A. — TENEUR EN IODE ET PURETÉ DE LA THYROGLOBULINE

Une certaine confusion règne en ce qui concerne la teneur en iode de cette protéine. Divers auteurs ont admis que les produits les plus riches en iode obtenus jusqu'ici sont les plus purs. Pour d’autres, le corps thyroïde renfermerait un mélange de protéine différant entre elles par leur degré d’ioduration. Aucune des deux opinions ne parait devoir être retenue à la suite de notre travail.

En effet, les caractères de solubilité de la thyroglobuline sont indépendants de son degré d’ioduration. Certaines de nos préparations ont une teneur en iode supérieures à la plus élevée signalée par les auteurs antérieurs (jusqu’à 0,84 p. 100 I au

lieu de 0,69 p. 100 [40]). Or, elles présentent les mêmes Ccaractères de solubilité que les produits peu iodés (0,1 p. 100 T) préparés par la même méthode en partant de glandes pauvres en halogène. Par ailleurs, comme nous l’établirons par la suite la composition en acides aminés non iodés de thyroglobuline pure de teneurs en iode diverses provenant de glandes normales est constante. Il en découle que la teneur en iode d'une thyroglobuline ne permet pas de définir son degré de pureté. Le mécanisme biologique de la formation des acides aminés dans le corps thyroïde légitime indirectement cette manière de voir. Les travaux poursuivis depuis 15 ans dans ce domaine par les Ecoles anglaises et américaines permettent de penser avec HA- RINGTON [68] [69], avec CHAIKOFF [58] [138] et leurs collaborateurs que la biosynthèse de la diiodotyrosine et de la thyroxine s’opère au sein de la molécule de thyroglobuline comme elle a lieu én vitro par action de l’iode sur les protéines [115]. S'il en est ainsi, l’organe doit sécréter une protéine de composition et de structure constantes dont l’halogénation ultérieure est fonction de processus autonomes indépendants de la formation proprement dite «de la protéine. Dès lors les seuls critères de pureté de celle-ci auquel on est en droit de s’adresser pour la caractériser sont sa compostiion en acides aminés non iodés — la diiodotyrosine et la thyroxine ne constituant par ailleurs jamais qu’une fraction minime de la molécule — et ses propriétés physicochimiques, maïs non sa teneur en halogène ou en combinaisons halogénées. C’est pourquoi, nous considérons la protéine séparée des extraits thyroïdiens comme la thyroglobuline pure car ses caractères de solubilité et sa teneur en acides aminés non iodés [35] sont rigoureusement constants malgré la variabilité de la teneur en iode des préparations. Il n’existe à cet égard aucune différence entre les thyroglobulines de divers mammifères (Bœuf, Cheval, Chien, Porc) contrairement à ce que l’on observe pour les hémoglobines et les myoglobines dont la composition et la solubilité varient dans de très larges limites. De fait, les concentrations salines entre lesquelles les extraits glandulaires bruts des animaux d’abattoir ou de laboratoire étudiés sont identiques dans les conditions indiquées plus haut.