I. L’ammoniaque exogène

La décomposition des albuminoïdes in vitro par hydrolyse sous l’action des acides minéraux forts détermine l'apparition de corps secondaires dont la plus

— 12 — } grande masse. est représentée par des acides aminés. Ces corps sont constants c’est-à-dire apparaissent identiques dans la décomposition des albuminoïdes quelle que soit l'agent chimique employé dans l'expérience.

On peut admettre que le même broyage moléculaire des protéiques se fait dans l'intestin et que l'attaque de la molécule albuminoïde sous l'influence des sucs digestifs la disloque toujours au niveau des mêmes chaînons et fait apparaître les mêmes acides aminés que révèle l'hydrolyse in vitro. À cet égard, la digestion tryptique et éreptique, préparée par le travail d'hydrolyse. de la pepsine, aboutit au même degré de démolition des protéines que les acides minéraux forts.

Les acides aminés résultant de cette dislocation moléculaire vont subir deux éventualités différentes. Selon les besoins de l'organisme, les uns seront fixés, les autres brûlés : les premiers, véritables fragments intermédiaires, serviront à la reconstruction des albumines spécifiques seules assimilables ; les seconds, après désintégration plus avancée encore, par perte de NIT, seront comburés el fourniront ainsi leur apport dans les oxydations générales de l'organisme.

Quelle est la part exacte de ces deux processus, il est difficile de le préciser. Il est toutefois vraisemblable d'admettre que dans un organisme en état d'équilibre azoté, chez l'adulte notamment, une très petite partie seulement des acides aminés ‘de source alimentaire sera ulilisée à la reconstruction des albumines spécifiques, en remplacement de dla quantité correspondante des: protéiques cellulaires détruites par lactivité des tissus. On comprendrait mal, en effet, que la totalité de l'apport des protéiques exogènes fût reconstruite en éléments spécifiques pour être aussitôt brûlés, ou, dans une autre

hypothèse, que cette réédification moléculaire mesurât le

taux d'usure propre des tissus dont elle assurerait ainsi

la réparation adéquate.

Il faut done que la majeure partie des acides aminés

d'origine alimentaire soient brûlés en nature. Ils vont

tout d’abord perdre leur azote, sous la forme de leur radical aminogène. C'est la réaction de désamination, après laquelle transformés en acides à fonction-alcool ou plutôt cétonique, ils se confondront avec les acides issus de la saponification des graisses où du dédoublement des H de C pour'être soit utilisés à la glycogénèse, soit brûlés et ramenés à l’état d'eau et d'acide carbonique. Or, précisément au moment où le radical NH? quitte la molécule aminée, il est promptement fixé par les acides du milieu. où il prend naissance et il se forme des sels ammoniacaux (carbonate de NH, carbamate d’ammoniaque, etc.) en proportion des acides aminés qui subissent la désamination.

Nous avons vu que ceux-là représentent la majorité des produits de dédoublement des protéiques alimentaires. De fait, on constate, dans les heures qui suivent la digestion, une augmentation très notable du taux d’ammoniaque dans le sang des diverses branches du système porte, tandis que l’'ammoniémie de la circulation générale reste constante. C’est donc bien au niveau des capillaires du tube digestif que se forment ces sels ammoniacaux.

On a voulu faire jouer un rôle important aux. fermentations et putréfactions intestinales dans la genèse de l’ammoniaque exogène. Il est certain que sous l’action des microorganismes de l'intestin se font, aux dépens des débris alimentaires résiduels, des dislocations molécu-

laires, génératrices de divers produits de simplification, parmi lesquels des acides aminés et de l’'ammoniaque. En réalité ce ne peut être là qu’une source très secon-

daire d’ammoniaque. La preuve en est que, même pendant

le jeûne, les muqueuses gastriques et intestinales contiennent une forte proportion de sels ammoniacaux: On sait aussi que la muqueuse de l'estomac contient notablement plus d'ammoniaque que le contenu gastrique où ne peut se faire, en raison de son acidité, la moindre fermentation ammoniogène.

D'ailleurs, cette question, du point de vue où nous nous sommes placé, n'offre qu'un intérêt secondaire. Retenons seulement qu'aux dépens des protéiques alimentaires se forment de notables quantités de corps ammoniacaux qui, par les capillaires du système porte, vont arriver au niveau du foie, où nous les retrouverons tout à l'heure. j

Voyons auparavant les sources endogènes de l’ammoniaque.

Il. Ammoniaque endogène

L'activité propre des lissus implique une usure des constituants cellulaires, y compris les protéiques spécifiques de l'organisme dont la combustion est suscéptible de fournir des déchets azotés, parmi lesquels des corps ammoniacaux.

C'est ainsi que l’activité physiologique d’un organe s’accompagrie d’une production notable d’ammoniaque. A cet égard, une expérience est tout à fail démonstrative. Si, à un chien æsophagotomisé et gastrostomisé, on fait prendre. un repas fictif, et qu'après avoir recueilli le suc