TABLEAU XXV

Teneurs en iode, en thyroxine, en tyrosine et en tryptophanre p. 100 de thyroglobulines pures de divers animaux normaux ou présentant une forte hypertrophie thyroïdienne (goître colloïdal) (valeurs déterminées sur des préparations provenant de lots homogènes de glandes).

D aps et état lode |Thyroxine nus Res Cystine c Q S De S

es glandes p. 100 p. 100 p. 100 | p. 100 p. 100 Pore, gl::normales M6... re OU 0,38 | 3,15 | 2,13 | 3,60 BOnCÆolEnorMalestereRe rer re 0,48 0,21 Se PAR ET EN SEE POrC AT LENOLME LES ERA 0,47 0,21 3,06 | 2,11 | 3,52 Porc rolinonmaless er 1N0SS5 0192043 122080 08 115466 Poré; gl hypertr-(115%. 02 0,04 |indosable! 3,56 | 2,08 | 2,20 BUT IENOLMAlE SERRES 0,74 0,34 3:001102,278109520 Bœuf,'glnormaless. vs. 00. 0,63 | 0,29 |.3,50 | 2,28 3.35 Bœuf, gl. hypertr, (80 g.)...... 0,01 |indosable| 5,52 | 2,25 | 1,60 Chien, gl. DANAAIEES Send te die 0,38 —- 3,46 | 2,28 —

Chez les animaux normaux, les écarts observés dans les teneurs en iode et en thyroxine des thyroglobulines ne vont pas de pair avec des différences sensibles dans les teneurs en tyro-

sine. Ce fait s'explique aisément si l’on considère qu’un enrichissement de 0,20 p. 100 en thyroxine (P..M. = 777) devrait être théoriquement compensé par une diminution de 0,093 p. 100 du taux de la tyrosine (P. M. — 181) dans une protéine de composition fixe en ses autres acides aminés. Les différences spécifiques des teneurs en tyrosine et en tryptophane sont faibles mais assez nettes pour que la thyroglobuline du Porc apparaisse comme plus pauvre en ces corps que celles du Bœuf et du Chien. La constance des teneurs des trois acides aminés non iodés étudiés montre par ailleurs que, dans ces condition, la thyroglobuline doit présenter une composition toujours la même, sauf en ce qui concerne les acides aminés iodés, dont la formation au sein de la protéine doit donc être un processus indépendant de la protéinogénèse proprement dite, cette dernière donnant naissance à une thyroglobuline de composition normalement assez fixe.

Par contre, les glandes très fortement hypertrophiées sécrètent une protéine de composition anormale, elle est particulièrement plus riche en tyrosine et plus pauvre en cystine et en arginine mais non en tryptophane que celle des animaux normaux de même espèce. L’excès du premier acide aminé est alors notablement plus grand que ne permettrait de le prévoir sa non ioduration dans une protéine identique à celle propre aux animaux sains. Il en découle que les glandes pathologiques étudiées renferment une thyroglobuline différente de celle des sujets normaux. S'il n’est pas possible de discuter dans quelle mesure ces modifications de composition sont liées à un mécanisme régulateur ou compensateur il y a lieu de rapprocher l’appauvrissement en cystine des mêmes produits du fait que de nombreux « antithyroïdiens » qui provoquent par leur administration le développement de goîtres, sont des corps sulfurés (thiouracile et dérivés) et que la formation de la thyroxine in vivo est sous la dépendance de processus oxydo-réducteurs auxquels peuvent participer les groupements thiols [58] [59] [91] [92] [102] [163].

Le Docent K. O. PEDERSEN et le Professeur DERRIEN ont déterminé pour nous la vitesse de migration électrophorétique, la vitesse de sédimentation et de diffusion de la thyroglobuline pure de Porc. Ils ont trouvé des valeurs voisines de celles antérieurement obtenues sur des produits moins purs, c’est-à-dire qu’elles se comportent comme une protéine homogène à l’ultracentrifugation et à l’électrophorèse.

Conclusions générales.

Les conclusions d'ensemble qui peuvent être déduites de nos recherches sur les processus de formation de la thyroxine au cours de l’halogénation physiologique ou chimique des protéines, sont les suivantes

Durant l’ioduration in vitro la structure de la protéine intervient directement dans l’aptitude qu’a la tyrosine qu’elle renferme à donner naissance à de la thyroxine traduisant ainsi une certaine spécificité protéique.

Si l’action de l’iode sur la thyroglobuline ne présente à cet égard aucun caractère particulier, par contre il n’est pas certain que son ioduration physiologique procède par le même mécanisme que son halogénation par voie clinique. La spécificité du corps thyroïde en tant que lieu de formation de la thyroxine semble en effet tenir à la présence d’un système enzymatique d’ioduration efficace aussi bien qu’à la nature de la protéine lui servant de substrat. Il est légitime de considérer cependant que la formation de la thyroxine doit être un processus indépendant de la protéinogénèse propremen dite puisque cette dernière donne naissance à une thyroglobuline de composition toujours la même sauf en ce qui concerne les acides aminés iodés.

Résumé et Conclusions.

L'ensemble des recherches que nous avons poursuivies a a pour objet l'établissement de méthodes de dosage de la diiodotyrosine, de la monoiodotyrosine et de la thyroxine en vue de l’étude de la formation de cetie dernière dans la thyroglobuline et les protéines artificiellement iodées. Les résultats que nous avons chtenus ont été discutés dans chacun des chapitres successifs de notre travail, ils peuvent être ainsi résumés.