La caséine s’iode plus facilement et plus intensément que

la thyroglobuline toutes choses étant égale du côté des quan- CT à , ra AE AC = A Lt .

tités d’halogène réagissant avec une même quantité de tyrosine. Néanmoins, l’une et l’autre donnent naissance à des quan-

tités de thyroxine correspondant à des proportions très voisines de la tyrosine totale qu’elles renferment. Il en découle que la thyroglobuline ne présente aucune aptitude particulière à la formation de thyroxine par ioduration chimique.

b. ACTION DE L'IODE SUR LE TRYPTOPHANE.

1. L'ioduration de la caséine et de la thyroglobuline dans diverses conditions provoque une diminution progressive de la teneur en tryptophane de ces protéines, déterminée par la méthode de LuGG, dont l'application aux protéines iodées a été réalisée. Les faits observés peuvent traduire soit la formation d'un dérivé iodé du tryptophane, soit l'oxydation de celui-ci.

2. La désioduration au moyen du stannite de sodium des protéines halogénées libère de la tyrosine et de la monoiodotyrosine à partir de la diiodotyrosine. Elle ne fait par contre, pas réapparaître de tryptophane. Il est donc très peu probable que les iodoprotéines renferment un dérivé iodé de celui-ci.

3. Le tryptophane traité par l’iode en solution neutre ou faiblement alcaline est oxydé sans donner naissance préalablement à un dérivé de substitution, car la totalité de l’halogène réagissant est réduit en acide iodhydrique. Il y a tout lieu d'admettre qu’il en est de même dans les protéines dont la tyrosine et l’histidine sont, dès lors, les seuls acides aminés dont celles-ci renferment en quantités importantes des dérivés iodés après action de l’halogène.