‹ Contribution à la Biochimie des Iodoprotéines et des Acides Aminés iodésChapitre 34 sur 79 · LAURE · texte numérisé non relu

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être logiquement suivies de recherches quantitatives sur la formation de thyroxine par ioduration des protéines. Celles-ci ont permis d'aborder divers problèmes dont l’étude est encore en évolution. C’est ainsi que REINEKE, TURNER et WILLIAMSON [173-174] ont fait principalement porter leur effort sur l’obtention de produits de teneur maxima en thyroxine et cherché à préciser les conditions d’ioduration les plus favorables. Le rendement en thyroxine de l’ioduration de diverses protéines (caséine, édestine, ovalbumine, sérumalbumines, sérumglobulines, thyroglobuline, protéines totales de l’arachide, du lait écrémé, du sérum, du soja) n’est pas identique. Il est apparu dès l’'abord comme lié à la teneur initiale en tyrosine de celles-ci et à leur degré d’halogénation, l’iode étant mis en œuvre dans des conditions constantes pour leur préparation. Néanmoins, la fibroine de la soie de Bombyx morii bien que très riche en tyrosine (10,5 à 11,6 p. 100 selon l’origine) ne donne naissance qu’à des traces de thyroxine, qu’elle soit halogénée à l’état de suspension (LUDWIG et MUTZENBECHER) [115] ou dissoute sous forme de complexe de la cupriéthylènediamine (PITT RIVERS et MICHEL*) [137 bis] ; ce fait est sans doute lié à la structure particulière de cette protéine fibreuse. A cette exception près, les diverses protéines étudiées renferment, à partir d’un certain taux d’halogène et jusqu’à une valeur limite de celui-ci, de la thyroxine en quantité d’autant plus grande que leur teneur initiale en tyrosine est plus élevée. (LUDWIG et MUTZEN- BECHER, REINEKF, WILLIAMSON et TURNER, PITT RIVERS et RaAN- DALL). MUUS, COoNS, et SALTER [141] ont établi que l’ioduration de la sérumalbumine en milieu ammoniacal ne provoque l'apparition d’une activité sur les échanges respiratoires qu’à partir d’une teneur en iode de 6 p. 100, correspondant grossièrement à la fixation de deux atomes I par molécules de tyrosine. L'activité thyroïdienne augmente progressivement au fur et à mesure que la protéine s'enrichit en halogène et se maintient à un maximum à partir de 10 p. 100 I. Tout se passe done comme si la formation de thyroxine n'avait lieu qu'après ioduration totale de la tyrosine et atteignait par la suite une limite supérieure. REINEKE, TURNER et WILLIAMSON ont poursuivi un important ensemble d'expériences sur le rendement en thyroxine, dosée par voies chimique, biologique (métamorphose des têtards, échange gazeux et perte de poids du cobaye), de l’ioduration des protéines par l’iode en poudre agissant en milieu très faiblement alcalin (bicarbonate de sodium). Dans ces

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