TABLEAU XVII

Teneurs en tryptophane d'iodocaséines et d'iodothyroglobulines préparées dans des conditions diverses.

Nombre Caséine iodée Thyroglobuline iodée || d’atomes [ mis A PR NA De sol. NHÇOH p. 100 | CO;NaH, pH — 7,4 de tyrosine NE ET ET our halogéner Trypto- Trypto- Trypto- || : Fan I p. 100 De 1 p. 100 nt Ip. 100 he la protéine :

La teneur en tryptophane diminue donc progressivement en fonction du degré d’ioduration de la protéine dans chacune des trois séries de préparations. Néanmoins des différences se manifestent à cet égard, d’une part, entre la caséine et la thyroglobuline et, d’autre part, selon les modalités de l’ioduration d'une même protéine, La caséine, plus riche en tyrosine que la thyroglobuline, fixe relativement plus d’iode, surtout en milieu ammoniacal (iodure d’azote), La diminution du taux du tryptophane dans ce dernier cas est très important elle

répond alors à des conditions particulièrement favorables soit à une réaction de substitution, soit à la dégradation de l’acide aminé. Par ailleurs, une partie de l’acide aminé présente dans la thyroglobuline une labilité plus grande que dans la caséine, puisque son taux est réduit d'environ 25 p. 100 dans la première après action d’un atome d’iode par molécule de tyrosine à pH — 7.8, alors que tel n’est pas le cas dans la seconde. Ce fait doit être relié à la diversité de structure des deux protéines. De toute manière, une disparition très importante de l’indylalanine ne se manifeste dans tous les cas qu’à un degré d'halogénation élevé, lorsque l’ioduration de la tyrosine est complète (*).

La diminution d'intensité de la réaction colorée sur laquelle repose la méthode de LuGG ne peut être interprétée simplement. Selon cet auteur, l’indol et ses dérivés dans lesquels l'atome d'hydrogène « du cycle pyrrolique n’est pas substitué présentent la propriété de se colorer en brun-rouge dans les conditions choisies. Dès lors, deux hypothèses peuvent être formulées pour expliquer les faits observés. Ceux-ci peuvent traduire soit une ioduration progressive du tryptophane avec formation d’un dérivé de substitution nucléaire ne donnant pas la réaction colorée, soit une oxydation détruisant le cycle pyrrolique. La première éventualité apparaît comme peu probable à la suite de l’expérience suivante, au cours de laquelle nous avons cherché à décomposer des combinaisons iodées du tryptophane éventuellement présentes.

Lorsque la diiodotyrosine est traitée à 100° par le stannite de sodium, elle perd progressivement son iode en régénérant de la monoiodotyrosine, puis de la tyrosine, phénomène sur lequel BRAND et KAssEL [34] ont basé une méthode de dosage dont nous avons précédemment fait la critique. Nous avons recherché si pareil traitement faisait réapparaître du tryptophane lorsqu'il est appliqué aux iodoprotéines dans lesquelles une partie de cet acide aminé est soit « dissimulé » en raison de son halogénation, soit détruit.

100 Mg de diverses: iodoprotéines ont été additionnés de 2 cm* d’une solution aqueuse renfermant 5 g de chlorure stanneux et 22 g de soude par 100 em° dans un tube à essai que l’on a scellé sous vide. Après séjour de 20 heures à 100°, le

(*) La disparition totale de la réaction d’ADAMKIEWICZ dans les protéines iodées au maximum, par les auteurs dont les travaux ont été cités plus haut est dûe au manque de fidélité des réactions aldéhydes du tryptophane en présence de traces d’iode. À

Pepe

tryptophane a été dosé par la méthode de Luc et des dosages de tyrosine et de monoiodotyrosine ont été faits par ailleurs pour contrôler l'efficacité de l’action du stannite de sodium. Les résultats obtenus ont été rassemblés dans le tableau XVII.