CO*II

C02II-(CH2)4-CH-AzU CO*Bk (CH*)4 - C II - AzH

Glucoprotéine p en C,sIIîiAzsO* non dédoublable.

/CIP -CH -AzH -CII -OP

\ CII2 -CII -AzH -CH -CIP

Acide protéique C,0H'*AztO*

Il est maintenant relativement aisé avec ces données de reconstituer la molécule de l’albumine.

CONSTITUTION DES ALBUMINOÏDES

Remarquons d’abord que l’équation de la décomposition totale (p. 100) exprimant les faits bruts, est fort rapprochée de l’égalité suivante :

C»oH«iÀz«Ow + 56II20

Albumine

y\ (Poids moléc. = 5697).

= IGAzH3 + 4C2H204 + 4 CO2 + 4 C2II402 -f- C9H“Az03 -f C220ïï440Azs°0104

Acide Acide Acide Tyrosine. Résidu fixe,

oxalique, carbonique, acétique.

Comme nous l’établirons, le poids moléculaire de l’albumine d’œuf st compris entre 5500 et 6 000, et pour ce poids l’expérience montre n’il se fait 180 à 181 parties ou une molécule de tyrosine, substance ue l’on ne saurait négliger, car elle se produit d'une façon constante ans le dédoublement de toute matière albuminoïde, à l’exception peuttre de deux ou trois qui donnent dans les produits de leur dédoublement de l’acide benzoïque ou d’autres corps cycliques analogues remlaçant la tyrosine.

Or, si dans l’équation [a] ci-dessus on met à part la molécule de yrosine, tout y est divisible par 4 et le résidu fixe lui-même est égal 4 fois (Cs0HU2Az12,302G).

Il semble donc que par son hydratation le molécule albuminoïde se artage en cinq parties dont une reste seule de son espèce, la tyrosine, t quatre autres sont identiques. Si nous extrayons d’abord cette tyrosine e la molécule d’albumine C230IImAzG7083 il restera C241H400AzGCiO80 dont le uart C00IP00Az,b020 , ou environ, peut être construit avec les données xpérimentales ci-dessus. Il suffira, en effet, de rapprocher les divers aembres, ylucoprotéines a dédoublables et dileucéines, que fait appaaître l’hydratation de la molécule à 100°, et de les unir aux radicaux

CW kçzz et CO c

le l’oxamide et de l’urée comme nous le faisons ici :

/ CO - (CH2)4 - CH2 - AzH — CH2-CH2-CH2-AzH-CH-CH3 ÇO / 1 L \ CO - (CH2) 3 - C H2 - AzH — CH2-Aztl-CH2-CH2-C02H

CO \ \z / CO- Ch3 1 —

z \ CO— CH2— Cil2— Cil— AzII — CU2-CII-Az-CII2

. / CO -CH2 -CH2 -CH -AzH — CII2-CII-AzII-CII2-C02Il / Ml

\ Az / C0-(CII2)2-CII2-AzU — CH2-CH2-Az -CII2-CH2-C0 \ CO - (CH2) 5 - CH2 - AzH — CH2 -CH* - AzH - CH - Cil3

CONSTITUTION DE L'ALBUMINE

Cette formule [0] se traduit par Cfl0II10°Az160t0. One variante dans cette structure la transformerait en C61II98Az18021, en ajoutant C-t— Az2-t- O et retranchant IP tout en conservant la structure précédente et ses conséquences. Il suffit pour cela dans le chaînon -Az de remplacer II

par — CO-II, et de mettre 2(=C=AzII) à la place de 2CIP dans l’une des chaînes voisines (' 1 ). Si l’on rapproche alors la molécule ainsi obtenue des 5 groupements non modifiés C80H100Az cO , on obtient la somme C2uH398Az66081 qui, additionnée elle-même de la molécule de tyrosine C9HuAzO% nous donne enfin C2j0IP0JAz6708\ qui répond à la composition expérimentale de l’albumine, formule brute dont nous sommes partis (p. 99) et qui satisfait au poids moléculaire que nous établirons plus loin.

D’après son dédoublement, en tenant compte à la fois de la formation de la tyrosine et de son poids moléculaire, 1 albumine se conduit donc comme résultant de l’union par perte d eau de 4 molécules [ti] (p. 105) à une molécule de tyrosine, car tel est le résultat de son dédoublement par hydratation, et telle est aussi sa composition expérimentale. Si l’on représente [$] moins OH par la lettre Pi , on voit donc que le schéma abrégé de cette albumine sera :

OH5 " C02H i N A/.II- Il-C