B. -— SUR L'HÉTÉROGÉNÉITÉ DE LA THYROGLOBULINE

Aucun des essais thyroïdiens ne renfermait une iodoprotéine précipitant à la manière d’un produit homogène et les frac-

tions caractérisant la thyroglobuline dans les produits bruts ont été individualisées sur les courbes de solubilité par des segments de courbes délimités par des points particuliers. L'interprétation de ces faits est hypothétique sauf sur un point. Il est pratiquement certain que l’existence de fractions de solubilité diverse ne traduit pas celle d’un mélange de thyroglobulines car la teneur en iode et en acides aminés de toutes celles-ci est identique. Par ailleurs, les caractères de solubilité des protéines thyroïdiennes sont pratiquement identiques dans presque tous les cas étudiés, la proportion des constituants n’est pas constante. Elle varie d’un extrait à l’autre et d’un de ceux-ci à la thyroglobuline que l’on en sépare. Elle peut par ailleurs se modifier en fonction de la dilution d’une préparation et certaines fractions font parfois défaut. Il paraît légitime d'admettre en première approximation que l’hétérogénéité se manifestant ainsi répond à l’existence de divers états d’agrégation d’une même protéine. Or, comme nous l’avons établi avec K. O. PEDERSEN (résultats non publiés) nos préparations sont homogènes à l’ultracentrifugation et à l’électrophorèse opérées sur des solutions protéiques de faible molarité en sels neutres. Tel est aussi le cas pour les produits partiellement dénaturés d'HEIDELBERGER et PALMER [80] étudiés par HEIDELBERGER et SVEDBERG [82], HEIDELBERGER et PEDERSEN [81] et par LUNDGREN [120]. Le dernier auteur a longuement insisté sur le fait que la thyroglobuline est susceptible de s’associer réversiblement en particules dont il a pu distinguer jusqu’à quatre types sous l’action de facteurs modifiant son ionisation. Il est probable que des phénomènes d’association moléculaire en milieu riche en sels neutres doivent être invoqués pour expliquer l’hétérogénéité des préparations que nous avons observée. Par ailleurs, puisque celles-ci sont chimiquement homogènes au regard de leur teneur en iode et en acides aminés iodés, il est très peu probable qu'il existe dans ces produits un mélange de thyroglobulines. On peut physiologiquement concevoir que toutes les molécules de celles-ci présentes dans les vésicules colloïdes ne soient pas uniformément iodées, mais que leur structure soit identique. S’il en était ainsi, la thyroglobuline telle que nous la définissons par des caractères physicochimiques précis et, comme nous le verrons, par sa composition constante en acides aminés non iodés serait constituée par un mélange de fractions d’une même protéine plus ou moins halogénées. En Pétat actuel de la technique biochi-

mique, de tels mélanges sont encore indissociables et, même si leur existence doit être envisagée, la thyroglobuline dont nous avons décrit la préparation dans ce travail peut, en première approximation, être considérée comme une protéine pure.

IIl° CHAPITRE.

Propriétés de la thyroglobuline.