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On sait qu’elle est composée des éléments C.H.O.S. Ph. Fe. et CL. (ce dernier peut-être à l’état de combinaison organique), qu’elle se dédouble en nucléo-protéide, albumose, lécithine, acide chlorhydrique [22].

Elle précipite par les réactifs généraux des substances protéiques.

Armand Gautier a séparé la pepsine brute en trois diastases : une pepsine insoluble arrêtée par le filtre de biscuit et deux autres diastases dont l’une peptonise imparfaitement la fibrine (pepsine imparfaite ou pro-pepsine) et l’autre ayant un pouvoir digestif complet [24].

La pepsine possède les propriétés des colloïdes; elle ne dialyse pas, ne cristallise pas, ne diffuse pas, est visible à lultramicroscope et présente la propriété d’adsorber et de floculer.

Les pharmacopées prescrivent d'utiliser pour sa préparation l'estomac du porc et les caillettes du mouton et du veau que l'on trouve abondamment dans les abattoirs.

Or, si les glandes tundiques se trouvent réparties dans l'estomac humain, non seulement dans la partie fundique de la grande courbure, mais un peu partout dans la muqueuse stomacale, elles sont localisées dans l'estomac du porc uniquement dans la partie droite [9].

Cette partie rouge et spongieuse correspond à la caillette des ruminants, elle fait contraste avec la partie gauche blanche et un peu sèche et fournit deux fois plus de pepsine. Enfin, chez le mouton et le veau, les glandes fundiques sont encore plus localisées puisqu'on ne les trouve que dans la muqueuse du quatrième estomac ou caillette.

Quoi qu’il en soit les muqueuses stomacales sont très altérables, des phénomènes d’auto-digestion se produisent post-mortem, aussi, doit-on les employer aussi fraîches que possible.

Les modes de préparation de la pepsine sont nombreux.

La commission du Codex de 1866 avait fixé un mode de préparation dans lequel on faisait macérer des muqueuses de caillettes de ruminants ou de l'estomac de porc dans de l’eau. On précipitait la pepsine par le sous-acétate de plomb, on éliminait le plomb par l'hydrogène sulfuré et on séparait le sulfure de plomb par filtration. Le filtrat était évaporé sur des assiettes à une tem-

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pérature inférieure à 44°. On obtenait ainsi une pâte ferme, de couleur ambrée, mais cette pepsine officinale était peu active.

Le procédé de Petit qui consistait à faire digérer les muqueuses gastriques dans de l’eau distillée contenant 5 pour 100 d'alcool et à évaporer le digestat à 40° dans des vases plats, marquait déjà un grand progrès sur le procédé du Codex de 1866, puisque, d'après Petit, on obtenait suivant ce procédé des pepsines titrant 1000 [29].

Le procédé industriel le plus employé consiste à faire une macération de muqueuse dans l'eau acidulée, à chauffer à 45° pendant 5 heures, tout en agitant. On siphone le liquide surnageant, on filtre. Le filtrat est évapore sur des assiettes en porcelaine au B. M. à 40-44°.

D'autres procédés qui ne sont encore que des procédés de laboratoire, tels les procédés de Kühne, de Brücke, de Gautier, utilisent l’artifice de la dialyse pour purifier les pepsines obtenues par macération et précipitation.

La pepsine préparée au moyen du procédé de Gautier, par exemple, digère plusieurs milliers de fois son poids de fibrine dans les conditions du Codex [3].

J.-C. Forbes est parvenu ces années dernières à purifier les pepsines en utilisant leurs propriétés d’adsorption par des corps, tels que l’hydroxyde d'aluminium et la safranine; il a obtenu ainsi des pepsines titrant I : 70000 U. $. P., c'est-à-dire dont une partie digère 70.000 parties d’albumine suivant les conditions de l'essai des Etats-Unis [3].

Cependant, malgré les perfectionnements apportés aux procédés d'extraction de la pepsine, elle renferme souvent des quantités variables de principe actif mélangés à un grand nombre de substances : syntonine, albumoses et peptones résultant de son action sur les muqueuses gastriques pendant la préparation.

B) Activité Protéolytique de la Pepsine

La détermination de l’activité de la pepsine est basée sur ses propriétes protéolytiques, c’est-à-dire son action hydrolytique sur les substances protéiques,

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Si on introduit de la fibrine dans une solution acide de pepsine, on constate tout d'abord qu'elle commence par augmenter de volume. A la température de 50°, cette masse spongieuse ne tarde pas à se dissoudre. Le produit qui correspond à cette première phase de dissolution s'appelle syntonine ou acide albumine; elle est due surtout à l’action directe de l'acide chlorhydrique sur la fibrine.

Les albumoses et peptones se forment après cette première phase; ces corps diffèrent des albumines en ce qu'ils peuvent dialyser et qu’ils sont incoagulables par la chaleur en présence des acides.

Si on poursuit la digestion, le filtrat, qui précipitait par l'acide azotique, ne précipite plus; à ce stade, qui est appelé stade de peptonisation, l’albumine est complètement transformée.

Les peptones proviennent de la dégradation d’albumoses et on peut constater leur présence dans la digestion de la fibrine par la réaction du biuret.

Les derniers termes de la digestion pepsique sont formés surtout par des polypeptides ou pepioïdes constitués d’après les travaux de Fischer par des associations d'acides aminés [11] ne donnant pas la réaction «du biuret », alors que dans la digestion trypsique, au contraire, la dégradation des albumoses est poussée jusqu'aux acides aminés.

Telles sont les phases principales de la digestion pepsique.

En réalité, la transformation ne se poursuit pas d’après un rythme régulier et l'ordre schématique que nous avons indiqué; elle varie avec chaque substance albuminoïde.

Nous signalerons tout d'abord que la fibrine ne se dissout pas complètement, car ce n’est pas une albumine à l’état de pureté; il reste toujours un résidu insoluble que Meissner a appelé «dyspeptone ». Cette dyspeptone est une nucléine provenant du noyau des cellules non attaquées [38]. ;

Dans la deuxième phase ou phase de syntonisation, l’albumine ne se transforme pas complètement en syntonine, car si l’on précipite la synlonine en neutralisant la liqueur digestive, le filtrat donne encore à l'ébulition un coagulum qui parait être de la fibrine dissoute sans modification [39].

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Dans la phase de peptonisation, les sels (sulfate d'amoniaque, de magnésie, etc ), permettent de différencier les albumoses des peptones; cependant leurs propriétés sont tellement voisines que, en dehors de l’action des sels, l’on a peine à les séparer par les réactifs précipitants. D'autre part, si on fait les réactions caractéristiques de ces corps à divers moments de la digestion, on peut constater la réaction du «biuret » positive au début dela digestion; certaines albumoses se transformant plus rapidement que les autres en pepiones.

Certains auteurs ont même prétendu que les albumoses ne forment pas le stade intermédiaire entre les albumines et les peptones, mais proviendraient d’albumines différentes [21].

Enfin, dans la digestion pepsique se forment des quantités extrêmement faibles d'acides aminés libres, tels que leucine, tyrosine, alanine, et encore cette faible quantité d’amino-acides paraît provenir du fait que la matière passive renferme de petites quantités de trypsine.