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caustique ou carbonaté, ajouté en quantité plus ou moins grande, selon la richesse de la solution en albumine, peut retarder ou même empêcher la coagulation. Un excès d’aeide acétique jouissant, comme les alcalis, de la propriété de redissoudre l’albumine coagulée peut poduire le même effet.

Je dirai en passant que MM. Frémy et Valenciennes, en éludiant les œufs des oiseaux, ont trouvé que le blanc de certaines espèces n’est coagulable que lorsqu'il n'est pas étendu de plus de trois fois son poids d'eau — et que celui de certaines autres ne l'est même pas du tout.

L’albumine coagulée contient une petite quantité de sels qu'il est presque impossible d'enlever complétement par les lavages. M. Frémy pense qu’elle les retient en vertu de cette affinité capillaire qui fait que le mordant est relenu par le tissu. Autrefois, on altribuait la coagulation de l’albumine à la fixation soit d'oxygène, soit d’eau. C’est Thénard qui à montré que la coagulation peut se faire dans le vide comme dans l'air, et Chevreul, qu’elle a lieu sans fixer d’eau. Il fit sécher à la même température deux parties égales d'un même œuf, l’une coagulée, l’autre naturelle, el il obtint le même poids comme résidu.

Une modification curieuse que peut subir l'albumine coagulée est celle que Woœler à fait connaître. Si on Pintroduit avec de l’eau dans un tube qu'on ferme à la lampe et qu’on chauffe à 150° dans un bain d'huile, l’albumine se redissout. Alors elle a perdu la propriété de se coaguler par la chaleur, mais elle peut encore êlre précipitée par l'acide nitrique comme avant.

Quand une solution d’albumine est soumise en vase

ouvert à une température inférieure à son point de cotgulation, elle s’évapore et laisse un résidu d’albumine s0luble. La solution risque d’autant moins de s’aliérer que l'évaporation est plus rapide. C'est pourquoi, quand on prépare de l’albumine sèche, il est bon de le faire dans des vases peu profonds et de 40° à 45°". De l’albumine desséchée à 60°, qu'on chauffe à 140°, perd encore 4 pour 100 d’eau de son poids, mais elle conserve toujours là propriété de se redissoudre dans Peau. Enfin, si la température est supérieure à 150°, l'albumine se décompose en donnant des huiles empyreumatiques (des sulfhydrate, carbonate, cyanhydrate d'ammoniaque) et des alcalis volatils, se rattachant les uns aux alcools dont dérivent les acides gras, les autres aux alcools et dérivés de la série aromatique. Les principaux de ces alcalis volatils sont l'aniline, la toluidine, la pyridine, la picoline, etc. (Anderson).

Une solution d'albumine peut être soumise à la gelée sans que l’albumine en subisse la moindre modification. Après la fusion du glaçon, la liqueur est aussi limpide qu'avant d’avoir subi l’action du froid.

Lumière. — Dans ses recherches sur la lumière polarisée, Piot constaia que l'albumine dévie vers la gauche le plan de polarisation; mais ce fut M. Bouchardat qui le premier mesura son pouvoir rotatoire, puis M. Becquerel imagma un procédé de dosage de l’albumine reposant sur cette propriété. Le pouvoir rotatoire de l’albumine de

1 M. Schmidt a trouvé que la densité de l’albumine sèche est de 4.961.

FRE l'œuf est de — 35° (raie D); eclui du sérum de — 56° (raie D). Mais le pouvoir rolatoire peut être modifié par suite d’une altération plus ou moins grande que les alcalis et les acides font subir à l’albumine, à ce point que l'acide acélique peut l'élever de 56° à 74°.

Passons à l’action de la lumière sur l'albumine. C'est M. Poitevin qui,en 1861, observa que Palbumine devient insoluble quand, dissoute dans de l'eau contenant un peu de bichromate de potasse, elle est versée sur des plaques qu’on dessèche à l'obscurité el qu'on expose à la lumière. Si donc certaines parties de la plaque à l’albumine bichrematée sont préservées de l’action de la lumière, autrement dit réservées, là seulement l'albumine conserve sa solubilité, de sorte que, pour l'enlever, il suffit de plonger la plaque dans l’eau. C'est sur cette curieuse propriété que lalbumine partage avec la gélatine, que repose l’art de la photographie sur émail.

Électricité. — Dutrochet avait remarqué le premier que, lorsqu'on plonge les électrodes d’une pile dans une liqueur albumineuse, lalbumine se coagule en flocons. D’un autre côté, MM. Dumas et Prévost, dans leur grand travail sur le sany, observèrent que, par l’action prolongée de la pile, le sérum s'était changé en gelée. Mais ce fut M. Lassaigne qui précisa l’action de l'électricité en découvrant que, lorsque l’albumine est pure, le courant électrique ne la coacule pas; si, au contraire, elle est accompagne de sels, elle peut l'être, mais par une action secondaire. En effet, le sel est décomposé par la pile : l'acide se porte au pôle positif où il rencontre de l’albumine qu’il coagule, s’il est

de la catégorie de ceux qui jouissent de cette propriété ; tandis que la base va au pôle négatif et agit de son côlé sur l’albumine qui s’y trouve. Or les alcalis dissolvent l’albumine et peuvent dans certaines conditions de concentration former une gelée; c'est ainsi que s’explique le résultat trouvé par MM. Dumas et Prévost. Dernièrement enfin, M. Goodmann a trouvé que le courant électrique n'agit pas sur l’albumine, mais que, par l'influence réunie de l’eau et du courant électrique, la transformation de l'albumine en fibrine est assez rapide.

Osmose. — L’albumine est de tous les corps organiques et inorganiques celui qui possède le plus grand pouvoir d’endosmose ou le plus faible de diffusibilité ; c'est ainsi que, si deux liquides contenant dissous, l’un de l’albumine, l'autre du sucre, ne sont séparés que par une membrane, le courant prédominant $’établira de la solution sucrée vers l’albumineuse, quand même cette dernière serait moins dense. C’est une substance colloïde de Graham et de celles qui diffusent le plus difficilement. Cette propriété nous explique pourquoi l'organisme est protégé contre la perte incessante des matières albumineuses, et pourquoi les œufs peuvent être conservés dans l’eau. Si l’on admet avec M. J. Béclard que le pouvoir osmotique dépend de la chaleur spécifique, on devra en conclure que de tous les corps diffusibles, c’est l'albumine qui possède la chaleur spécifique la moins élevée. Or, comme nos tissus sont composés de substances albuminoïdes, on peut aisément s'expliquer comment les parties externes du corps s’échauffent et se refroidissent si rapide-

ment sous l'influence de brusques changements de température. |

Agitation. — M. Wurtz, en parlant de l’albumine pure obtenue par son procédé, dit que si on la traite sèche et pulvérisée par l’eau, elle se dissout bien ; mais qu’il reste, toutefois, un résidu notable dû sans doute à quelque changement dans sa constitution, peut-être à la cohésion qu'elle prend en passant à l’état solide. — M. Melsens, de son côté, avait observé que dans une solution limpide d'albumine il se forme des parcelles membraneuses par la moindre agilalion. Pour être fixé sur la cause de ce phénomèêne, el pour savoir si ce n'était pas une précipitation opérée par les éléments de l'air, Melsens fit barboter dans une solution d’albumine différents gaz, tels que de l'acide carbonique, de hydrogène, 1l l’agila même dans le vide, et chaque fois il vit les membranes se former. Il représente celle précipitation comme l'analogue de celle de certains sels minéraux, le phosphate ammoniaco-magnésien par exemple, qui à lien sons l'influence de lagitation; il fait, en outre, remarquer que la théorie des œufs à la neige et de la mayonnaise eût sans doute conduit à ce résultat. Mais où Melsens s’est peut-être trop avancé, c’est quand il dit que ce nouveau corps est organisé et que, selon le milieu dans lequel sa précipitation se fait, il ressemble tantôt aux fausses membranes séreuses, tantôt aux faisceaux et aux fibres du tissu cellulaire, etc. Tous les histologistes ne sont pas du même avis, et M. Robin nie, contre MM. Glüge et Melsens, l'identité de ce ce tissu cel-

lulaire artificiel avec le tissu naturel ; mais il n’en est À

DO — pas moins élabli qu’une albumine insoluble se dépose par l'agitation, et que cette transformation peut résulter d'un état isomérique. Comme M. Melsens n'a pu réussir à former ces membranes avec le sérum, il en conclut que lPalbumine de l’œuf et l'albumine du sang n'ont pas le même état moléculaire.