ALBUMINOÏDES DU LAIT

Lorsqu’on fait bouillir le lait, non seulement on coagule cette lactalbumine qui se modifie en même temps, mais on fait disparaître le pouvoir zymotique de la galactozymase. D’autre part, si après avoir acidulé le lait pur par un acide on le porte à l’ébullition, le précipité contient à la fois la caséine devenue insoluble et la lactalbumine coagulée.

L existence de cette albumine du lait coagulable par la chaleur était établie avant les travaux que nous venons de résumer. Du lait de vache ou de chèvre l’on peut précipiter complètement, soit par le sel marin, soit par le sulfate de magnésie, comme le faisait Denis (*), soit par la présure, la lotalilé cle la caséine. Le petit-lait séparé du coagulum contient encore diverses matières albuminoïdes. La principale se coagule par la chaleur : c’est la lactalbumine de Pfeiffer et de A. Béchamp. Précipitée du petit-lait par la chaleur, elle se redissout dans un excès d acide qui ne dissout que très imparfaitement la sérine. Le pouvoir rotatoire spécifique de la lactalbumine [a]D= — 56° et sa richesse en soufre (S = 1,75) la distinguent aussi de l’ovalbumine et de la sérine.

Le petit-lait débarrassé de lactalbumine par coagulation à chaud, remis au contact de la caséine précipitée par l’acide acétique, reprend les propriétés d une solution de lactalbumine et cela indéfiniment, phénomène qui a fait penser à Pfeilfer que la lactalbumine se produit aux dépens de la caséine. Ceci rappelle l’ancienne hypothèse du serai, de Schüller, d après laquelle la coagulation dédoublerait la caséine primitive en caséine insoluble et serai ou albumine soluble.

Le petit-lait privé de lactalbumine contient encore deux autres matières protéiques : 1 une qui offre les propriétés d’une caséine, que la présure coagule, mais que les acides à froid ou à chaud ne précipitent pas ; 1 autre que le tanin seul précipite et qui paraît être une peptonc.

Sebelien sépare comme suit les matières albuminoïdes du lait de vache : il sature d abord le lait de sel marin qui coagule entièrement la caséine. Le liquide filtré, chauffé à 55°, précipite encore une trace de cette substance et du phosphate de chaux; on filtre et sature par du sulfate de magnésie. Il se forme une petite quantité de flocons d’un ■ corps protéique qui paraît identique ou très analogue à la paraglobuline du sang. Après séparation de ce précipité, on acidulé la liqueur saline de 0,25 pour 100 d acide acétique qui précipite la lactalbumine que l’on purifie par dialyse et précipitation par l’alcool. Son pouvoir rotatoire [a]D — — 56° T l’éloigne de la sérine.

La lactoprotéine, substance albuminoïde signalée dans le lait par 'Millon et Commaille, et qui serait caractérisée par sa propriété d’être

0 Ce mode de précipitation permit d’obtenir pour la première fois la caséine à l’état soluble i) a précipitait u lait par le sulfate de magnésie et on dialysait le précipité repris par l’eau la caserne soluble restait sur le dialyseur.

LE LAIT

incoagulable par la chaleur et par les acides, de précipiter par l’acétate de mercure et de rougir par le réactif de Millon, n’existerait pas dans le lait suivant Selmi. La matière ainsi désignée serait peut-être la propeptone que l’on a vue plus haut ne précipiter que par le tanin, peut-être aussi, comme le pense M. Sclmlzenberger, une des leucéines qui dérivent du dédoublement des albuminoïdes.

Quant aux peptoncs, Ilofmeister pas plus que Ilammarsten, Dogiel, ni Halliburton, n’ont pu en découvrir dans le lait frais de vache ou de femme. Mais on a fait quelques objections et prétendu que les méthodes suivies par ces auteurs avaient pu entraîner ces substances. On peut les extraire, suivant Selmi, de la façon suivante. On précipite les matières albuminoïdes en dissolvant tà refus du sel marin solide dans le lait et ajoutant ensuite de l’acide acétique. Les peptones seules restent en solution; on les précipite par l’acide pliospbotungstique en liqueur acidifiée; le précipité, lavé à l’acide chlorhydrique dilué, puis redissous dans la soude, permettrait de reconnaître les peptones par la coloration du biuret (*). Il vaut mieux concentrer le petit-lait et l’additionner de 20 à 25 fois son volume d’alcool fort: toutes les matières albuminoïdes se précipitent, on les receuille et les met en contact avec une nouvelle quantité d’alcool à 95° centésimaux; après une ou deux semaines, on reprend par l’eau qui ne dissout que les peptones et les albumoses; en saturant la liqueur par du sulfate d’ammonium, on précipite les albumoses ; les peptones, s’il y en a, restent en solution. En opérant par cette méthode, les auteurs précédemment cités n’ont pas trouvé trace d’albumoses ni de peptones dans le lait de vache ; mais elles sembleraient se produire aux dépens de la caséine dans le lait conservé.

On trouve dans le lait une petite quantité de nucléinc (*).

Sous quel état la caséine existe-t-elle dans le lait? — La Caseine

est-elle dissoute dans le lait comme la lactalbumine? Une expérience primitivement faite, paraît-il, par Zahn, que M. Duclaux et 1 auteur do cet ouvrage ont souvent répétée, semble démontrer le contraire. Filtré par aspiration à travers l’argile cuite, ou le biscuit de porcelaine, le lait de vache fournit une liqueur transparente qui ne contient pas de caséine, mais seulement un peu d albumine coagulable à chaud, du sucre et des sels. Il se dépose, sur le filtre de porcelaine, une matière insoluble qui, privée de ses graisses par 1 éther, forme une couche translucide et cornée jouissant des propriétés d un mélange de caséine et de nucléinc. La caséine serait donc gonflée dans le lait et comme à l’état de mucilage léger (r’). Elle résulterait de la désagrégation et du

P) On a dit à propos de la recherche des peptones dans les urines que ce procédé n était pas

tout à fait sûr. . . „ , „ , vrvm ",73.

(2) Sur les matières albuminoïdes du lait, voir aussi Duclaux, Compt. rend., AC\n . • .

(3) Nous remarquerons toutefois ici que lorsqu’on soumet le lait à la filtrai

ration sur biscuit de