, Jour. of Biol. Chem., 92, XLIV (1931) ; Con et GREEN, Jour. of Biol. Chem., 100, XXVIII (1933).

(2) GREEN, Jour. of Biol. Chem., 93, 495 (1931) ; 93, 517 (1931) ; 95, 48: (1932).