R'OH + 6 H

|j(] CH 4 molécules [p] .

Tyrosine.

Cette équation indique qu’il doit se former dans ce dédoublement une molécule de tyrosine pour le poids moléculaire 5 691 d’albumine, soit 5,5 pour 100, et se dégager de l’hydrogène libre (0,09 environ pour 100 d’albumine). C’est ce que j’ai constaté, en effet, en hydratant l’albumine, même par de l’eau seule à 170°, et dans des autoclaves de bronze. D’autre part, l’hydrogène qui se dégage dans ces conditions répond exactement à la quantité théorique, soit 0,1 pour 100 d’albumine sèche (*).

5° Ce premier dédoublement opéré et les 4 molécules du corps [£| produites, la formule de constitution (p. 105) de chacune de ces 4 parties constituantes [$] nous montre qu’il doit se faire 1 molécule d’acide oxalique, 1 molécule d’acide carbonique et 4 molécules d’ammoniaque grâce à l’hydratation facile des deux têtes de la molécule :

CO-Az= i et

CO-Az=

/ Az= N Az=

chacun des atomes Az venant se compléter par 2 atomes II empruntés à 2 molécules d’eau II01I, tandis que les oxhydriles OU restants vont s unir à chacune des branches transversales (2).

4° De cette addition d’un oxhydrile à chacune de ces branches transversales de [£] (p. 105) naissent d’abord les glucoprotéines a dédoublables ; elles se forment par détachement des 2 branches supérieures

O L’hydrogène étant, clans cette expérience, mesuré en volume, peut être dosé très exaccment. 100 grammes d’albumine donnent en s’hydratant très approximativement 1 litre de ce gaz. H y a même une très faible quantité d’azote dans l’hydrogène ainsi produit. M. Sclmtzen- >ergcr avait observé ce dégagement d’hydrogène libre, mais il l’avait attribué à l’action de haryte à 200° sur les parois métalliques de l’autoclave dont il se servait, cii 8 |,r0UV(i expérimentalement dans l’hydratation de l’albumine par les alcalis, 4molé- “ es de CO2 pour 4,5 d’acide oxalique, au lieu de 4. Celle faible différence s’explique par un fc auge d albumines dont quelques-unes sont à tête oxalique au lieu d’être à tête carbonique.

CONSTITUTION DE L’ALBUMINE

et des 2 branches inférieures. Ainsi se produisent les glucoprotéines dédoublables telles que :

COH

HOCO - C4H8 -CH2 - Azll - CH2 -CH2- AzII -CH - CLI3

qui, se dédoublant à leur tour par hydratation au trait fort — entre Az et C donnant par la partie de gauche des leucines telles que C02II - C4H8 - GIP - Azll2, tandis que par la partie de droite (qui prend OH) se produisent les acides en C'*H2"'1Az03 tels que :

OH -CH2 -CH2 -Azll -CH -CH3

acides d’où naissent par déshydratation les acides hydroprotéiques C”H2’lAz2Os et les leucéines C”H2"1Az02.

5° Le groupement cyclique

CO-, i I

CO - CH2 - CH2 - CH - AzH — CH2 - CH - Az - CH2

CO - CH2 - CH2 - CII - AzH— Cil2 - CH - AzH - CH*-C02fl

à cheval à la fois sur la partie oxalique et uréique de cette molécule [£] donne, en rattachant par hydratation un groupement OH à chacun de

ses deux CO extrêmes, et un HOH au groupe i- I les dileucèines en

Az-CU2

C"H2'’"4Az408 (dans notre cas C16H28Az408) , lesquelles par une nouvelle hydratation se coupent elles-mêmes aux traits forts pour se diviser en glucoprotéines (S non dédoublables et acides protéiques, comme il a été déjà dit page 104.

6° Comme l’indique l’expérience, pour chaque molécule [£] il se produira une molécule d’acide acétique par hydratation delà o branche -CO -Cil3.

7° Le résidu fixe devrait avoir, d’après ce qui a été précédemment remarqué, la composition :

C6H11Az03 -f C2,9HmAz490102 Tyrosine.

C’est ce que confirme l’expérience, voici les nombres :

Composition du résidu fixe calculé d’après les nombres ci-dessus.

Composition

expérimentale.

Carbone. .

Hydrogène Azote.. .

CONSTITUTION DES ALBUMINOÏDES

8U Quant au soufre que contient l’albumine à la dose de 1,7 pour 100 environ, il se sépare pendant le dédoublement de cette molécule sous forme de sulfure, d’byposulfite, sulfite et même sulfate. II remplace dans les albuminoïdes une quantité équivalente d’oxygène; trois CS ;ouant dans la molécule totale le rôle de trois CO. Après hydratation, le groupe R-C=S devient R-C=0 tandis que 1PS se sépare; aussi ce

OH OH

,■ soufre, qui appartient aux chaînons en contact avec les édifices oxalique eturéique, est-il enlevé avec la plus grande facilité.

Un grand nombre d’autres matières albuminoïdes ont été étudiées par M. Schutzenberger, comme l’albumine d’œuf, sur laquelle nous venons de donner ces longs développements. Leurs dédoublements en présence de la baryte indiquent qu’elles ont toutes une même structure .générale : toutes donnent en même temps qu’une quantité de tyrosine ne dépassant pas 5,5 pour 100 (souvent bien plus faible) un mélange de glucoprotéines a. dédoublables, dileucéines, leucines, et leucéines. Quelquefois les acides hydroprotéiques et protéiques, ainsi que les glucoprotéines (3, ne se retrouvent pas dans les produits de dédoublements; maison y rencontre d’une façon constante de l’acide carbonique et oxalique, ouïe mélange de deux, toujours accompagné de la quantité d’ammoniaque correspondant à 2AzH5 par molécule d’acide CO2 ou C2I1204 formé. En un mot, toutes ces matières ont même con- ; stitution générale, et ne diffèrent que par la nature des radicaux qui : contribuent à les constituer. Pour prendre un exemple entre beaucoup d’autres, Y ichthyocolle ne donne pas ou donne peu d’acide carbonique î et pas de glucoprotéines (3 non dédoublables : M. Schutzenberger en conclut l’absence dans cette molécule du noyau à 2 branches à cheval capable de constituer les dileucéines. Il représente donc cette albuminoïde par

, CO -CH2- AzII - C2H4 - Az - C2II4 - CO / | |

C0-C2H4- AzII - C21I4 - A zll - C2H4 - C02H CO - C2II4 - AzU - C2H4 - AzU - C2H4- C02II

Les glucoprotéines a qui résultent de l’hydratation avec séparation d’oxamide et addition de 011 aux quatre branches horizontales se dédoublent ensuite en leucines et anhydrides d’où dérivent les acides hydroprotéiques et les leucéines. La molécule albuminoïde peut être réduite dans ce cas au système [(/J, car il ne se forme pas de tyrosine dans le dédoublement de l’ichthyocol le.