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HÉMOGLOBINE = HÉME + GLOBINE
La formule de constitution serait la suivante :
GLOBINE
Dans ce schéma l’hématine est liée au fer, les noyaux pentagonaux sont des noyaux pyrroliques reliés entre eux par des groupements méthènes — CI = ; ce sont ces noyaux pyrroliques qui servent de support au fer. Quant aux chaînes latérales elles sont représentées par des tirets —. Si on enlève le fer à l’hématine sur le schéma on obtient la protoporphyrine correspondant par conséquent
à l'hémoglobine et que nous représenterons de la façon suivante:
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On réalise in vitro cette transformation en traitant l’héme par l'acide acétique. Disons dès maintenant que les porphyrines rencontrées dans l’urine sont non seulement la protoporphyrine mais la copro, l’uro et la deutero porphyrine, etc..…., qui diffèrent entre elles par la nature des chaînes latérales schématisées par des tirets — — —, par leur position respective dans l’espace ce qui fait que deux porphyrines de constitution chimique identique mais différant entre elles par la position de deux groupements auront des propriétés optiques différentes : ce seront des stéréoisomères et elles pourront avoir des propriétés physico-pathologiques différentes.
Ces notions fondamentales étant acquises étudions maintenant le métabolisme normal de l’hémoglobine. Depuis longtemps on sait qu’au cours de la dégradation du pigment sanguin apparaissent la bilirubine et l’urobiline par ouverture du noyau tétrapyrrolique résultant de la démartialisation de l’héme. C’est aux travaux de Lemberg, de date toute récente, que nous devons la connaissance précise de certaines étapes intermédiaires de ce métabolisme. Sans entrer dans le détail des expériences de ce savant dont les conclusions semblent aujourd'hui admises par la majorité des auteurs, voici comment schématiser les faits :
Dans un premier temps, il y aurait non pas scission de
la molécule en globine et en hématine mais au contraire ouverture par oxydation de la molécule en « position. Ainsi que l’a montré Lemberg en ce qui concerne l’hémo-
chromogène (1).
Ceci est en parfait accord avec nos connaissances
actuelles sur les ferments, la globine restant liée à l’hématine, augmente les propriétés péroxydiastasiques du fer supporté par les noyaux pyrroliques.
Puis il y aurait formation de biliverdine que l’on a cru pendant longtemps dériver de la bilirubine puisque la bile normale verdit rapidement au contact de l’air, et de bilirubine provenant de la réduction de la biliverdine d’après le schéma suivant :
que l’on peut écrire aussi en chaîne linéaire puisque le noyau porphyrique est ouvert.
on VE CE UE 1 c.0H N NH NH N
(x) Rappelons que l’hémochromogène est constitué par l’héme, unie à une base azotée quelconque, en particulier la pyridine, au lieu de globine.
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À partir de ce stade de la dégradation, commence le cycle entéro-hépatique de la bile dans la discussion duquel nous n'entrerons pas et que nous schématiserons de la façon suivante :
MESOBILIRUBINE UROBILINE
A INTESTIN nie (erines) OX.
BILIRU E BINE +24, UROBILINOGENE
STERCOPILINE
& Foie (Feces)
La bilirubine donne par réduction dans l'intestin de la mésobilirubine puis de l’urobilinogène lequel par oxydation intestinale donne l’urobiline.
Il nous reste à dire quelques mots de comparaison entre l’hémoglobine pigment respiratoire sanguin et la chlorophylle pigment respiratoire végétal. On trouve dans la chlorophylle le même groupement tétrapyrrolique avec les groupements méthène aux mêmes points. L’atome de fer de l’hémoglobine est remplacé par un atome de magnésium qui joue le même rôle. Quant à la nature même de la chlorophylle, c'est un ester dont l’acide est le noyau tétrapyrrolique et l'alcool le Phytol.
