C. — DISCUSSION DES RÉSULTATS ET CONCLUSIONS

L’iode participe à des réactions nucléaires de substitution avec la tyrosine et l’histidine lorsqu'il se combine aux protéines. L'ensemble de nos résultats montre que le tryptophane ne se comporte pas à cet égard comme ces acides aminés, même en présence d’un fort excès d’halogène., En effet, on observe bien alors une diminution progressive de l'intensité des réactions colorées qui caractérisent l’indylalanine, mais celle-ci n'est pas régénérée dans les conditions où la diiodotyrosine est désiodée par action du stannite de sodium. Ce fait implique soit l’absence d’iodotryptophane dans les protéines halogénées, soit la dégradation par l’iode du cycle pyrrolique de l’indylalanine.

La seconde hypothèse doit être adoptée. En effet, la totalité de l’iode réagissant avec le tryptophane en solution pure don-

ne naissance à de l’acide iodhydrique, ce qui exclut la formation d’un dérivé halogéné. Comme la réaction colorée permettant de doser le tryptophane devient alors de plus en plus faible, il en .découle que l’action oxydante de l’iode conduit à la destruction du cycle indolique, probablement par ouverture du noyau pyrrol. Au demeurant, si l’on calcule la teneur en iode théorique des protéines saturées d’halogène en admettant que la totalité de la tyrosine et de l’histidine y existent à l’état de dérivés diiodés, les valeurs obtenues sont peu éloignées de celles déterminées par dosage. Toutefois, comme une partie des acides aminés est alors oxydée par l’iode, il n’était pas possible d’exclure sans preuves la formation de dérivés iodés du tryptophane par action de l’halogène sur les protéines.